Картинки гемоглобин и миоглобин
Гемоглобин и миоглобин являются двумя типами глобиновых белков, которые служат в качестве связывающих кислород белков. Оба белка способны увеличивать количество растворенного кислорода в биологически
Основное отличие – гемоглобин против миоглобина
Гемоглобин и миоглобин являются двумя типами глобиновых белков, которые служат в качестве связывающих кислород белков. Оба белка способны увеличивать количество растворенного кислорода в биологических жидкостях позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных. Органические простетические группы со сходными характеристиками участвуют в связывании кислорода в обоих белках. Но трехмерная ориентация в пространстве или стереоизомерия гемоглобина и миоглобина различны. Из-за этой разницы количество кислорода, которое может связываться с каждой из молекул белка, также различно. Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом в то время как миоглобин неспособен к прочному связыванию с кислородом. Это различие между гемоглобином и миоглобином приводит к их различным функциям; гемоглобин находится в кровотоке, транспортируя кислород от легких к остальной части тела в то время как миоглобин находится в мышцах, выделяя необходимый кислород.
Ключевые области покрыты
1. Что такое гемоглобин
– определение, структура и состав, функция
2. Что такое миоглобин
– определение, структура и состав, функция
3. Сходство между гемоглобином и миоглобином
– очертить сходство
4. В чем разница между гемоглобином и миоглобином
– Сравнение основных различий
Ключевые термины: гемоглобин, миоглобин, кислород, гем, белки, глобиновый белок, кровь
Что такое гемоглобин
Гемоглобин – это многочастичный глобулярный белок с четвертичной структурой. Он состоит из двух α и двух β субъединиц, расположенных в тетраэдрической структуре. Гемоглобин является железосодержащим металлопротеином. Каждая из четырех глобулярных белковых субъединиц связана с небелковой протезной гемовой группой, которая связывается с одной молекулой кислорода. Производство гемоглобина происходит в костном мозге. Глобиновые белки синтезируются рибозомами в цитозоле. Гемовая часть синтезируется в митохондриях. Заряженный атом железа удерживается в порфириновом кольце путем ковалентного связывания железа с четырьмя атомами азота в одной плоскости. Эти атомы N принадлежат имидазольному кольцу остатка гистидина F8 каждой из четырех субъединиц глобина. В гемоглобине железо существует как Fe2+, придавая красный цвет эритроцитам.
У людей есть три типа гемоглобина: гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин Ф. Гемоглобин А это распространенный тип гемоглобина, который кодируется HBA1, HBA2, а также ГБД Гены. Четыре субъединицы гемоглобина А состоят из двух α и двух субъединиц β (α2β2). Гемоглобин А2 и гемоглобин F редки и состоят из двух α и двух субъединиц δ и двух α и двух субъединиц γ соответственно. У младенцев тип гемоглобина Hb F (α2γ2).
Поскольку молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, она может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Таким образом, гемоглобин обнаружен в эритроцитах, как переносчик кислорода в крови. Из-за присутствия в структуре четырех субъединиц связывание кислорода увеличивается, когда первая молекула кислорода связывается с первой гем-группой. Этот процесс определяется как кооперативное связывание кислорода. Гемоглобин составляет 96% сухого веса эритроцитов. Некоторая часть углекислого газа также связана с гемоглобином для транспортировки из тканей в легкие. 80% углекислого газа транспортируется через плазму. Структура гемоглобина показана на Рисунок 1.
Рисунок 1: Структура гемоглобина
Функция гемоглобина
Что такое миоглобин
Миоглобин является кислородсвязывающим белком в мышечных клетках позвоночных, придающим мышцам отчетливый красный или темно-серый цвет. Это исключительно выражено в скелетных мышцах и сердечных мышцах. Миоглобин составляет 5-10% цитоплазматических белков в мышечных клетках. Поскольку аминокислотные изменения в полинуклеотидных цепях гемоглобина и миоглобина являются консервативными, как гемоглобин, так и миоглобин имеют сходную структуру. Кроме того, миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной полинуклеотидной цепи, состоящей из одной гем-группы. Следовательно, он способен связываться с одной молекулой кислорода. Таким образом, в миоглобине не происходит кооперативного связывания кислорода. Но аффинность связывания миоглобина является высокой по сравнению с таковой гемоглобина. В результате миоглобин служит белком, запасающим кислород в мышцах. Миоглобин выделяет кислород, когда мышцы функционируют. 3-D структура гемоглобина показана на фигура 2.
Рисунок 2: Миоглобин
Сходства между гемоглобином и миоглобином
- И гемоглобин, и миоглобин являются связывающими кислород глобулярными белками.
- Оба они содержат кислородсвязывающий гем в качестве протезной группы.
- И гемоглобин, и миоглобин дают красный цвет крови и мышцам соответственно.
Разница между гемоглобином и миоглобином
Определение
Гемоглобин: Гемоглобин – это красный белок, который отвечает за транспортировку кислорода в крови позвоночных.
Миоглобин: Миоглобин – это красный белок с гемом, который переносит и запасает кислород в мышечных клетках.
Молекулярный вес
Гемоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 64 кДа.
Миоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 16,7 кДа.
Состав
Гемоглобин: Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей.
Миоглобин: Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.
Четвертичная структура
Гемоглобин: Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух α и двух β субъединиц.
Миоглобин: Миоглобин является мономером. Следовательно, ему не хватает четвертичной структуры.
Количество молекул кислорода
Гемоглобин: Гемоглобин связывается с четырьмя молекулами кислорода.
Миоглобин: Миоглобин связывается только с одной молекулой кислорода.
Кооперативное связывание
Гемоглобин: Поскольку гемоглобин является тетрамером, он проявляет кооперативное связывание с кислородом.
Миоглобин: Поскольку миоглобин является мономером, он не проявляет кооперативного связывания.
Сродство к кислороду
Гемоглобин: Гемоглобин обладает низким сродством к связыванию с кислородом.
Миоглобин: Миоглобин обладает высоким сродством связываться с кислородом, что не зависит от концентрации кислорода.
Связь с кислородом
Гемоглобин: Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом.
Миоглобин: Миоглобин не способен тесно связываться с кислородом.
Вхождение
Гемоглобин: Гемоглобин находится в кровотоке.
Миоглобин: Миоглобин находится внутри мышц.
Типы
Гемоглобин: Гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин F являются типами гемоглобина у людей.
Миоглобин: Единственный тип миоглобина обнаружен во всех клетках.
функция
Гемоглобин: Гемоглобин берет кислород из легких и транспортирует к остальной части тела.
Миоглобин: Миоглобин накапливает кислород в мышечных клетках и выделяет при необходимости.
Заключение
Гемоглобин и миоглобин являются двумя связывающими кислород глобулярными белками у позвоночных. Гемоглобин представляет собой тетрамер, который совместно связывается с четырьмя молекулами кислорода. Миоглобин – это мономер, состоящий из одной группы гемов. Поскольку связывающая способность гемоглобина выше, чем у миоглобина, гемоглобин используется в качестве транспортирующего кислород белка в крови. Миоглобин используется в качестве запасающего кислород белка в мышечных клетках. Сродство связывания кислорода с миоглобином выше, чем у гемоглобина. Основное различие гемоглобина и миоглобина заключается в их функции. Функциональное различие гемоглобина и миоглобина возникает из-за разницы их трехмерной структуры.
Ссылка:
1. «Миоглобин». Гемоглобин и миоглобин. Н.п., н.д. Web.
- 2020
Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.
Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.
Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.
Сравнительная таблица
Основа для сравнения | Гемоглобин | Миоглобин |
---|---|---|
Количество цепей | Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов – альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина). | Он содержит отдельные полипептидные цепи. |
Тип конструкции | Тетрамер | Мономер. |
Персональный | Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +. | Связывается с O2, плотно и крепко. |
Их присутствие | Системно по всему телу. | В мышечных клетках. |
Типы кривой | Сигмовидная кривая связывания. | Гиперболическая кривая. |
Также известен как | Hb. | Миллибар |
Роль | Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород. | Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что полезно во время голодания кислорода. |
Концентрация в крови | Высоко в РБК. | Низкий. |
Определение гемоглобина
Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.
Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.
В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.
Структура гемоглобина
Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.
« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.
Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.
Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.
Важность гемоглобина
- Придает цвет крови.
- Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
- Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
- Они действуют как физиологически активные катаболиты.
- Помогает в поддержании pH.
Типы гемоглобина
- Гемоглобин А1 (Hb-А1).
- Гемоглобин А2 (Hb-A2).
- Гемоглобин А3 (Hb-A3).
- Эмбриональный гемоглобин.
- Гликозилированный гемоглобин.
- Гетоглобин плода (Hb-A1).
Определение миоглобина
Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.
Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.
Структура миоглобина
Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.
Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.
Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.
Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.
Важность миоглобина
- Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
- Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
- Носите кислород к клеткам мышц.
- Также помогу в регулировании температуры тела.
Основные различия между гемоглобином и миоглобином
Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.
- Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
- Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
- Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
- Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
- Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.
сходства
Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).
Вывод
Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.
Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь
Нет похожих сообщений.
Миоглобин – белок, который связывает кислород и поставляет его скелетным мышцам. Его концентрация в крови возрастает при повреждении скелетных мышц или миокарда.
Синонимы английские
Myoglobin.
Метод исследования
Иммунотурбидиметрия.
Единицы измерения
Мкг/л (микрограмм на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Венозную кровь.
Как правильно подготовиться к исследованию?
- Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед исследованием (можно пить чистую негазированную воду).
- Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
- Не курить в течение 30 минут до исследования.
Общая информация об исследовании
Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения. В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток. Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.
Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное – гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду. Миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород, создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), он освобождает связанный кислород и “передает” его окислительным системам клеток, где запускается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.
Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой. Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность. При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза “инфаркт миокарда”.
Для чего используется исследование?
Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.
Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму. Тропонин – “золотой стандарт” в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз. С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.
Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.
Когда назначается исследование?
Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.
Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.
Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.
Что означают результаты?
Референсные значения: 0 – 70 мкг/л.
Обычно содержание миоглобина в крови настолько несущественно, что даже не может быть измерено.
Повышение уровня миоглобина в крови говорит о недавнем повреждении скелетных или сердечной мышц. Назначение тропонина или креатинкиназы МВ позволяет уточнить причину повышения миоглобина. Если в течение 12 часов боли в грудной клетке повышения миоглобина не произошло, вероятность инфаркта миокарда крайне маловероятна.
Так как миоглобин, помимо сердца, содержится еще в скелетной мускулатуре, он может повышаться и в других ситуациях:
- синдром длительного сдавливания (краш-синдром) возникает в результате раздавливания или размозжения мышечной ткани, а также длительного прекращения кровотока по конечности;
- любые травмы;
- после хирургических операций;
- судороги любого происхождения;
- любые заболевания, приводящие к повреждению мышц: дерматомиозит, полимиозит, мышечная дистрофия и др.
Что может влиять на результат?
- Злоупотребление амфетаминами и алкоголем повышает уровень миоглобина.
- Так как миоглобин выводится через почки, его уровень может быть повышен при почечной недостаточности.
Важные замечания
- Внутримышечные инъекции и физическая нагрузка не влияют на уровень миоглобина в крови.
- Повышенный уровень миоглобина – недостаточное основание для постановки диагноза “инфаркт миокарда”. Необходима комплексная оценка состояния пациента, которую может провести только врач. При этом учитывается характер болевого синдрома, история развития заболевания, ЭКГ, результаты других лабораторных и инструментальных обследований.
- В норме миоглобин не определяется в моче, настолько его в ней мало. Если уровень миоглобина повышается так, что его становится возможным измерить, то это указывает на вероятность почечной недостаточности.
Также рекомендуется
- Тропонин I
- Креатинкиназа общая
- Креатинкиназа МВ
- Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
- Аспартатаминотраснфераза (АСТ)
- Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)
Кто назначает исследование?
Врач общей практики, терапевт, кардиолог.