Как найти молекулярную массу гемоглобина

Как вычислить относительную молекулярную массу гемоглобина

Задачи по теме «Белки»
Необходимые пояснения:

  • средняя молекулярная масса одного аминокислотного остатка принимается за 120
  • вычисление молекулярной массы белков:

а

в — процентное содержание компонента

Задача №1 . Гемоглобин крови человека содержит 0, 34% железа. Вычислите минимальную молекулярную массу гемоглобина.
Решение:

Мmin = 56 : 0,34% · 100% = 16471

Задача №2. Альбумин сыворотки крови человека имеет молекулярную массу 68400. Определите количество аминокислотных остатков в молекуле этого белка.
Решение:

68400 : 120 = 570 (аминокислот в молекуле альбумина)
Задача №3. Белок содержит 0,5% глицина. Чему равна минимальная молекулярная масса этого белка, если М глицина = 75,1? Сколько аминокислотных остатков в этом белке?
Решение:

  1. Мmin = 75,1 : 0,5% · 100% = 15020
  2. 15020 : 120 = 125 (аминокислот в этом белке)

Задачи по теме «Нуклеиновые кислоты»
Необходимые пояснения:

  • относительная молекулярная масса одного нуклеотида принимается за 345
  • расстояние между нуклеотидами в цепи молекулы ДНК (=длина одного нуклеотида)- 0, 34 нм
  • Правила Чаргаффа:
  1. ∑(А) = ∑(Т)
  2. ∑(Г) = ∑(Ц)
  3. ∑(А+Г) = ∑(Т+Ц)

Задача №4. На фрагменте одной нити ДНК нуклеотиды расположены в последовательности:

Определите процентное содержание всех нуклеотидов в этом гене и его длину.

Решение:

  1. достраиваем вторую нить (по принципу комплементарности)
  2. ∑(А +Т+Ц+Г)= 24,

из них ∑(А) = 8 = ∑(Т)

отсюда: х = 16,6%

  1. молекула ДНК двуцепочечная, поэтому длина гена равна длине одной цепи:

12 · 0,34 = 4,08 нм

Задача№5. В молекуле ДНК на долю цитидиловых нуклеотидов приходится 18%. Определите процентное содержание других нуклеотидов в этой ДНК.
Решение:

  1. Ц – 18% => Г – 18%
  2. На долю А+Т приходится 100% — (18% +18%)=64%, т.е. по 32%

Ответ: Г и Ц – по 18%,

Задача №6. В молекуле ДНК обнаружено 880 гуаниловых

нуклеотидов, которые составляют 22% от общего числа нуклеотидов в этой ДНК.

Определите: а) сколько других нуклеотидов в этой ДНК? б) какова длина этого фрагмента?
Решение:

На долю других нуклеотидов приходится 100% — (22%+22%)= 56%, т.е. по 28%

Для вычисления количества этих нуклеотидов
составляем пропорцию 22% — 880

2) для определения длины ДНК нужно узнать, сколько всего нуклеотидов содержится в 1 цепи:

(880 + 880 + 1120 + 1120) : 2 = 2000

2000 · 0,34 = 680 (нм)
Задача№7. Дана молекула ДНК с относительной молекулярной массой 69000, из них 8625 приходится на долю адениловых нуклеотидов. Найдите количество всех нуклеотидов в этой ДНК. Определите длину этого фрагмента.
Решение:

  1. 69000 : 345 = 200 (нуклеотидов в ДНК)

8625 : 345 = 25 (адениловых нуклеотидов в этой ДНК)

∑(Г+Ц) = 200 – (25+25)= 150, т.е. их по 75.

2) 200 нуклеотидов в двух цепях => в одной – 100.

Задачи по теме «Код ДНК»
Задача №8. Что тяжелее: белок или его ген?
Решение:

тогда масса этого белка – 120х,

количество нуклеотидов в гене, кодирующем этот

источник

Алгоритм решения задач по молекулярной биологии

АЛГОРИТМ ФОРМИРОВАНИЯ УМЕНИЙ

ИСПОЛЬЗОВАТЬ ЗНАНИЯ ПРИ РЕШЕНИЯ ТИПОВЫХ ЗАДАЧ ПО МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ

Одним из важных задач школьного курса «Биология» является формирование у учащихся общеучебных и специальных умений. Умение решать задачи — один из объективных критериев оценки глубины усвоения материала.

Практическое применение полученных знаний при решении задач способствует развитию логического мышления, творческой, аналитическом подходе к решению поставленного вопроса или проблемы в целом, что особенно важно для будущих работников современных отраслей производства, сельского хозяйства, медицины.

Представленный материал предназначен для учителей биологии, старшеклассников, абитуриентов.

В биологии используются основные и производные единицы международной системы единиц : длины, массы, энергии, работы, теплоты и т.д..

Единицы длины — метр (м).1 м = 10 дм = 100 см = мк = нм, 1 нм = м.

Единицы массы — килограмма (кг).1 кг = г (г); 1 г = нг (нанограммов);

1 Дальтон — единица молекулярной массы, равной массе атома водорода.

Единица энергии, работы и количества теплоты — джоуль (Дж).

1 Дж = эрг = 0,2388 кал; 1 кал = 4,1868 Дж.

В процессе решения любой задачи выделяют определенные этапы.

Анализ задачи. Внимательно прочитайте содержание задачи, осмыслите ее и определите:

 к какому разделу или теме относится задача,

 найдите, что дано и что необходимо найти.

1. Сокращенная запись условия.

 С помощью условных обозначений коротко запищит, что дано и что нужно найти (как на уроках химии или физики).

 Подумайте, какие из постоянных известных вам величин можно использовать при решении задачи, запишите их.

2. Оформление записи задачи.

Место, что осталось после короткого записи условия задачи, условно разделите на две части. В левой части запишите данные, которые вы будете использовать, в правой — решение. Действий в задаче может быть несколько. Записывайте их так: 1) . ; 2) . ; 3) . и т.д.

 На каждом этапе кратко сформулируйте вопрос.

 Тщательно проверяйте результаты расчетов.

 Проверьте всю ли информацию из условия задачи использовали.

 При необходимости выберите другой способ решения.

Проверьте правильность решения в целом, сформулируйте и запишите окончательный ответ.

Примеры решения задач на молекулярные основы НАСЛЕДСТВЕННОСТИ

При решении таких задач необходимо помнить, что:

длина одного нуклеотида, или расстояние между двумя соседними вдоль оси ДНК, составляет 0,34 нм;

средняя молекулярная масса одного нуклеотида 345 условных единиц;

средняя молекулярная масса одной аминокислоты равна 100 условных единиц;

молекула белка в среднем состоит из 200 аминокислот;

каждую аминокислоту в белковой молекуле кодирует триплет нуклеотидов и-РНК (во время трансляции);

для определения длины гена (l) учитывают количество нуклеотидов, которая содержится в одной цепи ДНК;

для определения молекулярной массы гена (Mr) учитывают количество нуклеотидов, содержится в двух цепях ДНК;

трансляция осуществляется согласно генетическим кодом;

для всех ДНК выполняется правило Чаргаффа: А = Т; Г = Ц;

А + Г = Т + Ц (содержание пуриновых азотистых оснований — аденина и гуанина — равна содержания пиримидиновых азотистых оснований — тимина и цитозина);

Читайте также:  Детское питание поднимающий гемоглобин

сумма всех нуклеотидов в молекуле ДНК или РНК (А + Т + Г + Ц или А + В + Г + Ц) составляет 100%.

На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в последовательности, показанной ниже.

1. Нарисуйте схему структуры двухцепочечной молекулы ДНК.

2. Какова длина в нанометрах этого фрагмента?

3. Какова масса двухцепной фрагмента?

1. Руководствуясь свойством ДНК, способностью к самовоспроизведению (репликации), в основе которого лежит комплиментарность, запишем схему двухцепочечной ДНК:

А Г Т -А Ц Г -Г Ц А -Т Г Ц -А Г Ц-

Т Ц А — Т Г Ц — Ц Г Т — А Ц Д — Т Ц Г —

2. Длина одного нуклеотида, или расстояние между двумя соседними вдоль оси ДНК, составляет 0,34 нм. Длина двухцепочечной фрагмента равна длине одной цепи.

L = 15 х 0,34 = 5,1 (нм) (15 — количество нуклеотидов в одной цепи).

3. Средняя молекулярная масса одного нуклеотида 345 условных единиц, молекулярная масса фрагмента ДНК:

Мr = 345 х 15 = 5175 (а.о.м) (30 — количество нуклеотидов в двух цепях).

Ответ. Вторая цепь фрагмента ДНК имеет следующую структуру: ТЦА — ТГЦ — ЦГТ — АЦГ — ТЦГ; длина фрагмента ДНК — 5,1 нм; молекулярная масса фрагмента ДНК — 5175 а.е.м.

Фрагмент первой цепи ДНК имеет такую нуклеотидную последовательность: ТАЦАГАТГГАГТЦГЦ. Определите последовательность мономеров белка, закодированного фрагментом второй цепи ДНК.

ДНК: — ТАЦ — АГА — ТГГ — АГТ — ЦГЦ-

иРНК: — УАЦ — АГА — УГГ — АГУ — ЦГЦ-

Белок: — тир — арг — трип — ср — арг-

Ответ. Последовательность мономеров белка: тирозин — аргинин — триптофан — серин — аргинин.

Фрагмент цепи А белка нормального гемоглобина состоит из 7 аминокислот, расположенных в следующей последовательности:

вал — лей — лей — трет — о — ГЛН — лез.

1. Какое строение фрагмента иРНК, что является матрицей для синтеза этого фрагмента молекулы гемоглобина?

2. Какое строение фрагмента ДНК, кодирующего данную иРНК?

Белок: вал — лей — лей — трет — о — глу — лез

иРНК: ГУУ — УУА — УУА — АЦУ — ЦЦУ — ЦАА — ААА

ДНК: ЦАА — ААТ — ААТ — ТГА — ГГА — ДНС — ТТТ

ГТТ ТТА ТТА АЦТ ЦЦТ ЦАА ААА

Биохимический анализ показал, что иРНК имеет 30% аденина, 18% гуанина и 20% урацила. Определите долю (в%) каждого нуклеотида в соответствующем фрагменте двухцепочечной ДНК?

Определяем процент цитозинових нуклеотидов в данной иРНК:

Определяем процент адениновых и тиминових нуклеотидов (отдельно) во фрагменте ДНК:

Определяем процент гуанинових и цитозиновог нуклеотидов (отдельно) во фрагменте ДНК:

Ответ. Доля каждого нуклеотида в соответствующем фрагменте двухцепочечной ДНК составляет 25%.

Белок состоит из 124 аминолислот. Сравните относительные молекулярные массы белка и гена, который его кодирует.

Состав белка — 124 аминокислоты;

1). Определяем относительную молекулярную массу белка:

2). Определяем количество нуклеотидов в составе гена, кодирующего данный белок: 124 х 3 х 2 = 744 (нуклеотиды).

3). Определяем относительную молекулярную массу гена:

4). Определяем, во сколько раз ген тяжелее белок:

Ответ. Относительная молекулярная масса гена в 20,7 раза больше, чем кодированного белка.

Гормон роста человека (соматотропин) — белок, содержащий 191 аминокислоту. Сколько кодируя нуклеотидов и триплетов входит в состав гена соматотропина?

Одну аминокислоту кодирует триплет нуклеотидов, следовательно, в состав гена соматотропного входит 191 триплет.

191 х 3 = 573 (нуклеотиды) — одна цепь;

573 х 2 = 1146 (нуклеотидов) — обе цепи.

Ответ . В состав гена соматотропного входит 191 триплет, содержащий 1146 нуклеотидов (обе цепи гена).

У больного синдром Фанкони (нарушение образования костной ткани) с мочой выделяются аминокислоты, которым соответствуют следующие триплеты иРНК: АУА, ГУЦ, АУГ, УЦА, УУГ, УАУ, ГУУ, АУУ. Определите, какие аминокислоты выделяются с мочой у больных синдромом Фанкони (см. Таблица «Генетический код»).

Аминокислоты: илей, вал, мет, сер, лей, тир, вал, илей.

Ответ. У больных синдромом Фанкони выделяются с мочой такие аминокислоты: изолейцин, валин, метионин, серин, лейцин, тирозин.

Экзон-интронная ОРГАНИЗАЦИЯ ГЕНОМА

Большинство структурных генов эукариот (участки ДНК) внутренне неоднородно. Они состоят из экзонных (информативных) и интронных (без информационной) фрагментов.

При транскрипции в ядре сначала синтезируется про-иРНК (незрелая), которая имеет в себе как экзоны, так и интроны. Далее с помощью комплекса ферментов без информационной участки вырезаются и разрушаются, а информативные соединяются в новый полинуклеотидний цепь — зрелую иРНК. Механизм созревания иРНК в ядре называется сплайсингом.

Фрагмент цепи молекулы ДНК содержит 1100 нуклеотидов, из них 100, 120, и 130 нуклеотидов образуют интронная участка. Определите, сколько аминокислот кодирует этот фрагмент ДНК:

N (интронных нуклеотидов) — 100, 120, 130.

1). 100 + 120 + 130 = 350 (количество нуклеотидов, образующих интронная участка);

2). 1100 — 350 = 750 (количество нуклеотидов, образующих экзонных участка);

3). 750: 3 = 250 (аминокислотных остатков).

Ответ. Этот фрагмент ДНК кодирует 250 аминокислот.

Структурный ген (фрагмент молекулы ДНК) содержит 384 цитозинових нуклеотидов, составляет 20% от их общего количества. В экзонных участках этого гена закодировано белок, состоящий из 120 аминокислотных остатков.

1. Какой нуклеотидный состав гена?

2. Какая относительная молекулярная масса интронных участков гена?

3. Насколько зрелая иРНК короче про-иРНК?

N (аминокислот в белке) — 120;

1. Нуклеотидный состав гена -?

2. Мr (интронных участков гена) -?

3. Насколько зрелая иРНК короче про-иРНК -?

1. Определяем общее количество нуклеотидов в фрагменте ДНК. Поскольку на цитозин нуклеотиды приходится 20% от их количества, то общее количество нуклеотидов составляет:

По принципу комплиментарности:

Г = Ц = 384 нуклеотиды = 20%. Отсюда: А = Т = 30%.

Х нуклеотидов — 30%; х = 576 9нуклеотидив);

2. Находим количество нуклеотидов в экзонных участках гена:

120 3 х 2 = 720 (нуклеотидов).

Находим количество нуклеотидов в интронных участках гена:

1920 — 720 = 1200 (нуклеотидов).

Читайте также:  Чем снизить гемоглобин лекарствами

Находим относительную молекулярную массу интронных участков гена:

Mr (интро. Участков гена) = 1200 х 345 = 414000.

3. Длина молекулы про-иРНК равна длине структурного гена:

l (о-иРНК) = (384 + 576) х 0,34 = 326,4 (нм).

Зрелая иРНК состоит только из информативной части. Ее длина составляет:

l (зрелой РНК) = 120 х 3 х 0,34 = 122,4 (нм).

Разница в длине о-иРНК и зрелой иРНК составляет:

Ответ. 1. Ген содержит по 576 адениновых и тиминових нуклеотидов, и по 384 гуанинових и цитозинових нуклеотиды. 2. Относительная молекулярная масса интронных участков гена — 414 000. 3. Разница в длине между про- иРНК и зрелой иРНК — 204 нм.

1. Барна Иван Общая биология. Сборник задач. — Киев: Издательство «Ранок», 2009 — 736 с.

2. Биология: Справочник для абитуриентов и школьников общеобразовательных учебных заведений: Учебно-методическое пособие. — 2-е издание. — К .: Литере ЛТД, 2009. — 656 с.

3. Овчинников С.А. Сборник задач и упражнений по общей биологии: Учебное пособие. — Донецк: Третье тысячелетие, 2002. — 128 с.

4. Биология. Словарь-справочник .: Учеб. Пособие / /Авт.-сост .: В.П. Попович, Т.А. Сало, Л.В. Деревинская. — М .: Страна грез, 2006. — 112 с.

источник

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Читайте также:  Что нужно кушать если низкий гемоглобин в крови

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник