Гемоглобин дыхательный пигмент крови человека состоит из
Дыхательные пигменты (лат. pigmentum краска) — окрашенные органические вещества различного химического строения, способные в зависимости от условий связывать или освобождать молекулярный кислород. В организме человека и животных Дыхательные пигменты осуществляют транспорт кислорода от органов дыхания к тканям и принимают участие в процессах биологического окисления и в окислительно-восстановительных процессах. Главными из Дыхательных пигментов являются дыхательные белки и дыхательные ферменты (см.).
Использование растворенного в воде кислорода одноклеточными или низшими многоклеточными животными организмами, обитающими в водной среде, осуществляется в результате его диффузии через клеточные мембраны. У более сложно организованных животных обеспечение организма кислородом происходит с помощью специальных дыхательных белков, переносящих кислород от органов дыхания к тканям. К таким белкам относятся гемоглобин (см.), эритрокруорин, хлорокруорин, гемэритрин, гемоцианин, геликорубин. Миоглобин (см.) не способен переносить кислород, но участвует в его депонировании.
Дыхательные пигменты представляют собой сложные белки — хромопротеиды (см.), молекулы которых состоят из простого белка и небелковой окрашенной простетической группы.
У многих Д. п. простетической группой является железопорфириновый комплекс — гем. У позвоночных гемсодержащими дыхательными пигментами являются гемоглобин, находящийся в эритроцитах и осуществляющий связывание, транспорт и высвобождение кислорода в тканях, и миоглобин, с помощью к-рого в мышцах резервируется кислород в количествах, достаточных для осуществления механической работы, производимой мышцами. Во внутриклеточном депонировании кислорода, кроме миоглобина, по-видимому, принимают участие находящиеся в клетках каротиноиды (см.), причем роль этих пигментов повышается в условиях гипоксии и при старении организма.
Более многочисленными и разнообразными являются Д. п. беспозвоночных животных. Высокомолекулярные гемоглобиноподобные вещества (мол. вес 400 000—6 700 000), растворенные в гемолимфе кольчатых червей (полихет и олигохет) и моллюсков, получили название эритрокруоринов. Они представляют собой гемсодержащие белки, в состав которых входит от 30 до 400 групп гема. Каждый гем способен связывать одну молекулу кислорода. Молекула эритрокруорина состоит из 12 субъединиц.
Много общего с эритрокруорином имеет хлорокруорин — зеленый пигмент многощетинковых кольчатых червей (Spirographis и родственных им видов). Он содержится в растворенном состоянии в плазме крови.
Хлорокруорин — гемсодержащий белок, гем к-рого отличается от гема гемоглобина наличием формильной группы при втором углеродном атоме протопорфиринового кольца; он носит название спирографиспорфирина или спирографисгемина. Мол. вес хлорокруорина колеблется от 2 750 000 до 3 500 000, содержание железа в нем находится в пределах 0,45—1,2%, молекула состоит из 12 субъединиц и содержит 190 групп хлорокруорогема. Хлорокруорин обладает высоким сродством к кислороду и незначительным — к окиси углерода; кислородная емкость крови кольчатых червей составляет 10%.
Гемэритрин — коричнево-красный Д. п. с мол. весом 66 000, находится внутри клеток, циркулирующих в полостной жидкости некоторых видов беспозвоночных (морские кольчатые черви, гл. обр. Sipunculidae, и др.). Гемэритрин отличается от других дыхательных белков тем, что не содержит гема. Молекула гемэритрина состоит из 8 субъединиц, в каждой из которых находится по 2 атома железа, которые, по всей вероятности, соединяются с атомами серы, входящей в состав белка. Содержание железа колеблется от 0,8 до 1,01%, кислородная емкость составляет ок. 1,6%. Свойство гемэритрина обратимо соединяться с кислородом (каждые 2 атома железа связывают одну молекулу кислорода) обусловлено особым расположением полипептидных цепей в его молекуле.
К Дыхательным пигментам относят также гемсодержащий красный пигмент виноградной улитки — геликорубин, способный к обратимому окислению — восстановлению.
Дыхательные пигменты, содержащие в своей молекуле медь, называются гемоцианинами. Они содержатся в плазме крови многих моллюсков и членистоногих, придавая ей голубую окраску. Гемоцианины представляют собой высокомолекулярные белки (мол. вес колеблется от 500 000 до 10 000 000), содержание меди в них составляет 0,17—0,18% (моллюски) и 0,24—0,26% (членистоногие). Молекулы гемоцианинов имеют одинаковую форму и состоят из 3—6 субъединиц, содержащих значительное количество атомов меди (у гемоцианина омара их 20), которые располагаются парами. Гемоцианины отличаются один от другого по своей растворимости, цвету (от пурпурно-синего до зеленого) и форме кристаллов. Они способны обратимо соединяться с кислородом, причем одна молекула кислорода связывается с двумя атомами одновалентной меди, которые при этом окисляются. Кислородная емкость крови таких моллюсков и членистоногих пропорциональна содержанию в ней меди и количественно меньше, чем кислородная емкость крови позвоночных животных. В крови, ткани печени и других тканях животных обнаружены медьсодержащие белки, не участвующие в переносе кислорода. К таким белкам, являющимся Д. п., относятся гемокупреин и гепатокупреин. Они представляют собой синие пигменты идентичной структуры, в результате чего эти Д. п. получили общее название цитокупреины. Цитокупреин — это белок с мол. весом 32 000; молекула цитокупреина состоит из двух субъединиц, каждая из которых содержит один атом меди и один атом цинка в двухвалентном состоянии. Установлено, что фермент супероксиддисмутаза, катализирующий реакцию дисмутации супероксидных радикалов H2O-, накапливающихся в тканях в ходе окислительных процессов, представляет собой цитокупреин.
Поскольку супероксидные радикалы и некоторые продукты их превращения чрезвычайно токсичны, супероксид-дисмутаза является жизненно необходимым ферментом.
Другой медьсодержащий белок — церулоплазмин (см. Кровь) — играет главную роль в резервировании и транспорте меди у позвоночных животных и человека. Церулоплазмин является не только нетоксическим резервом меди в организме, но и способен также ускорять окисление двухвалентных ионов железа в трехвалентные, т. е. обладает ферроксидазными свойствами, участвует в синтезе гемоглобина и трансферрина (железосвязывающего белка плазмы крови; нормальное содержание его у человека — 250 мг%, при поражении паренхимы печени эта цифра уменьшается).
Церулоплазмин является медьсодержащим альфа-1-глобулином сыворотки крови человека с мол. весом 151 000; на его долю приходится до 0,5% от общего количества белка в плазме крови человека и 90% всей меди плазмы крови. У здорового человека общее содержание меди в плазме крови составляет 70— 140 мкг%. Гиперкупремия и гиперцерулоплазминемия наблюдаются в остром периоде инфекций, протекающих с лихорадкой и распадом клеточных элементов, при заболеваниях печени — гепатитах, циррозах и механических желтухах, при карциноме, лейкемии, анемиях. Гиперцерулоплазминемия отмечается также при беременности.
В сыворотке крови количественное определение церулоплазмина проводят в клин, лабораториях по Равину. Метод основан на том. что церулоплазмин является единственным компонентом сыворотки крови, обладающим оксидазными свойствами, поэтому он катализирует окисление некоторых аминов, в т. ч. парафенилендиаминдигидрохлорида, в результате окисления к-рого образуется вещество сине-фиолетового цвета. Оптическая плотность (см. Колориметрия) р-ра измеряется при 530 нм, и концентрация церулоплазмина, пропорциональная степени окисления используемого субстрата, вычисляется по калибровочной кривой. Зная количество меди в плазме крови, можно также рассчитать содержание церулоплазмина по формуле:
церулоплазмин(мг%) = Cu(мкг%)• 100/0,32
т. к. теоретически содержание меди в церулоплазмине составляет 0,32%.
К Дыхательным пигментам относится также обширная группа флавоновых пигментов, окрашенных в желтый или желто-коричневый цвет и содержащих в своей молекуле ядро флавона (см. Флавоны). Эти пигменты содержатся в основном в растениях. Для животных и человека особое значение имеют производные флавона, близкие по своему хим. строению и биол, активности и являющиеся компонентами капилляроукрепляющего витамина Р. К таким Д. п. относятся гесперидин, рутин, катехин, эпикатехин и их галловые эфиры. Витамин P в животных клетках участвует в окислительно-восстановительных процессах вместе с аскорбиновой к-той, а также является ингибитором ряда ферментов, особенно гиалуронидазы (см.). Рутин способен в определенных условиях стимулировать процессы тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования в митохондриях и, по-видимому, участвует в биосинтезе убихинона. Возможно, что катехин, рутин и гесперидин обладают адреналиноподобным действием.
Библиография: Верболович П. А. и Утешев А. Б. Железо в животном организме, Алма-Ата, 1967, библиогр.; Карнаухов В. Н. Функции каротиноидов в клетках животных, М., 1973, библиогр.; Молекулы и клетки, пер. с англ., под ред. Г. М. Франка, в. 4, с. 136, М., 1969; Fridoyieh I. Superoxide dismutases, Ann. Rev. Biochem., v. 44, p. 147, 1975, bibliogr.; Кlotz J.M., Langerman N. R. a. Dаrnall D. W. Quaternary structure of proteins, ibid., v. 39, p. 25, 1970, bibliogr.; MalmstromB. G. a. Neilands J. B. Metalloproteins, ibid., v. 33, p. 331, 1964, bibliogr.; Mellema J. E.a. KlugA. Quaternary structure of gastropod haemocyanin, Nature (Lond.), v. 239, p. 146, 1972.
П. А. Верболович.
Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. – Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.” |
Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.
Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.
Строение гемоглобина и его структура
Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.
Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.
Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.
Виды
Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).
Нормальные формы
В норме можно найти в крови:
- зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
- фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
- эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.
В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:
- HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
- HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
- HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.
Патологические
Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:
- HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
- HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
- HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.
Железо входит в состав гемоглобина крови?
Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.
Небелковая часть гемоглобина
Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.
Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:
- болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
- говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
- растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
- яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).
Биологическая роль гемоглобина
Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.
Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:
- напряжение кислорода;
- кислородная емкость;
- артерио-венозная разница по кислороду;
- насыщение гемоглобина кислородом.
Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина
Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:
- кефир, простокваша, йогурт, творог;
- крыжовник, вишня, яблоки;
- семена и масло подсолнечника;
- ржаной хлеб.
Физиологическая роль гемоглобина
Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:
- поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
- выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
- тормозит защелачивание крови в легких;
- связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.
Гемоглобин: клиническое значение
При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.
Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.
Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.
Миоглобин и гемоглобин – отличия
Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.
Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса.
Частые вопросы по структуре гемоглобина
Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.
В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.
Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.
Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.
Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.