Гемоглобин назвать ион комплексообразователь объяснить биологическую роль
Строение гемоглобина влияет на его способность присоединять кислород, он содержит красный пигмент гем с железом и белок глобин. Они соединяются в субъединицы, а потом четыре из них скрепляются в один комплекс. Каждый гем с глобином могут переносить кислород и забирать из тканей углекислый газ.
Биологическая роль гемоглобина состоит в обеспечении тканевого дыхания, он также регулирует кислотность крови, связывает токсины. Нормальными формами считается оксигемоглобин (соединение с кислородом), дезоксигемоглобин (углекислота вместо кислорода). В норме в крови есть и немного окисленной формы (метгемоглобин), но при повышении ее уровня нарушается способность гемоглобина обеспечивать ткани кислородом.
Строение гемоглобина и его структура
Гемоглобин имеет в структуре две части – белок глобин и небелковый гем, строение молекулы позволяет ему присоединять и отдавать кислород, воду и углекислый газ. Гем относится к пигментам, то есть красящим веществам. Он придает крови алый цвет. Внутри гема есть железо. Гемоглобин содержит 4 гема, каждый со всех сторон обвит цепочкой аминокислот белка глобина. Эти 4 субъединицы позволяют связывать 4 молекулы кислорода из воздуха в легких.
Эритроциты, состоящие на 95% из гемоглобина, захватывают кислородные молекулы и переносят его к клеткам организма. Гемоглобин отдает кислород, а взамен забирает воду и углекислый газ, которые выделяются также через легкие. Соединение гемоглобина с кислородом называется оксигемоглобин, а с углекислотой – дезоксигемоглобин. Все они в норме есть в эритроцитах.
Если гемоглобин соединяется с угарным газом, то блокируются все 4 части молекулы, в результате она теряет способность соединяться с кислородом. Если есть отравление азотом или цианидами, то железо становится из двухвалентного (нормального) трехвалентным. Это тоже нарушает перенос кислородных молекул, образуется метгемоглобин. Подобная реакция бывает и при отравлении некоторыми медикаментами, наследственных болезнях.
Виды
Все виды гемоглобина делятся на нормальные (физиологические) и с нарушенной структурой (патологические). Для их обозначения используют латинские буквы и сокращение Hb (haemoglobinum).
Нормальные формы
В норме можно найти в крови:
- зрелый гемоглобин HbA, его у взрослого 95-98%, а у новорожденного 80%;
- фетальный гемоглобин HbF (фетус означает плод) образуется со 2 месяца беременности у плода, циркулирует до рождения, разрушается в первую неделю жизни, отличается большей способностью захватывать кислород;
- эмбриональный HbE образуется у плода до 2 месяца внутриутробного развития.
В зависимости от того, что присоединил гемоглобин, выделены формы:
- HbО2 – соединение с кислородом (оксигемоглобин);
- HbСО2 – гемоглобин с углекислым газом, он называется дезоксигемоглобин;
- HbMet – метгемоглобин с окисленным железом, его количество в норме допускается до 3%.
Патологические
Патологических гемоглобинов известно более 300 форм. Наиболее часто находят:
- HbS – гемоглобин при серповидно-клеточной анемии;
- HbCO – карбоксигемоглобин, образующийся при отравлении угарным газом;
- HbA1С – гликозилированный гемоглобин, его уровень возрастает при сахарном диабете.
Железо входит в состав гемоглобина крови?
Ионы металла железа входят в состав гемоглобина и находятся в центре каждой из 4 субъединиц. У них есть 4 связи постоянные и две свободные валентности, одна из них соединена с белком, а ко второй может прикрепиться кислород или вода, азот, углекислота.
Небелковая часть гемоглобина
Гем – это небелковая часть гемоглобина, составляющая 4% от его массы. По химическим свойствам он является пигментом красного цвета. Молекула гемоглобина содержит ионы железа двухвалентного, при окислении оно переходит в трехвалентное, а гем – в гематин, гемоглобин – в метгемоглобин. Перенос кислорода при этом нарушается.
Провоцируют потерю способности к транспортировке молекул свободные радикалы. Они образуются при обменных нарушениях, сахарном диабете, применении некоторых медикаментов (Парацетамол, сульфаниламиды), попадании нитратов из воды и продуктов. Препятствуют окислению гема витамины С, А, Е и микроэлемент селен. Они относятся к системе антиоксидантной защиты организма. Больше всего их содержится в таких продуктах:
- болгарском перце, черной смородине, цитрусовых, зеленом горошке (витамин С);
- говяжьей печени, молоке, твороге, моркови, шпинате (витамин А и провитамин каротин);
- растительном масле, зародышах пшеницы, орехах (витамин Е);
- яйцах, кукурузе, чечевице, миндале, бразильских орехах (селен).
Биологическая роль гемоглобина
Основная биологическая роль гемоглобина – это обеспечение тканевого дыхания, переноса кислорода для образования энергии и удаления углекислого газа. При этом первая его функция основная для организма, так как без гемоглобина кислородное обеспечение невозможно. Для выведения углекислоты есть и другие пути – 80% ее просто растворяется в крови и только 20% переносит гемоглобин.
Нарушение этих процессов происходит при снижении абсолютного числа гемоглобина или потери его активности. Чтобы проверить достаточность питания клеток кислородом, назначается общий анализ крови, а последствия нехватки показывает биохимия:
- напряжение кислорода;
- кислородная емкость;
- артерио-венозная разница по кислороду;
- насыщение гемоглобина кислородом.
Какое число гемов в составе молекулы гемоглобина
Каждая молекула гемоглобина содержит 4 единицы гема. Они образуются из аминокислоты глицина и органической янтарной кислоты. Первый компонент (глицин) содержатся в мясных и рыбных продуктах (говядина, курица, тунец, окунь, щука, скумбрия). Источником янтарной кислоты может стать:
- кефир, простокваша, йогурт, творог;
- крыжовник, вишня, яблоки;
- семена и масло подсолнечника;
- ржаной хлеб.
Физиологическая роль гемоглобина
Физиологическая роль гемоглобина не ограничивается только процессом тканевого дыхания, он также:
- поддерживает равновесие между кислотами и щелочами;
- выводит из клеток кислоту, предупреждая их закисление, снижающее иммунную реакцию;
- тормозит защелачивание крови в легких;
- связывает токсические соединения (нитраты, углекислый газ, сероводород, цианиды), но при их высокой концентрации возникает кислородное голодание или даже смерть.
Гемоглобин: клиническое значение
При снижении нормальных форм гемоглобина в крови ставят диагноз анемии, клиническое значение имеют показатели ниже 100 г/л при норме 120-140 г/л для женщин и 135-160 г/л для мужчин. Для детей результат рассматривают в зависимости от возраста – нижняя граница может быть от 90 единиц для грудничков и 105-115 для ребенка в 7-12 лет.
Симптоматика сниженного гемоглобина в крови включает признаки дефицита кислорода: общая и мышечная слабость, одышка, частый пульс, быстрая утомляемость, головная боль, головокружение, обморочные состояния. Анализ крови на эритроциты и гемоглобин покажет их нехватку, но не дает возможности определить причину. Поэтому требуется обследование: тесты на ферритин, трансферрин, железо и способность к его связыванию.
Реже обнаруживают гемоглобин выше нормы, это состояние называется полиглобулией и бывает при опухолевом процессе, длительной дыхательной и сердечной недостаточности. Для высоких показателей типично покраснение кожи, синева в носогубном треугольнике, головные боли, снижение зрения, тяжесть в правом подреберье.
Миоглобин и гемоглобин – отличия
Миоглобин и гемоглобин похожи, но первый находится в мышечной ткани, в отличие от гемоглобина, циркулирующего в крови. Он способен присоединять и временно удерживать кислород, перемещать его внутри клеток. При недостаточном поступлении кислорода миоглобин временно устраняет его дефицит.
Молекула гемоглобина имеет сложную структуру, состоит из нескольких белковых цепей, а миоглобин имеет только одну цепочку. В норме миоглобина в крови нет, он появляется только при разрушении мышечной ткани. Этим признаком пользуются при постановке диагноза инфаркта миокарда, так как в сердечной мышце содержится особый вид этого белкового комплекса.
Частые вопросы по структуре гемоглобина
Какая валентность железа в гемоглобине? В норме железо двухвалентное, при окислении переходит в трехвалентное, что ухудшает перенос кислорода.
В чем особенность химического строения гемоглобина? Гемоглобин имеет четвертичную структуру, то есть белковые цепи и пигмент вначале соединены в комплексы (первичная структура), а потом эти четыре субъединицы скрепляются между собой.
Что такое нативный гемоглобин и какую он имеет структуру? Нативный гемоглобин – это нормальный, не поврежденный, в его структуре есть гем и глобин, соединенные в 4 комплекса.
Сколько атомов железа в молекуле гемоглобина? В составе гемоглобина 4 гема с железом, поэтому в одной молекуле содержится 4 атома этого микроэлемента.
Строение гемоглобина позволяет ему присоединить кислород, переносить его к клеткам, забирать углекислый газ. При снижении возникает анемия с симптомами кислородного голодания.
Гемоглобины – родственные белки, находящиеся в эритроцитах человека и позвоночных животных. Эти белки выполняют 2 важные функции:
• перенос О2 из лёгких к периферическим тканям;
• участие в переносе СО2 и протонов из периферических тканей в лёгкие для последующего выведения из организма.
Кровь ежедневно должна переносить из лёгких в ткани около 600 л О2. Так как О2 плохо растворим в воде, то практически весь кислород в крови связан с гемоглобином эритроцитов.
От способности гемоглобина насыщаться О2 в лёгких и относительно легко отдавать его в капиллярах тканей зависят количество получаемого тканями О2. и интенсивность метаболизма. С другой стороны, О2 – сильный окислитель, избыток поступления О2 в ткани может привести к повреждению молекул и нарушению структуры и функций клеток. Поэтому важнейшая характеристика гемоглобина – его способность регулировать сродство к О2 в зависимости от тканевых условий.
Гемоглобины, так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но они имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.
Гемоглобин состоит из белкового и не белкового компонента:
– две пары альфа и бета цепей
– четыре молекулы гема с двухвалентным железом.
В зависимости от этапа отнологического развития могу быть вариации в строении гемоглобина: эмбриональный и фетальный. Также может отличаться при патологиях.
Варианты первичной структуры гемоглобина человека. Гемоглобинопатии.
Источник:
– Северин стр. 46.
– Коровкин стр. 81-84.
Гемоглобины взрослого человека
В эритроцитах взрослого человека гемоглобин составляет 90% от всех белков данной клетки.
– Гемоглобин А – основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина, тетрамер, состоит из 2 полипептидных цепей α и 2 β (2α2β).
– Гемоглобин А2 находится в организме взрослого человека в меньшей концентрации, на его долю приходится около 2% общего гемоглобина. Он состоит из 2 α- и 2 δ-цепей.
– Гемоглобин А1с – гемоглобин А, модифицированный ковалентным присоединением к нему глюкозы (так называемый гликозили-рованный гемоглобин).
Гемоглобины, синтезирующиеся в период внутриутробного развития плода:
– Эмбриональный гемоглобин синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Представляет собой тетрамер 2ξ2ε. Через 2 нед после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться гемоглобин F, который к 6 мес замещает эмбриональный гемоглобин.
– Гемоглобин F – фетальный гемоглобин, синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Имеет тетрамерную структуру, состоящую из 2 α- и 2 γ-цепей. После рождения ребёнка постепенно замещается на гемоглобин А, который начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода.
Болезни гемоглобинов (их насчитывают более 200) называют гемоглобинозами. Принято делить их на гемоглобинопатии, в основе развития которых лежит наследственное изменение структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина (часто их относят также к «молекулярным болезням»), и талассемии, обусловленные наследственным нарушением синтеза какой-либо нормальной цепи гемоглобина. Различают также железодефицитные анемии.
Классическим примером наследственной гемоглобинопатии является
серповидно-клеточная анемия, широко распространенная в странах
Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии. При этой патологии
эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода прини-
мают форму серпа (рис. 2.2). Гемоглобин S, как показали Л. Полинг и др.,
отличается рядом свойств от нормального гемоглобина: в частности, после
отдачи кислорода в тканях он превращается в плохо растворимую дез-
окси-форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных
кристаллоидов, названных тактоидами. Последние деформируют клетку
и приводят к массивному гемолизу.
Талассемии, строго говоря, не являются гемоглобинопатиями. Это генетически обусловленное нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина. Если угнетается синтез β-цепей, то развивается β-талассемия; при генетическом дефекте синтеза α-цепей развивается α-талассемия. При β-талассемии в крови наряду с HbA1 появляется до 15% НЬА2 и резко повышается содержание HbF – до 15–60%. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки, деформацией черепа и сопровождается тяжелой гемолитической анемией. Эритроциты при талассемии приобретают мишеневидную форму.
Механизм изменения формы эритроцитов объяснить пока не удалось.
(?) 6. Схема связывания газов гемоглобином. Карбокси- и метгемоглобин.
Date: 2016-07-05; view: 6842; Нарушение авторских прав
Оглавление темы “Функции клеток крови. Эритроциты. Нейтрофилы. Базофилы.”: Гемоглобин. Типы ( виды ) гемоглобина. Синтез гемоглобина. Функция гемоглобина. Строение гемоглобина.Гемоглобин — это гемопротеин, с молекулярной массой около 60 тыс., окрашивающий эритроцит в красный цвет после связывания молекулы O2 с ионом железа (Fe++). У мужчин в 1 л крови содержится 157 (140—175) г гемоглобина, у женщин — 138 (123—153) г. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц гема, связанных с белковой частью молекулы — глобином, сформированной из полипептидных цепей.
Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов. Синтез цепей глобина осуществляется на полирибосомах и контролируется генами 11-й и 16-й хромосом. Схема синтеза гемоглобина у человека представлена на рис. 7.2. Гемоглобин, содержащий две а- и две В-цепи, называется А-тип (от adult — взрослый). 1 г гемоглобина А-типа связывает 1,34 мл O2. В первые три месяца жизни плода человека в крови содержатся эмбриональные гемоглобины типа Gower I (4 эпсилон цепи) и Gower II (2а и 25 цепи). Затем формируется гемоглобин F (от faetus — плод). Его глобин представлен двумя цепями а и двумя В. Гемоглобин F обладает на 20—30 % большим сродством к O2, чем гемоглобин А, что способствует лучшему снабжению плода кислородом. При рождении ребенка до 50—80 % гемоглобина у него представлены гемоглобином F и 15—40 % — типом А, а к 3 годам уровень гемоглобина F снижается до 2 %. Соединение гемоглобина с молекулой 02 называется оксигемоглобином. Сродство гемоглобина к кислороду и диссоциация оксигемоглобина (отсоединения молекул кислорода от оксигемоглобина) зависят от напряжения кислорода (Р02), углекислого газа (РС02) в крови, рН крови, ее температуры и концентрации 2,3-ДФГ в эритроцитах. Так, сродство повышают увеличение Р02 или снижение РС02 в крови, нарушение образования 2,3-ДФГ в эритроцитах. Напротив, повышение концентрации 2,3-ДФГ, снижение Р02 крови, сдвиг рН в кислую сторону, повышение РС02 и температуры крови — уменьшают сродство гемоглобина к кислороду, тем самым облегчая ее отдачу тканям. 2,3-ДФГ связывается с р-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение 02 от молекулы гемоглобина. Увеличение концентрации 2,3-ДФГ наблюдается у людей, тренированных к длительной физической работе, адаптированных к длительному пребыванию в горах. Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. В состоянии физиологического покоя у человека гемоглобин в артериальной крови на 97 % насыщен кислородом, в венозной — на 70 %. Чем выраженней потребление кислорода тканями, тем ниже насыщение венозной крови кислородом. Например, при интенсивной физической работе потребление кислорода мышечной тканью увеличивается в несколько десятков раз и насыщение кислородом оттекающей от мышц венозной крови снижается до 15 %. Содержание гемоглобина в отдельном эритроците составляет 27,5—33,2 пикограмма. Снижение этой величины свидетельствует о гипохромном (т. е. пониженном), увеличение — о гиперхромном (т. е. повышенном) содержании гемоглобина в эритроцитах. Этот показатель имеет диагностическое значение. Например, гиперхромия эритроцитов характерна для В|2-дефицитной анемии, гипохромия — для железодефицитной анемии. – Также рекомендуем “Старение эритроцитов. Разрушение эритроцитов. Длительность жизни эритроцита. Эхиноцит. Эхиноциты.” |
Комплексные соединения
Комплексные соединения составляют наиболее обширный и разнообразный класс химических соединений. В живых организмах присутствуют комплексные соединения биогенных металлов с белками (хлорофилл, гемоглобин), витаминами (В12 –комплекс кобальта) и другими веществами (инсулин –комплекс цинка, платинол –комплекс платины), играющими роль ферментов или выполняющими специфические функции в обмене веществ.
Часто при получении лекарственных препаратов на основе фармакологически активных комплексных соединений удается понизить токсичность, как металла, так и лигандов, связанных в комплексе, и модифицировать в желаемом направлении как биологическую активность. Так, весьма ядовитый КСN теряет свою токсичность при связывании в ферроцинид (желтая кровяная соль) или феррицианид (красная кровяная соль) калия.
Координационная теория Вернера. Строение комплексных соединений: центральный атом, лиганды, координационное число
Впервые свойства и строение комплексных соединений были объяснены в рамках координационной теории, предложенной швейцарским химиком А. Вернером (1892), хотя широкое признание данной теории получила лишь после создания электронной теории валентности (см задачу № 2, стр. 85 метод пособие Жолнина).
Комплексными соединениями называются соединения, существующие как в кристаллическом состоянии, так и в растворе, особенностью которых является наличие центрального атома, окруженного лигандами. Комплексные соединения можно рассматривать как сложные соединения высшего порядка, состоящие из простых молекул, способных к самостоятельному существованию в растворе. Но, однако, в настоящее время четкого общепризнанного определения комплексных соединений не существует. Это обусловлено разнообразием комплексных соединений и их характерных свойств.
Координационную теорию Вернера рассмотрим на примере:
K3 [Fe(CN)6]
внешняя и внутренняя сфера
Согласно данной теории, центральный атом или ион, в большинстве случаев в форме катиона (обычно положительно заряженный), координирует (т.е. близко располагает) вокруг себя некоторое число анионов или молекул, которые называются лигандами, (или аддендами – старое название). Простые положительно заряженные катионы в роли лигандов не выступают. Число лигандов, окружающих центральный ион, называется координационным числом (КЧ). Центральный атом вместе с координированными лигандами образуют внутреннюю координационную (т.е. комплексную) сферу,которую при записи формулы заключают в квадратные скобки. Остальные ионы, не разместившиеся во внутренней сфере, находятся на более далеком расстоянии от центрального иона, составляя внешнюю координационную сферу.
В подавляющем большинстве комплексных соединений в качестве комплексообразователя выступают ионы переходных металлов, хотя известны комплексные соединения практически для всех элементов.
Координационное число может иметь значения 2; 3; 4; 5; 6 и т. д. вплоть до 12 (например, для некоторых соединений редкоземельных металлов). Наиболее часто встречаются координационные числа 2; 4; 6. Координационные числа выше 8 встречаются реже.
Значение кч комплексообразователя зависят от многих факторов:
– от природы лиганда и его электронных свойств;
– агрегатного состояния;
– концентрации компонентов;
– температуры раствора;
– но обычно оно равно удвоенному заряду иона комплексообразователя.
Во внутренней сфере связь комплексообразователя с лигандами имеет донорно – акцепторное происхождение и является ковалентной. Роль акцептора электронов выполняет комплексообразователь, имеющий свободные орбитали и достаточно большой положительный заряд ядра, а роль донора выступают лиганды, способные отдавать комплексообразователью неподеленную электронную пару. Ионы, находящиеся во внешней сфере, связаны с комплексным ионам в основном силами электростатическогого взаимодействия.
Определение заряда (z) основных частиц комплексного соединения на примере: K[AI(OH)4].
Заряд внутренней сферы комплексного соединения равен алгебраической сумме зарядов комплексообразователя и всех лигандов: [AI3+(OH-)4]z-? z=+3+4(-1)=-1, т.е [AI(OH)4]-.
Наоборот, зная заряд комплексного иона и заряды лигандов [AI(OH)4]-), можно определить степени окисления комплексообразователя: х+ (-1)4= -1; х= +3. Степень окисления алюминия +3.
Заряд внутренней сферы компенсируется ионами внешней сферы комплексного соединения. В приведенном примере внутренней координационной сферой является [AI(OH)4]-. Заряд аниона в этом случает компенсирует катион К+, находящиеся во внешней координационной сфере.
Классификация лигандов
В качестве лигандов выступают молекулы или ионы, содержащие донорные атомы (наиболее распространенные N, Р, О, галогены), способные отдавать комплексообразователю неподеленную электронную пару.
Число мест, занимаемых каждым лигандом во внутренней сфере комплексного соединения, называется координационной емкостью (дентатностью) лиганда. Она определяется числом электронных пар лиганда, которые участвуют в образовании координационной связи с центральным атомом.
По числу связей, образуемых лигандами с комплексообразователем, лиганды делятся на моно-, ди- и полидентатные::
1) К монодентатным относятся анионы F-, СI-, Вг-, I-, H-, CN-, NO-, SCN- и т.д., нейтральные молекулы (NH3, амины, например, первичные RNH2 (R — органический радикал), молекулы воды и т. д.), имеющие только один донорный атом.
2) К бидентатным лигандам относятся молекулы или ионы, содержащие две функциональные группы, способные быть донором двух электронных пар. Например,
3) Кполидентатным лигандам можно отнести 6-дентатный лиганд тетраанион этилендиаминтриуксусной кислоты (ЭДТА):
Номенклатура комплексных соединений.
Название комплексных солей образуют по общему правилу: сначала называют анион, а затем – катион в родительном падеже
Названия комплексных соединений образуются аналогично названиям обычных солей с той лишь разницей, что указываются лиганды и степень окисления центрального атома. К названиям лигандов-анионов добавляют суффикс -о (сульфато-, хлоро-, бромо-, циано-, и т.д.). Наиболее важные лиганды-молекулы: Н2О – аква, NН3 – аммин, СО – карбонил. Число лигандов каждого рода указывают греческими числительными: ди-, три-, тетра- и т.д. Если комплексная частица является анионом, то ее название заканчивается суффиксом –«ат» (примеры: цинкат, хромат, феррат).
Если присутствуют несколько лигандов, они перечисляются в алфавитном порядке и префиксы не изменяют этот порядок, например [CrCI2(H2O)4]+- тетрааквадихлорохром (III)-ион. (хотя рекомендуют сначала указывать название отрицательно заряженных лигандов, а затем названия нейтральных молекул).
Классификация комплексных соединений
Существует несколько систем классификации комплексных соединений, которые основываются на различных принципах.
1. По знаку заряда комплекса.
Комплексное соединение [Pt(NH3)2CI2] внешней сферы не имеет и заряд комплекса равен 0.
2. По принадлежности комплексного соединения к определенному классу соединений
Есть и вещества, не диссоциирующие на ионы, т.е. неэлектролиты
3. По природе лиганда.
– аквакомплексы (лигандом выступает вода),
– аммиакаты (лигандом выступает аммиак),
– ацидокомплексы (анионы – кислоты),
– гидроксокомплексы (ОН-),
– комплексы с макроциклическими лигандами, внутри которых размещается центральный атом (хлорофилл, гемоглобин, цианокобаламин , см. стр. 316, Попков В.А.).
4. По внутренней структуре комплекса:
– моноядерные – если комплекс содержит только один атом металла – комплексообразователя (пример, PdCI4 – имеет один атом палладия);
– многоядерные или полиядерные – если он содержит два или более атомов металла ( комплекс платины [Pt2(NH3)2CI4] – содержащий два атома платины.
Для комплексных соединений, содержащих во внутренней сфере различные лиганды, характерна геометрическая изомерия, когда при одинаковом составе внутренней сферы лиганды в ней располагаются по- разному относительно друг друга.
.
Геометрические изомеры комплексных соединений отличаются не только по физическим и химическим свойствам, но и биологической активностью. Цис- изомер Pt(NH3)2CI2 имеет ярко выраженную противоопухолевую активность, а транс-изомер – нет.
Устойчивость комплексных соединений в растворах
Внутренняя и внешняя сферы комплексного соединения сильно различаются по устойчивости; частицы, находящиеся во внешней сфере, связаны с комплексным ионом преимущественно электростатическими силами и легко отщепляются в водном растворе. Эта диссоциация называется первичной, она протекает почти нацело, по типу диссоциации сильных электролитов. Поэтому с помощью качественных химических реакций обычно обнаруживаются только ионы внешней сферы.
Лиганды, находящиеся по внутренней сфере, связаны с центральным атомом значительно прочнее и отщепляются лишь в небольшой степени. Обратимый распад внутренней сферы комплексного соединения носит название вторичной диссоциации (протекает по типу слабых электролитов). Например, диссоциацию комплекса [Ag(NH3)2]Cl имеет вид:
Вторичная диссоциация характеризуется наличием равновесия между комплексной частицей, центральным ионом и лигандами
Диссоциация ионов [Ag(NH3)2]+, согласно приведенному выше уравнению, как и диссоциация всякого слабого электролита, подчиняется закону действия масс и может быть охарактеризована соответствующей константой равновесия, называемой константой нестойкости комплексного иона:
С учетом активности ионов уравнение констант нестойкости принимает следующий вид:
Полученная константа Каназывается термодинамической константой нестойкости.
Константы нестойкости для различных комплексных ионов весьма различны и могут служить мерой устойчивости комплекса. Чем устойчивее комплексный ион, тем меньше его константа нестойкости. Так, среди однотипных соединений, обладающих различными значениями констант нестойкости
Величина, обратная константе нестойкости, называется общей или суммарной константой устойчивости. Следовательно,
Последняя также характеризует устойчивость комплексных ионов.
Если ионизация комплексных ионов происходит по ступеням, то константы равновесия этих промежуточных реакций называются промежуточными или ступенчатыми константами нестойкости. Например, для комплексов кадмия с цианид-ионами известны следующие промежуточные константы нестойкости, которые нумеруются в порядке возрастания числа лигандов, связанных с центральным атомом комплекса, ионизирующего на одну ступень:
Однако практически пользуются общей суммарной константой нестойкости, равной произведению промежуточных констант нестойкости:
Хелатные комплексы
Особенно эффективное связывание ионов комплексообразователя происходит при реакции с полидентатными ( многозубыми) лигандами. Эти лиганды благодаря наличию в них двух и более электронодонорных центров способны образовывать несколько связей с ионами металлов, формируя устойчивую циклическую структуру (т.е. ион металла захватывается полидентатным лигандом подобно жертве, попавшей в клешни рака). В связи с этим такие комплексные соединения получили названия хелатов.
Хелаты – устойчивые комплексы металлов с полидентатными лигандами, в которых центральный атом является компонентом циклической структуры. Простейшими хелатообразующими лигандами. являются бидентатные лиганды, образующие две связи с центральным атомом, например, глицин:
К нест. =5,610-16
Конкуренция за лиганд или за ион-комплексообразователь.
Процессы образования комплексного соединения иона металла с каждым из лигандов являются конкурирующими: преобладающим будет процесс, который приводит к образованию наиболее прочного (т. е. с наименьшей константой нестойкости) комплексного соединения. Заключение о сравнительной прочности комплексных соединений на основании величин констант нестойкости можно делать только для однотипных соединений.
| Конкуренция за лиганд | Конкуренция за ион-комплексообразователь |
| Допустим, в растворе в равных концентрациях окажутся ионы Zn2+, Ni2+ и CN-ионы. В этом случае преимущественно образуется тетрацианоникколат- ион, а не тетрацианоцинкат- ион, так как Kнест( [Zn(CN)4]2-) > Kнест ([Ni(CN)4]2-). В этом случае объектом конкуренции является цианид-ион, а конкурирующими частицами — ионы цинка и никеля. | Если смешать вещества таким образом, что в растворе в равных концентрациях окажутся ионы Zn2+, NH3, CN-ионы, то преимущественно образуется тетрацианоцинкат-ион, а не тетраамминцинкат-ион, так как Kнест ([Zn(CN)4]2-) < Kнест ([Zn(NH3)4]2-). В этом случае объектом конкуренции является ион цинка, а конкурирующими частицами — цианид-ионы и молекулы аммиака, конкуренцию выигрывают цианид-ионы. |
Тема «Гетерогенные равновесия и процессы»
Гетерогенные процессы – это процессы на границе раздела фаз.
Фазы – отдельные однородные части гетерогенный системы, отграниченные друг от друга поверхностью раздела.
К гетерогенным относят, прежде всего, процессы, связанные с образованием и растворением малорастворимых веществ ионного типа. При контакте таких веществ (сильных электролитов) с водой часть ионов переходит в раствор и устанавливается динамическое равновесие между гидратированньши ионами электролита в водном растворе и кристаллами твердой фазы — гетерогенное равновесие.
Раствор, находящийся в динамическом равновесии с твердой фазой (т.е. с осадком), называют насыщенным.
Процесс растворения – обратимый процесс, он сопровождается процессом осаждения. Например:
При установившемся равновесии и постоянной температуре (t) величину поверхности твердой фазы можно считать постоянной (равной 1) и, используя закон действия масс, можно записать, что v1=k1т. е. скорость растворения осадка при t = const зависит только от природы данного вещества.
Скорость обратного процесса v2, т. е. скорость осаждения ионов на поверхности твердой фазы (учитывая, что поверхность постоянна и равна 1, t = const), будет равна произведению активностей данных ионов. Следовательно,
Так как при установившемся равновесии скорости реакций растворения и осаждения равны v1= v2), то отсюда:
Константы скорости k1, и k2при постоянной температуре – величины постоянные, значит, и отношение их есть величина постоянная. Поскольку данная величина характеризует собой свойство веществ растворяться и равна произведению активности ионов в растворе, она называется произведением растворимости (ПРа или в настоящее время принято обозначить через Кs – константа растворимости).
Итак, произведение растворимости или Кs— это произведение активностей ионов в насыщенном растворе малорастворимого электоолита t= const). Например,
Поскольку активность ионов равна произведению молярной концентрации его на коэффициент активности, то
У малорастворимого электролита при ПРа не более 10-8 в насыщенном растворе концентрации ионов малы, значит силы межионного взаимодействия также малы (fAg+ =fCI- = I) и практически не оказывают влияния на подвижность ионов. Следовательно, приближенное уравнение произведения растворимости
В общем случае для малорастворимого электролита константа растворимости Ksопределяется стехиометрическим произведением концентраций ионов, посылаемых в раствор даннымэлектролитом:
Чем меньше Ks, тем соль меньше растворяется.
Активности ионов нельзя заменять их концентрациями:
а) когда наряду с малорастворимыми электролитами (AgCl, BaSО4 и т. д.) в растворе присутствуют сильные электролиты в достаточно высоких концентрациях, повышающие ионную силу раствора, т. е. резко изменяющие величину коэффициента активности;
б) когда коэффициент активности не равен единице, т. е. для хорошо растворимых электролитов.
Насыщенные, ненасыщенные и пересыщенные растворы
Насыщенные (произведение активностей ионов малорастворимого электролита достигает значения его произведения растворимости при данной температуре), ненасыщенные (если ионное произведение активностей меньше произведения растворимости) и пересыщенные (если ионное произведение активностей больше произведения растворимости, из которого может выделяться часть растворенного вещества в осадок) растворы электролита характеризуются следующими соотношениями между концентрациями в них ионов и константой растворимости:
Использовать константы растворимости для сравнения растворимости можно только