Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки thumbnail

Наталья Елистратова

Мыслитель

(5742)

9 лет назад

1) У человеческих эритроцитов нет ядра, эритроциты лягушки ядерные. Отсутствие ядер в зрелых эритроцитах человека (молодые эритроциты ядра имеют, но они в дальнейшем исчезают) позволяет разместить больше молекул гемоглобина в эритроците .
2) Эритроциты человека имеют форму двояковогнутого диска, а эритроциты лягушки овальные выпуклые. Кислород поглощается гемоглобином только в примембранном слое эритроцита – эритроциты человека в этом смысле более эффективно используют объем клетки.
3) Эритроциты человека в диаметре 7-8 мкм (толщина – 2 мкм) , эритроциты лягушки 15-20 мкм в длину и около 10 мкм в ширину и толщину. Таким образом, миллилитр лягушачьей крови вмещает 400 тысяч эритроцитов, человеческой – пять миллионов.

Следовательно, сравнивая одинаковый объем крови лягушки и человека (1 мл, к примеру) , можно сделать вывод, что человеческая кровь содержит большее число эритроцитов, в которых содержится больше гемоглобина, потому она может переносить больше кислорода.

Элеонора Юнусова

Знаток

(494)

3 года назад

1) У человеческих эритроцитов нет ядра, эритроциты лягушки ядерные. Отсутствие ядер в зрелых эритроцитах человека (молодые эритроциты ядра имеют, но они в дальнейшем исчезают) позволяет разместить больше молекул гемоглобина в эритроците .
2) Эритроциты человека имеют форму двояковогнутого диска, а эритроциты лягушки овальные выпуклые. Кислород поглощается гемоглобином только в примембранном слое эритроцита – эритроциты человека в этом смысле более эффективно используют объем клетки.
3) Эритроциты человека в диаметре 7-8 мкм (толщина – 2 мкм) , эритроциты лягушки 15-20 мкм в длину и около 10 мкм в ширину и толщину. Таким образом, миллилитр лягушачьей крови вмещает 400 тысяч эритроцитов, человеческой – пять миллионов.

Следовательно, сравнивая одинаковый объем крови лягушки и человека (1 мл, к примеру) , можно сделать вывод, что человеческая кровь содержит большее число эритроцитов, в которых содержится больше гемоглобина, потому она может переносить больше кислорода.

Ольга Гаврилова

Знаток

(414)

3 года назад

1) У человеческих эритроцитов нет ядра, эритроциты лягушки ядерные. Отсутствие ядер в зрелых эритроцитах человека (молодые эритроциты ядра имеют, но они в дальнейшем исчезают) позволяет разместить больше молекул гемоглобина в эритроците .
2) Эритроциты человека имеют форму двояковогнутого диска, а эритроциты лягушки овальные выпуклые. Кислород поглощается гемоглобином только в примембранном слое эритроцита – эритроциты человека в этом смысле более эффективно используют объем клетки.
3) Эритроциты человека в диаметре 7-8 мкм (толщина – 2 мкм) , эритроциты лягушки 15-20 мкм в длину и около 10 мкм в ширину и толщину. Таким образом, миллилитр лягушачьей крови вмещает 400 тысяч эритроцитов, человеческой – пять миллионов.

Следовательно, сравнивая одинаковый объем крови лягушки и человека (1 мл, к примеру) , можно сделать вывод, что человеческая кровь содержит большее число эритроцитов, в которых содержится больше гемоглобина, потому она может переносить больше кислорода.

Бактыгерей Блгалиев

Ученик

(167)

3 года назад

1) У человеческих эритроцитов нет ядра, эритроциты лягушки ядерные. Отсутствие ядер в зрелых эритроцитах человека (молодые эритроциты ядра имеют, но они в дальнейшем исчезают) позволяет разместить больше молекул гемоглобина в эритроците .
2) Эритроциты человека имеют форму двояковогнутого диска, а эритроциты лягушки овальные выпуклые. Кислород поглощается гемоглобином только в примембранном слое эритроцита – эритроциты человека в этом смысле более эффективно используют объем клетки.
3) Эритроциты человека в диаметре 7-8 мкм (толщина – 2 мкм) , эритроциты лягушки 15-20 мкм в длину и около 10 мкм в ширину и толщину. Таким образом, миллилитр лягушачьей крови вмещает 400 тысяч эритроцитов, человеческой – пять миллионов.

Следовательно, сравнивая одинаковый объем крови лягушки и человека (1 мл, к примеру) , можно сделать вывод, что человеческая кровь содержит большее число эритроцитов, в которых содержится больше гемоглобина, потому она может переносить больше кислорода.

Радмир Ибрагимов

Знаток

(425)

1 год назад

1) У человеческих эритроцитов нет ядра, эритроциты лягушки ядерные. Отсутствие ядер в зрелых эритроцитах человека (молодые эритроциты ядра имеют, но они в дальнейшем исчезают) позволяет разместить больше молекул гемоглобина в эритроците .
2) Эритроциты человека имеют форму двояковогнутого диска, а эритроциты лягушки овальные выпуклые. Кислород поглощается гемоглобином только в примембранном слое эритроцита – эритроциты человека в этом смысле более эффективно используют объем клетки.
3) Эритроциты человека в диаметре 7-8 мкм (толщина – 2 мкм) , эритроциты лягушки 15-20 мкм в длину и около 10 мкм в ширину и толщину. Таким образом, миллилитр лягушачьей крови вмещает 400 тысяч эритроцитов, человеческой – пять миллионов.

Следовательно, сравнивая одинаковый объем крови лягушки и человека (1 мл, к примеру) , можно сделать вывод, что человеческая кровь содержит большее число эритроцитов, в которых содержится больше гемоглобина, потому она может переносить больше кислорода.

Kostya Antonov

Ученик

(145)

7 месяцев назад

1) У человеческих эритроцитов нет ядра, эритроциты лягушки ядерные. Отсутствие ядер в зрелых эритроцитах человека (молодые эритроциты ядра имеют, но они в дальнейшем исчезают) позволяет разместить больше молекул гемоглобина в эритроците .
2) Эритроциты человека имеют форму двояковогнутого диска, а эритроциты лягушки овальные выпуклые. Кислород поглощается гемоглобином только в примембранном слое эритроцита – эритроциты человека в этом смысле более эффективно используют объем клетки.
3) Эритроциты человека в диаметре 7-8 мкм (толщина – 2 мкм) , эритроциты лягушки 15-20 мкм в длину и около 10 мкм в ширину и толщину. Таким образом, миллилитр лягушачьей крови вмещает 400 тысяч эритроцитов, человеческой – пять миллионов.

Читайте также:  Какой цвет крови при высоком гемоглобине

Следовательно, сравнивая одинаковый объем крови лягушки и человека (1 мл, к примеру) , можно сделать вывод, что человеческая кровь содержит большее число эритроцитов, в которых содержится больше гемоглобина, потому она может переносить больше кислорода.

Источник

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

5

1 ответ:

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

0

0

очевидно, что в эритроцитах человека. Это обьясняется тем, что эритроциты человека обьемней, чем у лягушки. Потому, что в человеческих эритроцитах нет ядра и они имеют форму округлой двояковогнутой линзы.

Читайте также

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

Дриопитеки произошли от неких африканских предков в начале миоцена, а затем проникли в Европу и Азию при пересыхании древнего моря Тетис. Дарвиновский дриопитек (Dryopithecus darvini) жил во второй половине миоцена, 9—12 млн. лет назад, на территории Европы. Он был размером с двухлетнего ребенка и весил 15—17 кг. Его коренные зубы были более примитивного строения, чем у прочих гоминидов, и покрыты очень тонким слоем эмали. Видимо, дриопитеки питались лишь мягкими растительными кормами (например, сочными плодами). Большую часть жизни они проводили на деревьях, передвигаясь по ним семейными группами, наподобие шимпанзе. Среди дриопитеков, по мнению некоторых ученых, были предки современных человекообразных обезьян и человека.

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

1. Хламидомонада подвижна, имеет светочувствительный глазок, имеет 2 жгутика. Хлорелла неподвижна, светочувствительного глазка у жгутиков нет.

2. К порядку Вольвоксовые относится хламидомонада, а к порядку Хлорелловые.
Различия:
1) Хламидомонада относится к порядку Вольвоксовые, а хлорелла – к порядку Протококковые
2) Хламидомонада подвижна и имеет 2 жгутика и светочувствительный глазок; хлорелла неподвижна, жгутиков и светочувствительного глазка не имеет
3) Хламидомонада, в отличие от хлореллы, имеет сократительную вакуоль
4) Споры у хламидомонады также имеют жгутики и называются зооспорами; безжгутиковые споры хлореллы называются автоспорами
5) В неблагоприятных условиях хламидомонада размножается половым путём – с помощью гамет; у хлореллы полового процесса нет.

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

В отличие от хрящевых рыб, в скелете костных рыб. . имеется костная
ткань, в верхней части полости тела расположен плавательный пузырь;
жаберная полость прикрыта укрепленной костным скелетом жаберной крышкой;
жабры имеют форму свободно свисающих лепестков, а не приросших к
межжаберным перегородкам пластин; тело покрыто костной чешуей,
пластинками или голое вместо покрова из зубовидной плакоидной чешуи.
Костные рыбы отличаются от хрящевых рыб развитием внутреннего костного
скелета, наличием костей на голове (особенно в области жаберных крышек и
челюстей) , развитием покрова из костных чешуй, незубовидного типа,
наличием плавательного пузыря (или легкого) и другими признаками

Хрящевые
рыбы в отличие от костных ..обладают толстой твердой кожей, покрытой
острой плакоидной чешуей. Ротовое отверстие имеет характерную форму в
виде поперечной щели, расположенной на нижней стороне головы. Тело
хрящевых рыб по сравнению с костными более однообразной формы, в
основном двух типов. Первый тип – акулы с тонким торпедовидным телом,
постепенно суживающимся к хвостовой части, с непропорционально большим
хвостовым плавником, большими треугольными плавниками и пятью-семью
щелевидными жаберными отверстиями, расположенными по бокам головы. Кроме
акул, считающихся самыми элегантными позвоночными, к этому типу
принадлежат и химеры, плавники которых образуют за головой кожную
складку, закрывающую жаберные отверстия.
Второй тип – тип ската с
довольно коротким, часто уплощенным туловищем и большими грудными
плавниками, края которых срастаются с боками тела и головы, зрительно
образуя одно целое. По сравнению с грудными остальные плавники обычно
малы. Хвостовая часть тела узкая, вытянутая и иногда снабжена шипом;
хвост обычно тонкий, бичевидный, Жаберные отверстия открываются на
брюшную сторону и обычно малозаметны. .

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

Это смотря кому жить в почве. Человеку, например, плохо. В почве нет кислорода, там сильное давление, там холодно.

Где больше гемоглобина у человека или у лягушки

Пищеварение — сложный физиологический и биохими­ческий процесс, в ходе которого принятая пища в пищеваритель­ном тракте подвергается физическим и химическим изменениям. В результате этого компоненты пищи должны сохранить свою пластическую и энергетическую ценность; приобрести свойства, благодаря которым они могут быть усвоенными организмом и включенными в его нормальный обмен веществ; утратить видовую специфичность (при сохранении которой компоненты пищи не усваиваются и как чужеродные вещества, вызывающие защитные реакции организма, могут быть причиной тяжелых патологических явлений).

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Читайте также:  Гемоглобин при беременности 113 это

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Читайте также:  Фенюльс для поднятия гемоглобина

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник