Коржуев п а гемоглобин
Гемоглобин (Hb) (от гемо… и лат. globus — шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках — эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г., включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме — до 3000000. По химической природе Г. — сложный белок — хромопротеид, состоящий из белка глобина и железопорфирина — гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (a-цепи), два других — по 146 остатков (b-цепи).
Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).
Последовательность расположения аминокислот в a- и b-цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. — оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5—20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.
Изменяются при реакции с O2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г. — в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. — один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г. — два максимума при 578 и 540 ммк. Г. способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин — соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO2.
Количество Г. в крови человека — в среднем 13—16 г% (или 78%—96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. — плода (foetus) — HbF, Г. взрослых (adult) — HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами — гемометрами.
При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (– или b-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в b-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, — источник образования жёлчных пигментов.
В мышечной ткани содержится мышечный Г. — миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).
Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303—23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188—97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73—222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977—1042.
Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.
Спектры поглощения гемоглобина и его соединений: 1 — гемоглобин; 2 — оксигемоглобин; 3 — карбоксигемоглобин; 4 — метгемоглобин: B, C, D, E, F, G — основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн.
Кривая диссоциации оксигемоглобина человека.
Оглавление
Список литературы
Генератор кроссвордов
Генератор титульных листов
Таблица истинности ONLINE
Прочие ONLINE сервисы
|
| Вход на сайт
Информация
В нашем каталоге
Околостуденческое
Это интересно…
Наши контакты
| ||||||||||||||
Библиографическое описание:
Большаков, В. В. Гемоглобин мотыля (литературный обзор) / В. В. Большаков. — Текст : непосредственный // Молодой ученый. — 2014. — № 15 (74). — С. 121-123. — URL: https://moluch.ru/archive/74/12495/ (дата обращения: 27.10.2020).
У личинок хирономид рода Chironomus (Diptera, Chironomidae), или мотыля, обнаружен дыхательный пигмент — гемоглобин. Наличие гемоглобина у беспозвоночных, в отличие от позвоночных, скорее исключение, чем правило. Гены, кодирующие гемоглобин возникли ещё до разделения на прокариот и эукариот, и обнаружены во всех царствах, у бактерий, грибов, растений и животных, кроме архебактерий [24, 25]. Хотя эволюционное расхождение глобиновых генов началось более 1800 млн. лет назад, гемоглобины различных организмов сохранили сходство на уровне аминокислотной последовательности и строения [15, 24, 25]. Все гемоглобины объединяет одна общая функция — обратимое связывание кислорода [10, 11, 16].
У позвоночных животных гемоглобин внутриклеточный и низкомолекулярный, около 64 kDa [12, 16], в отличие от них гемоглобин большинства беспозвоночных растворён непосредственно в гемолимфе [13] и часто обладает высокой молекулярной массой (ММ), от 3000 kDa [6] до 8000–12000 kDa [39, 41]. Исключением является внеклеточный и при этом низкомолекулярный гемоглобин хирономид, с ММ по разным данным от 15,9 kDa [34, 35] до 31,4 kDa [17]. Он составляет около 90 % от содержания всех белков гемолимфы [23]. Концентрация гемоглобина в гемолимфе личинок хирономид сравнима с концентрацией его у земноводных и рептилий [20], у рыб она составляет 0,5–2,5 г на 1 кг веса тела, у хирономид приходится до 30 г гемоглобина, т. е. разница достигает 12–60 раз [7, 8]. Гемоглобины хирономид обладают высоким сродством к кислороду [8, 28], так у Chironomus riparius Meigen, 1804 они достигают полунасыщения даже при 0,32 мм рт. ст. [41]. При аналогичных условиях полунасыщение гемоглобина морского котика происходит при 26 мм рт. ст., верблюда при 29 мм рт. ст., и у кенгуру при 50 мм рт. ст. [9]. Отмечают функции депонирования кислорода (1 г гемоглобина позвоночных способен связать 1,34 см3 кислорода) [6]. Личинкам хирономид запасённого кислорода хватает на период от 9 [31, 38] до 12 минут [28]. Способность личинок длительное время выживать в бескислородных условиях объяснялась наличием у них способности к анаэробиозу [26], однако, по мнению некоторых авторов, настоящий анаэробиоз у личинок отсутствует [3, 14, 22]. И в данных условиях гемоглобин предохраняет гемолимфу от сдвига pH в кислую сторону [5, 11].
У разных видов хирономид в зависимости от популяции и стадии развития обнаружено более 12 фракций гемоглобинов [18, 19, 36]. Частота встречаемости отдельных фракций гемоглобина у разных видов хирономид варьирует в значительных пределах, их сочетание формирует фенотип, к примеру, у Ch. plumosus нами обнаружено 98 фенотипов гемоглобинов, у Ch. muratensis и Ch. riparius по 12 и 16 фенотипов соответственно [2]. Изучая гетерогенность и гетерофункциональность гемоглобинов хирономид рода Chironomus Н.А. Шобанов [19] установил, что фракции с различной электрофоретической подвижностью неоднородны по выполняемым функциям: «быстрые» фракции, с электрофоретической подвижностью (Rf) 0.85 и более — это продукты деградации гемоглобинов; со средней подвижностью, 0.53‑0.85 — обладают наибольшим сродством к кислороду, и обеспечивают его утилизация при низкой концентрации в окружающей среде; фракции с низкой подвижностью, до 0.43 — обеспечивают буферную функцию гемолимфы, предохраняя её от сдвига рН.
Одними из первых о причине высокой гетерогенности гемоглобинов у хирономид задумался Г. Тихий [35]. Сопоставляя электрофоретические фенотипы гемоглобинов межвидовых гибридов Camptochironomus tentans и C. pallidivittatus с состоянием их хромосом (хромосомным полиморфизмом), ему удалось достаточно точно установить положение глобиновых генов на хромосомах [35, 36]. Таким образом, была обнаружена зависимость между присутствием в фенотипе мономерных гемоглобинов HbII и HbIIc, и присутствием участка в терминальной части правого плеча (F) III хромосомы, гены димерных гемоглобинов HbIII и HbV локализованы в левом плече (E) той же хромосомы [36]. Позднее был применён метод флуоресцентной гибридизации, использующийся для детекции и определения положения специфической последовательности ДНК на хромосоме. При использовании зондов для генов глобина из семейства HbIII/IV и HbVIIb было показано, что на хромосомах существуют по крайней мере два различных места содержащих гены исследуемых гемоглобинов, так мономерному гемоглобину ctt-III/IV Ch. riparius соответствует район (локус) A1b2 плеча Е хромосомы III, в то время как кластер генов кодирующий гомодимерные глобины группы ctt-7b локализован в плече D хромосомы II, в положении F2b3 [27, 32, 37].
Изучая поведение гемоглобинов Chironomus в денатурирующих условиях, многие выделяют тот факт, что в электрофорезе в присутствии 8М мочевины гемоглобины хирономид не распадаются на отдельные фракции как у позвоночных, а идут единым фронтом [29]. Из чего стало ясно, что гетерогенность гемоглобинов достигается не только химическими модификациями сульфгидрильных (–SH) и сульфидных (–S-S–) групп. Инглиш [23] изучая Camptochironomus tentans, подтвердил этот факт, и показал, что гемоглобины хирономид состоят из одного полипептида, имеют свою электрофоретическую характеристику и кодируются независимо. Согласно литературным сведениям гемоглобин хирономид представлен, в основном, мономерными (белки, состоящие из одной полипептидной цепи) и димерными (белки, состоящие из двух полипептидных цепей) формами [27, 32], а по данным Р. Вебера [40] и тетрамерными. По полученным нами данным в гемолимфе Ch. plumosus, Ch. riparius, Сh. muratensis и др., [1] обнаруживаются гексамерные, тетрамерные, тримерные, димерные и мономерные формы гемоглобинов, с ММ около 80–140 kDa, 45–64 kDa, 32–38 kDa, 22–32 kDa и 11–16 kDa соответственно; при этом нами было установлено, что всё разнообразие молекулярных форм гемоглобинов (гетерогенность фенотипов) достигается за счёт различной степени агрегации мономеров [1], разнообразие которых в свою очередь генетически детерминированно.
Сложное устройство гемоглобина у беспозвоночных, и в частности хирономид, имеет, прежде всего, адаптивное значение, и обеспечивает нормальное существование организма при резко изменяющихся условиях. Таким образом, в зависимости от условий обитания, у личинки могут задействоваться различные формы гемоглобина [40].
Литература:
1. Большаков В. В., Андреева А. М. Особенности структурной организации гемоглобина Ch. plumosus L. (Diptera, Chironomidae) // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2012. Т. 43. N. 3. С. 219–224.
2. Большаков В. В. Адаптивная роль хромосомных инверсий у личинок рода Chironomus (Diptera, Chironomidae) // Автореф. дис. канд. биол. наук. Ярославль. 2013. -27 C.
3. Винберг Г. Г. Физиологические и экологические особенности представителей донной фауны // Зоол. Журн. 1939. Т.18. Вып. 5. С. 842–857.
4. Жирков И. А., Азовский А. И., Максимова О. В. Жизнь на дне. Био-география и био-экология бентоса. М.: Т-во научных изданий КМК. 2010. — 453 С.
5. Иржак Л. И. Буферные свойства гемоглобина и его сродство к кислороду // Доклады РАН. 1994. Т. 338. N.6. С. 801–803.
6. Коржуев П. А. Эволюция дыхательной функции крови. М.: АН СССР. 1949.
7. Коржуев П. А., Никольская И. С. Объём крови некоторых морских и пресноводных рыб // «ДАН. СССР». 1951. Т.80. N.6.
8. Коржуев П. А., Радзинская Л. И. Количество гемоглобина в гемолимфе личинок комара Chirnomus plumosus // Вопросы ихтиологии. 1958. N.10. С. 139–143.
9. Коржуев П. А. Гемоглобин // Сравнительная физиология и биохимия. М.: 1964. — С. 284.
10. Ленинджер А. Основы биохимии: в 3-х томах. Т.1. Пер. с англ. М.: Мир, 1985. — 367 С.
11. Лукьяненко В. И., Васильев А. С., Камшилов И. М. Гемоглобины рыб: спектральные характеристики и функциональный свойства. Ярославль: ВВО РЭА, 2000. — 187 С.
12. Проссер Л. И. Сравнительная физиология животных. Т. 2. Пер. с англ. Под ред. Турпаева Т. М. М.: Мир 1977. — 572 С.
13. Росс Г. Энтомология. Пер. с англ. Росс Г., Росс Ч., Росс Д. М.: Мир. 1985. — 576 С.
14. Синица Т. И. К биологиии донных личинок хирономид. Учен. Зап. МГУ. 1937. Вып. 9. С. 162–185.
15. Топунов А. Ф., Петрова Н. Э. Гемоглобиниы: эволюция, распространение и гетерогенность // Успехи биологической химии, т.41, 2001, С. 199–228.
16. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии: В 3-х томах. Т.3. Пер. с англ. Под ред. Овчинникова Ю. А. М.: Мир. 1981. -726 С.
17. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных. Приспособление и среда. Книга 1. Пер. с англ. под ред. Е. М. Крепса. М.: Мир. 1982. — 416 С.
18. Шобанов Н. А., Таевская Е. Ю., Бельков В. М. Изменение состава гемоглобинов мотыля в онтогенезе // Онтогенез. 1993. Т.24. N.2. С. 42–48.
19. Шобанов Н. А. Гетерогенность и гетерофункциональность гемоглобинов мотыля (Diptera, Chironomidae) // Ж. Эвол. биохим. и физиол. 2004. Т. 40. № 4. С. 311–315.
20. Alyakrinskaya I. O. Physioligical and Biochemikal adaptations to respiration of hemoglobin-containing hydrobionts // Biol. Bulletin. 2002. V. 29. N. 3. P. 268–283.
21. Bailly X., Leroy R., Carney S., Collin O., Zal F., Toulmond A., Jollivet D. The loss of the hemoglobins H2S-binding function in annelids from sulfide-free habitats reveals molecular adaptation driven by Darvin positive selection // PNAS. 2003. V.100. N.10. P. 5885–5890.
22. Comas M. Notes Notes biologiques sur Chironomus thummi Kieff. Bull // Soc. Zool. De France. 1927. V. 52. P. 127.
23. English D. S. Ontogenetic changes in hemoglobin synthesis of two strains of Chironomus tentans // J. Embriol. exp. Morph. 1969. V.22. T.3. P. 465–476.
24. Hardison R. C. A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V.93. P. 5675–5679.
25. Hardison R. S. Hemoglobins from bacteria to man: evolution of different patterns of gene expression // J. Exp. Biol. 1998. V. 201. P. 1099–1117.
26. Harnisch O. Die Eigenart der oxybiotischen Erholung nach Aerobiose bei Chironomidenlarven // Biol. Zentralbl. 1950. V.69. P. 449–463.
27. Kao Wen-Yen, Hankeln T., Schmidt E., Bergtrom G. Sequence end evolution of the gene for the monomeric globin I and its linkage to genes coding for dimeric globins in the insect Chironomus thummi. // J. Mol. Evol., 1995. V.40. P. 354–361.
28. Leithc J. The Function of Haemoglobin in Invertebrates with Special Reference to Planorbis and Chironomus larvae // J. Physiol., 1916, vol. 50, no. 5/7, P. 370–379.
29. Manwell C. Starch gel electrophoresis of the multiple haemoglobins of small and large larval Chironomus — a developmental haemoglobin sequence in an invertebrate // J. Embryol. exp. Morph., 1966. V.16. N. 2. P. 259–270.
30. Rishi D. Hemoglobin in Chironomus ramosus: an electrophoretic study of polymorphysm, development sequnce and interspecific relationship // Hydrobiologia. 1996. V.318. P. 43–50.
31. Rutherford D. J., Horridge G. A. The rhabdom of the lobster eye // Quart. J. Micr. Sci. 1965. V.106. P. 119–135.
32. Schmidt E. R., Keyl H.-G. In situ localization of two haemoglobine gene clusters in the chromosomes of 13 species of Chironomus // Chromosoma (Berl). V.96. 1988. P.353–359.
33. Terwilliger N. Functional adaptations of oxygen-transport proteins // J. Exp. Biol. 1998. V.201. P. 1085–1098.
34. Thompson P., Bleeker W., English D. Molecular size and subunit structure of the hemoglobins of Chironomus tentans // J. of Biol. Chem. 1968. V.243. No.17. P.4463–4467.
35. Tichy H. Nature genetic basis and evolution of the hemoglobin polymorphysm in Chironomus // J. Mol.Evol. 1975. V. 6. P. 39–50.
36. Tichy H. Studies on the evolutionary relatinships between hemoglobins in Chironomus palliddivittatus and Ch. tentans // J. Mol. Evol. 1981. V.18. P. 9–14.
37. Trewitt P. M., Saffarini D. A., Bergtrom G. Multiple clustered genes of the haemoglobin VIIB subfamily of Chironomus thummi thummi (Diptera) // Gene. 1988. V.69. N.1. P. 91–100.
38. Walshe B. M. The function of haemoglobin in relation to filter feeding in leaf-mining chironomid larvae. J. Exp. Biol. 1951. V.28. P.57–61
39. Waxman L. The structure of annelid and mollusc hemoglobins // J. biol. Chem. 1975. V.250. P. 3790–3795.
40. Weber R. Function of invertebrate Hemoglobins with special reference to adaptations to environmental hypoxia // American zoologist. 1980. V. 20. N.1. P. 79–101.
41. Weber R., Vinogradov. Nonvertebrate Hemoglobins: function and molecular adaptations. // Physiol. Rev., 2001. V. 81. P. 569–628.
Основные термины (генерируются автоматически): гемоглобин, III, хромосома, S-S, ген, личинка.