Гемоглобин это форменный элемент крови

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник

Общий анализ крови – пожалуй, самый распространенный метод лабораторной диагностики. В современном цивилизованном обществе практически нет ни одного человека, которому бы не приходилось неоднократно сдавать кровь на общий анализ.

Ведь данное исследование проводят не только заболевшим, но и вполне здоровым людям при плановых медосмотрах на работе, в учебных заведениях, службе в армии.

Этот анализ крови включает определение концентрации гемоглобина, количества лейкоцитов и подсчет лейкоцитарной формулы, определение количества эритроцитов, тромбоцитов, скорости оседания эритроцитов (СОЭ) и других показателей.

Благодаря правильной расшифровке результатов общего анализа крови возможно установить причину возникновения тех или иных симптомов у взрослых, определить вид болезни крови, внутренних органов, подобрать правильную схему лечения.

Что это такое?

Общий (развернутый) анализ крови включает:

Уровень гемоглобина и гематокрита.
Скорость оседания эритроцитов (СОЭ), которую раньше называли реакцией (РОЭ).
Цветовой показатель, рассчитанный по формуле, если исследование проводилось вручную, без участия лабораторного оборудования;
Определение содержания клеточных элементов крови: эритроцитов — красных кровяных телец, содержащих пигмент гемоглобин, определяющий цвет крови, и лейкоцитов, которые этот пигмент не содержат, поэтому называются белыми клетками крови (нейтрофилы, эозинофилы, базофилы, лимфоциты, моноциты).

Как видно, общий анализ крови показывает реакцию этой ценной биологической жидкости на любые процессы, происходящие в организме. Что касается правильной сдачи анализа, то никаких сложных, строгих предписаний по поводу этого тестирования нет, но определенны ограничения имеются:

Анализ осуществляют утром. Пациенту запрещено употреблять пищу, воду за 4 ч. до взятия образца крови.
Основные медицинские принадлежности, которые применяют для взятия крови – скарификатор, вата, спирт.
Для данного обследования используют капиллярную кровь, которую берут из пальца. Реже, по указаниям доктора, могут использовать кровь из вены.

После получения результатов производится подробная расшифровка анализа крови. Существуют также специальные гематологические анализаторы, с помощью которых можно автоматически определить до 24 параметров крови. Данные приборы способны выводить распечатку с расшифровкой анализа крови практически сразу после забора крови.

Общий анализ крови: норма показателей в таблице

В таблице приведены показатели нормального количества элементов крови. В разных лабораториях эти значения могут отличаться, поэтому для выяснения точно ли показатели анализа крови соответствуют норме, необходимо узнать референтные значения той лаборатории, в которой проводилось исследование крови.

Таблица нормальных показателей общего анализа крови у взрослых:

Анализ:	Взрослые женщины:	Взрослые мужчины:
Гемоглобин	120-140 г/л	130-160 г/л
Гематокрит	34,3-46,6%	34,3-46,6%
Тромбоциты	180-360×109	180-360×109
Эритроциты	3,7-4,7×1012	4-5,1×1012
Лейкоциты	4-9×109	4-9×109
СОЭ	2-15 мм/ч	1-10 мм/ч
Цветовой показатель	0,85-1,15	0,85-1,15
Ретикулоциты	0,2-1,2%	0,2-1,2%
Тромбокрит	0,1-0,5%	0,1-0,5%
Эозинофилы	0-5%	0-5%
Базофилы	0-1%	0-1%
Лимфоциты	18-40%	18-40%
Моноциты	2-9%	2-9%
Средний объем эритроцитов	78-94 fl	78-94 fl
Среднее содержание гемоглобина в эритроцитах	26-32 пг	26-32 пг
Палочкоядерные гранулоциты (нейтрофилы)	1-6%	1-6%
Сегментоядерные гранулоциты (нейтрофилы)	47-72%	47-72%

Каждый из приведенных показателей имеет значение при расшифровке анализа крови, однако достоверный результат исследования складывается не только из сопоставления полученных данных с нормами – все количественные характеристики рассматриваются в совокупности, кроме того, учитывается взаимосвязь между различными показателями свойств крови.

Эритроциты

Форменные элементы крови. Они содержат гемоглобин, который находится в каждом из эритроцитов в одинаковом количестве. Эритроциты занимаются транспортировкой кислорода и углекислого газа в организме.

Повышение:

Болезнь Вакеза (эритремия) – хронический лейкоз.
Как результат гипогидратации при потливости, рвоте, ожогах.
Как следствие гипоксии в организме при хронических заболеваниях лёгких, сердца, сужении почечных артерий и поликистозе почек. Увеличение синтеза эритропоэтина в ответ на гипоксию приводит к увеличению образования эритроцитов в костном мозге.

Снижение:

Анемия.
Лейкоз, миелома – опухоли крови.

Уровень эритроцитов в крови становится меньше и при заболеваниях, которые характеризуются усиленным распадом красных кровяных телец:

гемолитической анемии;
дефиците в организме железа;
недостатке витамина В12;
кровотечениях.

Средняя продолжительность жизни эритроцита – 120 дней. Образуются эти клетки в костном мозге, а разрушаются в печени.

Тромбоциты

Форменные элементы крови, участвующие в обеспечении гемостаза. Образуются тромбоциты в костном мозге из мегакариоцитов.

Повышение количества тромбоцитов (тромбоцитоз) наблюдается при:

кровотечениях;
спленэктомии;
реактивном тромбоцитозе;
лечении кортикостероидами;
физическом перенапряжении;
дефиците железа;
злокачественных новообразованиях;
остром гемолизе;
миелопролиферативных расстройствах (эритремии, миелофиброзе);
хронических воспалительных заболеваниях (ревматоидный артрит, туберкулез, цирроз печени).

Понижение количества тромбоцитов (тромбоцитопения) наблюдается при:

сниженной продукции тромбоцитов;
ДВС-синдроме;
повышенном разрушении тромбоцитов;
гемолитико-уремическом синдроме;
спленомегалии;
аутоиммунных заболеваниях.

Основной функцией этого компонента крови является участи в свертывании крови. Внутри тромбоцитов содержится основная часть факторов свертывания, которые высвобождаются в кровь в случае необходимости (повреждение стенки сосуда). Благодаря этому свойству, поврежденный сосуд закупоривается формирующимся тромбом и кровотечение прекращается.

Лейкоциты

Белые кровяные тельца. Образуются в красном костном мозге. Функция лейкоцитов заключается в защите организма от чужеродных веществ и микробов. Другими словами — это иммунитет.

Повышение лейкоцитов:

инфекции, воспаление;
аллергия;
лейкоз;
состояние после острого кровотечения, гемолиза.

Снижение лейкоцитов:

патология костного мозга;
инфекции (грипп, краснуха, корь и т.д.);
генетические аномалии иммунитета;
повышенная функция селезенки.

Существуют разные виды лейкоцитов, поэтому диагностическое значение имеет изменение числа отдельных видов, а не всех лейкоцитов в общем.

Базофилы

Выходя в ткани, превращаются в тучные клетки, отвечающие за выделение гистамина — реакцию гиперчувствительности на пищу, лекарства и пр.

Повышение: реакции гиперчувствительности, ветряная оспа, гипотиреоз, хронические синуситы.
Снижение: гипертиреоз, беременность, овуляция, стресс, острые инфекции.

Базофилы принимают участие в формировании иммунологических воспалительных реакций замедленного типа. Содержат в большом количестве вещества, вызывающие воспаление тканей.

Эозинофилы

Клетки, которые отвечают за аллергию. В норме их должно быть от 0 до 5%. В случае повышения показателя, он свидетельствует о наличии аллергического воспаления (аллергический ринит). Важно, количество эозинофилов может быть повышено при наличии глистных инвазий! Особенно часто это бывает у детей. Этот факт следует учитывать врачам педиатрам, для постановки правильного диагноза.

Нейтрофилы

Имеют разделение на несколько групп – юные, палочкоядерные и сегментоядерные. Нейтрофилы обеспечивают антибактериальный иммунитет, а их разновидности представляют собой одни и те же клетки разного возраста. Благодаря этому можно определять остроту и тяжесть воспалительного процесса или поражение кроветворной системы.

Увеличение количества нейтрофилов отмечается при инфекциях, главным образом, бактериальных, травмах, инфаркте миокарда, злокачественных опухолях. При тяжелых заболеваниях увеличиваются в основном палочкоядерные нейтрофилы – происходит т.н. палочкоядерный сдвиг влево. При особо тяжелых состояниях, гнойных процессах и сепсисе в крови могут обнаруживаться юные формы — промиелоциты и миелоциты, которых в норме быть не должно. Также при тяжело протекающих процессах в нейтрофилах обнаруживается токсическая зернистость.

MON — моноциты

Этот элемент считается вариацией лейкоцитов в макрофаговом виде, т.е. активной их фазой, поглощающей погибшие клетки и бактерии. Норма для здорового человека — от 0,1 до 0,7 * 10^9 эл/л.

Снижение уровня MON обусловлено тяжелыми операциями и приёмом кортикостероидов, повышение свидетельствует о развитии ревматоидного артрита, сифилиса, туберкулёза, мононуклеоза и иных болезней инфекционной природы.

GRAN — гранулоциты

Гранулированные лейкоциты являются активаторами работы иммунной системы в процессе борьбы с воспалениями, инфекциями и аллергическими реакциями. Норма для человека — от 1,2 до 6,8 * 10^9 эл/л.

Уровень GRAN повышается при воспалениях, снижается при красной волчанке и апластической анемии.

Цветовой показатель

Отражает относительное содержание гемоглобина в эритроцитах. Используется для дифференциальной диагностике анемий: нормохромная (нормальное количество гемоглобина в эритроците), гиперхромная (повышенное), гипохромная (пониженное).

Уменьшение ЦП бывает при: железодефицитной анемии; анемии, вызванной свинцовой интоксикацией, при заболеваниях с нарушением синтеза гемоглобина.
Увеличение ЦП бывает при: недостаточности витамина В12 в организме; недостаточности фолиевой кислоты; раке; полипозе желудка.

Норма цветового показателя (ЦП): 0,85-1,1.

Гемоглобин

Увеличение концентрации гемоглобина встречается при эритремии (уменьшении числа эритроцитов), эритро-цитозах (повышении числа эритроцитов), а также при сгущении крови — следствии большой потери организмом жидкости. Кроме того, показатель гемоглобина бывает увеличенным при сердечно-сосудистой декомпенсации.

Если показатель гемоглобина больше или меньше границы нормы, это говорит о наличии патологических состояний. Так, уменьшение концентрации гемоглобина в крови наблюдается при анемиях различной этиологии и при кровопотере. Такое состояние называют также малокровием.

Гематокрит

Гематокрит – это процентное соотношение объема исследуемой крови к объему, занимаемому в ней эритроцитами. Данный показатель исчисляется в процентах.

Снижение гематокрита бывает при:

анемии;
голодании;
беременности;
задержке воды в организме (хроническая почечная недостаточность);
избыточном содержании белков в плазме (миеломная болезнь);
обильном питье или введении большого количества растворов внутривенно.

Повышение гематокрита свыше нормы говорит о:

лейкозах;
истинной полицитемии;
ожоговой болезни;
сахарном диабете;
заболеваниях почек (гидронефроз, поликистоз, новообразования);
потери жидкости (обильное потоотделение, рвота);
перитоните.

Нормальные показатели гематокрита: Мужчины – 40-48%, женщины – 36-42%.

СОЭ

Скорость оседания эритроцитов показывает, как быстро кровь разделяется на два слоя – верхний (плазма) и нижний (форменные элементы). Этот показатель зависит от количества эритроцитов, глобулинов и фибриногена. То есть, чем больше у человека красных клеток, тем медленней они оседают. Увеличение количества глобулинов и фибриногена наоборот ускоряет оседание эритроцитов.

Причины высокой СОЭ в общем анализе крови:

Острые и хронические воспалительные процессы инфекционного происхождения (пневмония, ревматизм, сифилис, туберкулез, сепсис).
Поражения сердца (инфаркт миокарда – повреждение сердечной мышцы, воспаление, синтез белков «острой фазы», в том числе, фибриногена.)
Болезни печени (гепатиты), поджелудочной железы (деструктивный панкреатит), кишечника (болезнь Крона, язвенный колит), почек (нефротический синдром).
Гематологические заболевания (анемии, лимфогранулематоз, миеломная болезнь).
Эндокринная патология (сахарный диабет, тиреотоксикоз).
Травмирование органов и тканей (хирургические операции, ранения и переломы костей) – любое повреждение повышает способность эритроцитов к агрегации.
Состояния, сопровождаемые выраженной интоксикацией.
Отравления свинцом или мышьяком.
Злокачественные новообразования.

СОЭ ниже нормы характерно для следующих состояний организма:

Механическая желтуха и как следствие – высвобождение большого количества желчных кислот;
Высокий уровень билирубина (гипербилирубинемия);
Эритремия и реактивный эритроцитоз;
Серповидноклеточная анемия;
Хроническая недостаточность кровообращения;
Снижение уровня фибриногена (гипофибриногенемия).

СОЭ, как неспецифический индикатор процесса болезни, часто используется для слежения за ее течением.

Источник