Гемоглобин у животных строение

«Люди забыли эту истину, — сказал Лис. — Но ты не должен ее забывать. Мы всегда будем в ответе за тех, кого приручили». Эта фраза из произведения «Маленький принц», как нельзя лучше описывает отношения человека и животного. Братья наши меньшие всегда будут нуждаться в ежедневной заботе, и наш долг – ее обеспечить.
 

Одним из распространенных видов исследования состояния здоровья животного является анализ крови. Среди всех компонентов, входящих в ее состав, важнейшую функцию выполняет гемоглобин, а процентное содержание этого вещества – показатель благополучия или наличия патологии в организме. Своевременное обнаружение отклонений от нормы позволит назначить эффективное лечение.
 

Гемоглобин – это сложный железосодержащий белок, который обеспечивает перенос кислорода из органов дыхания в ткани. Он также обладает свойством частично связывать углекислый газ и выводить его из организма. У человека и позвоночных животных содержится в эритроцитах, а у беспозвоночных – в плазме крови и других тканях. Благодаря этому белку повышается тонус, активизируется обмен веществ организма и укрепляется иммунитет.
 

На уровень гемоглобина влияет множество факторов: пол, возраст, порода, кормление, условия содержания, физические нагрузки, инфекционные болезни и даже высота над уровнем моря.
 

Содержание этого белка в крови животных в лабораторных условиях контролируется с помощью применения тест-наборов. В основном это фотометрические методы, позволяющие точно определить его концентрацию. У здоровых животных она составляет (г/л): крупный рогатый скот – 99-129; лошади – 80-140; овцы – 90-133; козы – 100-150; свиньи – 90-110; кошки – 100-140; собаки – 110-170; кролики – 105-125; куры – 80-120; утки – 100-125. Отклонение от нормы в меньшую или большую сторону является патологией и свидетельствует о нарушениях в организме животного. Так, например:
 

– увеличение количества гемоглобина в крови – гиперхромемия –наблюдается при обезвоживании по причине рвоты, диареи, потливости, при образовании жидкостей (транссудат – отёчная жидкость, скапливающаяся в полостях тела; экссудат – жидкость, выделяющаяся в ткани или полости организма из мелких кровеносных сосудов при воспалении);
 

– снижение гемоглобина в крови – олигохромемия – возникает при анемиях, вследствие кровотечений, в том числе внутренних, ряда инфекционных болезней, истощения, гемолиза эритроцитов, дефицита железа, витаминов В12 и фолиевой кислоты.
 

Заподозрить изменение уровня гемоглобина в крови животного позволяет наблюдение за питомцем. Так, к симптомам, позволяющим предположить увеличение концентрации гемоглобина, относятся: потеря аппетита; повышенная утомляемость; вялость и апатия; бледность или покраснение кожных покровов; расстройства в работе ЖКТ. Кровь животного становится темной и густой. Незначительный рост уровня гемоглобина может быть вызван физиологическими причинами, если при повторном анализе наблюдается норма – причин для беспокойства нет.
 

В случае понижения уровня гемоглобина может наблюдаться: синюшность или бледность слизистых оболочек; слабость и сонливость; учащение пульса и частоты дыхания; озноб и понижение базовой температуры тела (как следствие замедления обменных процессов). В связи с тем, что разрушение эритроцитов происходит по причине нехватки в организме железа, у животных может отмечаться металлический запах из пасти.
 

Низкий уровень гемоглобина встречается чаще и вызывает большую озабоченность, так как пониженные показатели указывают на наличие серьезных нарушений в функционировании организма животного. Недостаток гемоглобина при беременности, способен привести к серьёзным неблагоприятным последствиям – плод может недополучить кислород, необходимый для нормального развития головного мозга; возникает риск преждевременных родов.
 

При проявлении у животного симптомов изменения уровня гемоглобина, необходимо незамедлительно обращаться в ветеринарную клинику для прохождения обследования.

В биохимическом отделе ФГБУ «Челябинская МВЛ», подведомственного Россельхознадзору, проводятся исследования по определению содержания гемоглобина в крови домашних и сельскохозяйственных животных.
 

При диагностике важное значение имеет то, насколько правильно материал был доставлен в лабораторию. Специалисты ветеринарных клиник рекомендуют производить забор крови с утра до приема воды и пищи, по возможности в одни и те же часы. При этом животное должно находиться в спокойном состоянии. При взятии крови в пробирку, для предупреждения свертывания крови, используются антикоагулянты (противосвертывающие вещества) на 10 мл крови:
 

– щавелевокислый натрий (калий или аммоний) – 0,01-0,02 г (оксалатная кровь);

– лимоннокислый натрий – 0,02 г (цитратная кровь);

– фтористый натрий – 0,01 г;

– гепарин – 1 капля раствора, содержащего в 1 мл 5000 ME гепарина (гепаринизированная кровь).
 

Антикоагулянты вносят в пробирку, затем в нее собирают кровь; пробирку плотно закрывают резиновой пробкой и несколько раз переворачивают в течение 1-2 минут для наилучшего смешивания содержимого.
 

Любите своих животных, и они ответят вам взаимностью!

Е.Е. Федорова, специалист по связям с общественностью,

Л.А. Морозова, и.о. директора

Гемоглобин — сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях.

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (почти в 500 раз), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями б1, б2, в1 и в2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И б, и в-цепи относятся к б-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно б-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. – альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы “в кармане” своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

• HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
• HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
• HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
• HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
• HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
• HbCO2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O2 и гемового Fe2+, но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe3+ в Fe2+ в клинике используют аскорбиновую  кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).

Также вам может быть интересно