Как на латыни будет гемоглобин
ОКА (общий клинический анализ) крови – клинико-гематологический метод оценки состава главной биожидкости организма, целью которого является определение возможных нарушений. Исследование состава крови в лабораторных условиях проводится под микроскопом (микроскопия «вручную») и на гематологических автоматических анализаторах.
Итоговые данные автоподсчета компьютер фиксирует и отправляет на печать. В бланке исследования указывается расшифровка общего анализа крови латинскими буквами (аббревиатурой от полного наименования показателя).
Микроскопия ручным подсчетом занимает больше времени, но считается более точной. Оптимально информативный вариант оценки – автоматический анализ, дополненный вычислением лейкограммы специалистом лаборатории.
Назначение и информативность общего анализа крови
ОКА назначают:
- по симптоматическим жалобам для выявления нарушений состава крови;
- для контроля терапии диагностированного заболевания;
- в рамках профосмотра, диспансеризации, перинатального скрининга, военно-врачебной комиссии;
- при госпитализации и перед выпиской из стационара (санатория).
Для детей анализ является обязательным при прохождении медицинской комиссии для оформления в дошкольное или образовательное учреждение. Врач легко читает бланк анализа с обозначением параметров на латинском и английском языке и по результатам исследования может оценить общее состояние организма, а также обнаружить наличие:
- воспалений;
- анемии;
- инфекционных процессов, спровоцированных вирусами, бактериями, простейшими паразитами и гельминтами;
- коагуляционных нарушений (проблем со скоростью свертывания крови).
Несоответствие некоторых показателей нормам позволяет предположить активность раковых клеток.
Обозначение и определение основных показателей ОКА
Все исследуемые в ходе анализа параметры биожидкости находятся в тесной взаимосвязи и зависимости друг от друга. Условно можно разбить корреляционные показатели на три группы.
Забор крови на ОКА производится натощак
Гемоглобин и эритроциты
90% двухкомпонентного железосодержащего белка (гемоглобина) содержится в красных кровяных клетках – эритроцитах. Их совместные усилия обеспечивают насыщение крови кислородом и дыхательную функцию организма. Для полной картины в лаборатории оценивают не только концентрацию гемоглобина и количество красных клеток, но и сопутствующие параметры:
- гематокрит – определяет степень насыщенности кровотока красными клетками;
- скорость оседания эритроцитов – отражает быстроту деления крови на жидкую плазму и клеточную часть, а также соотношение белков в биожидкости;
- ретикулоциты – несозревшие предшественники красных клеток.
Дополнительными параметрами являются эритроцитарные индексы. Их вычисляют для оценки средних величин.
Таблица обозначений и показателей, соответствующих лабораторным нормам
| Аббревиатура в выданном пациенту бланке результатов | Исследуемый параметр | Референсы | ||
| Для взрослых | Для детей | |||
| НВ измеряется в г/л | гемоглобин (hemoglobin) | муж. 140-160, жен. 120-150 | 120-130 г/л | |
| RBC считают количество клеток в 1 л крови, умноженное на 10 в 12 степени – 10^12/л | эритроциты или красные кровяные тельца (red blood cells) | муж. 3,9-5,6; жен. 3,5-5,2 | 4,0-4,5 | |
| HCT | гематокрит (hematocrit) | муж. 40-50%, жен. 37-47% | 33-41% | |
| СОЭ или ESR величина измерения – мм/ч | скорость оседания эритроцитов (erythrocyte sedimentation rate) | муж. 2-15, жен. 3-20 | 4-12 | |
| RET | ретикулоциты (reticulocytes) | 2-10 % (от эритроцитарной массы) | ||
| эритроцитарные индексы или средние величины | ||||
| MCV | объема эритроцитов | 78–98 фл (фемтолитров) | ||
| MCH | содержания гемоглобина в одной клетке | 28 – 32 пг | ||
| MCHC | концентрации гемоглобина в общем количестве эритроцитов | 30 – 37 г/л | ||
Тромбоциты
Кровяные клетки в форме пластинок, которые отвечают за нормальную коагуляцию (свертываемость крови), а также защищают эпителиальный (внутренний слой) сосудистых стенок. В клиническом анализе крови определяют количество тромбоцитов, процент тромбоцитарных пластинок по отношению к общему объему крови и тромбоцитарные индексы.
Обозначения и показатели нормы
| Аббревиатура, указанная в бланке итоговых результатов | Тромбоцитарные параметры | Референсы | |
| взрослые | дети | ||
| РСТ | тромбокрит (platelet crit) | 0,15-0,4 | |
| PLT (10^9/л) | тромбоциты или пластинки (platelets) | муж. 180-320 жен. 150-400 | 160-375 |
| Индексы | |||
| MPV | средние величины объема кровяной пластинки (mean platelet volume) | 7-10 фл | |
| PDW | распределение тромбоцитов по объему крови | 11,5-14,5 % | |
Лейкоцитарные клетки
Лейкоциты – несколько групп белых кровяных клеток, обладающих охранной функцией фагоцитоза (захвата и уничтожения болезнетворных микроорганизмов). При активизации условно-патогенной флоры организма или вторжении патогенных бактерий, вирусов, паразитов и грибков лейкоциты мобилизуются, стремясь их ликвидировать.
Лейкоцитарные клетки разделяются на две большие группы, каждая из которых включает подгруппы:
- агранулоциты – лейкоциты, не содержащие азурофильных гранул в цитоплазме (моноциты и лимфоциты);
- гранулоциты – лейкоцитарные клетки с сегментированным ядром и специфическими гранулами в цитоплазме (нейтрофилы – сегментоядерные и палочкоядерные, эозинофилы и базофилы).
При лабораторной оценке учитывают абсолютное количество клеток (в единицах) и относительное количество (в процентах). В бланке анализа чаще всего указывают абсолютное число лейкоцитов в единицах и процентное соотношение отдельных лейкоцитарных групп.
Таблица обозначений и показателей нормы
| Аббр. в итоговом бланке результатов | Исследуемый параметр | Норма содержания | |||||
| для взрослых | для детей | ||||||
| в единицах | в % | в единицах | в % | ||||
| WBC | лейкоциты или белые кровяные тельца (white blood cells) | 4-9 | – | 6-10 | – | ||
| LYM (LY#) (LY%) | лимфоциты (lymphocyte) | 1,2 – 3,0 | 25-40 | 30-45 | |||
| NEUT (NE#) (NE%) | нейтрофилы (neutrophils) палочкоядерные / сегментоядерные | 2-5 / 55-70 | 1-4 / 40-60 | ||||
| MON (MO#) (MO%) | моноциты (monocyte) | 0,1-0,7 | 6-8 | 4-6 | |||
| EOS (EO#) (EO%) | эозинофилы (eosinophils) | 2-5 | 1-4 | ||||
| BAS (BA#) (BA%) | базофилы (basophils) | 1 | 0-1 | ||||
| MID (MON+ EOS+BAS) | смесь (моноциты+ базофилы+эозинофилы) | 0,2—0,8 | 5-10 | 5-10 | |||
Единицы вычисляют чаще всего вручную. Это количество клеток в литре крови (для удобства полученное число умножают на 10 в 9 степени – 10^9/л).
О расшифровке биохимии крови
Наряду с ОКА, востребованным исследованием является биохимический анализ крови. В бланке с результатами исследуемые параметры могут обозначаться как русской, так и латинской аббревиатурой. Оценка биохимического состава плазмы позволяет выявить функциональные сбои в конкретных органах и системах.
Забор крови на биохимию проводят при помощи одноразовых шприцев или вакутейнеров
Белки
Правильная концентрация протеинов (белков) – это достаточное количество строительного материала для новых клеток, нормальные мышечные сокращения, полноценная защита организма от инфекций, своевременное перемещение по кровотоку гормонов, кислот, питательных веществ.
| Наименование | Белок общий | Альбумин | С-реактивный белок | |
| Норма содержания | у взрослых | 64-84 | 33-55 | не более 5 |
| у детей | 60-80 | 32-46 | ||
| Аббревиатура в бланке | Tр | Albu | Crp | |
Лабораторное измерение белка производится в г/л.
Углеводы
Сахар в норме означает правильный углеводный обмен и выработку поджелудочной железой нужного количества гормона инсулина.
| Наименование | Глюкоза | |
| Норма концентрации | Взрослые | 3,3-5,5 |
| Дети | ||
| Аббревиатура | Glu | |
Измерительная величина – ммоль/л.
Азотистые соединения
Совпадение результатов анализа с референсными значениями отражает полноценное функционирование почечного аппарата.
| Название показателя | Мочевина | Мочевая кислота | |
| Норма | Взрослые | 2,8-7,2 | Муж. – 210-420, жен. – 150-350 |
| Дети | 4,2-7,2 | 120-330 | |
| Аббревиатура | Urea | Uric asid | |
Величина измерения – мкмоль/л.
Жиры
Нормальные показатели жиров – признак правильного липидного обмена, здоровых сосудов головного мозга и нижних конечностей, печени, щитовидной железы.
| Наименование | Холестерин общ. | Липопротеины низкой плотности | Липопротеины высокой плотности | Триглицериды | |
| Норма | муж. | 3,2-5,2 | 1,7-4,3 | 0.6-1,8 | 1,7 |
| жен. | 1,8-4,4 | 0,8-1,8 | |||
| Аббревиатура | Chol | ЛПНП | ЛПВП | ТГ | |
Лабораторная величина – ммоль/л.
Жирорастворимый пигмент желчи
Соответствие полученных результатов нормативам говорит о хорошей работе органов гепатобилиарной системы.
| Наименование | Билирубин общий | Билирубин неконъюгированный (свободный или непрямой) | Билирубин конъюгированный (связанный или прямой) |
| Норма | 20,5 | 1,7-17,0 | 0,86-5,3 |
| Аббр. | Tbil | Dbil | Idbil |
В условиях лаборатории измеряют в мкмоль/л.
Ферменты
Нормальные показатели ферментов отражают бесперебойные процессы пищеварительных химических реакций, белкового и углеводного обмена, стабильных мышечных сокращений (в том числе сердечной мышцы – миокарда), нормальной работы печени, поджелудочной железы, смежных органов гепатобилиарной системы.
| Название | Норма | Аббр. | |
| взрослые | дети | ||
| Аланинаминотрансфераза | муж. 45 жен. 39 | 29 | Alt, либо АЛТ, АлАТ |
| Аспартатаминотрансфераза | муж. до 31 жен. до 37 | до 30 | Ast или АСТ, АсАТ |
| Креатинфосфокиназа | муж. до 195 жен. до 167 | до 270 | KFK или КФК |
| Щелочная фосфатаза | 20-130 | 100-600 | Alp или ЩФ |
| Амилаза | до 120 | Amyl | |
Измерение проводят в медицинских единицах на литр (ЕД/л).
Общий анализ мочи
Результаты лабораторной оценки мочи, прежде всего, информируют о состоянии здоровья мочевыделительной системы. Правильно расшифровать анализ мочи (общий клинический) может только врач, с учетом всех параметров, зависящих друг от друга. По таблице можно только сравнить полученные результаты с нормативными значениями.
Контейнер для ОАМ можно приобрести в любой аптеке
В ходе анализа оценивают физико-химические характеристики, органолептические свойства, осадок мочи, включающий:
- клетки крови;
- неклассифицируемые и классифицируемые элементы (цилиндры);
- посторонние примеси (слизь, бактерии, соли, дрожжевые грибки, клетки эпителия).
В бланке исследования прописаны все анализируемые параметры. Однако в норме некоторые из них в моче присутствовать не должны. Ненайденные элементы обозначают английским «Neg» или русским – «отрицательно».
Физико-химические характеристики
| Наименование показателя | Референсные значения | Аббревиатура для обозначения в бланке |
| кислотность | 4–7 ЕД. | РН |
| белок | Neg или не больше 0,033 г/л | PRO |
| сахар (глюкоза) | ≤ 0,8 ммоль/л | GLU |
| гемоглобин | Neg | НВ |
| кетоновые тела | Neg | КЕТ |
| билирубин | Neg | BIL |
| уробилиноген | 5-10 мг/л | URO |
Осадок мочи
| Элементы | Норма | Аббревиатура для обозначения в бланке |
| эритроциты | муж.-1-2 жен.- ≤ 3 | BLD или RBC |
| лейкоциты | муж.-≤ 3; жен.-≤ 6 | LEU |
| классифицируемые гиалиновые цилиндры | не более 20 | HYAL |
| неклассифицируемые цилиндры (эритроцитарные, зернистые, эпителиальные, восковидные) | Neg | UNCC |
| бактерии | Neg | NIT или BACT |
| дрожжевые грибки | Neg | BYST |
| слизь | незначительно или Neg | MUCS |
| эпителий мочевого пузыря | Neg | VTC |
Органолептика
| Параметр исследования | Норма | Аббревиатура для обозначения в бланке |
| цвет | соломенный | COLOR |
| плотность (удельный вес) | 1.010–1.022 г/л | SG |
| прозрачность | близка к абсолютной | TURB – при наличии мутности |
| запах | нерезкий | – |
| пенистость | отсутствует | – |
Дополнительные обозначения: скопление лейкоцитов (лейкоцитурия) – WBCC, плоский эпителий – SQEP, аскорбиновая кислота – VC.
Итоги
Результаты лабораторных анализов крови и мочи пациент получает на специальном бланке, где параметры исследования обозначают латинской (английской) аббревиатурой. Каждый показатель имеют свою норму содержания в крови или моче.
Правильно расшифровать итоги исследования может только врач, поскольку все параметры находятся в корреляционной зависимости между собой. Пациент может только сравнить свои результаты с референсными значениями. Нормативы, на которые следует ориентироваться, обычно указаны в бланке анализа.
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.