Миоглобин и гемоглобин кто сильнее

• 2020

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.

Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.

Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Сравнительная таблица

Определение гемоглобина

Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.

Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.

Важность гемоглобина

• Придает цвет крови.
• Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
• Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
• Они действуют как физиологически активные катаболиты.
• Помогает в поддержании pH.

Типы гемоглобина

• Гемоглобин А1 (Hb-А1).
• Гемоглобин А2 (Hb-A2).
• Гемоглобин А3 (Hb-A3).
• Эмбриональный гемоглобин.
• Гликозилированный гемоглобин.
• Гетоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.

Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

• Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
• Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
• Носите кислород к клеткам мышц.
• Также помогу в регулировании температуры тела.

Основные различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.

1. Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
2. Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
3. Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
4. Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
5. Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.

сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Вывод

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь

Нет похожих сообщений.

ТОП 10:

Гемопротеины: миоглобин и гемоглобин

Гемсодержащие белки имеют чрезвычайно важное биологическое значение. Одни участвуют в процессах связывания и транспорта кислорода, другие осуществляют транспорт электронов в дыхательной цепи, проявляют ферментативную активность и являются участниками антиоксидантной защиты организма.

Гемопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве простетической группы, окрашенный в красный цвет гем – циклический тетрапиррол или протопорфирин, состоящий из 4-х пиррольных колец, соединенных метеновыми мостиками (=СН–) с образованием плоской кольцевой сопряженной системы, т. е. ароматической. Гем в молекулах гемоглобина и миоглобина содержит 2 винильных, 4 метильных и 2 пропионатные боковые цепи. В центре плоского кольца гема находится атом железа в ферросостоянии ( ), который образует четыре координационнные связи с азотами пиррольных колец, ещё две координационные связи возникают в плоскости перпендикулярной плоскости гема: пятая предназначена для связывания с полипептидной цепью (через азот пиридина), а шестая – для связывания физиологического лиганда – кислорода.

Основные гемсодержащие белки

Миоглобин

Характеристика структуры

· Миоглобин содержится в красных мышцах, относится к классу сложных белков, гемопротеинам, содержит белковую часть (апомиоглобин) и небелковую часть, простетическую группу – гем. Миоглобин является глобулярным белком, представлен одной полипептидной цепью, состоящей из 153 аминокислотных остатков.

· Молекула миоглобина имеет высокую степень α-спирализации: почти 75% остатков образуют 8 правых α-спиралей, которые обозначают латинскими буквами, начиная от N-конца цепи: А, В, С, Д, Е, F, G, Н.

· Пространственная 3-х мерная структура миоглобина имеет вид глобулы, образованной из α-спиралей за счет петель и изгибов цепи в области неспирализованных участков белка. В изгибах цепи находятся 4 остатка пролина.

· Внутренняя часть глобулы миоглобина защищена от воды, т. к. содержит, в основном, неполярные гидрофобные радикалы аминокислот, за исключением 2-х остатков гистидина, располагающихся в активном центре, т. е. они пространственно сближены, но принадлежат различным спиралям – (проксимальный гистидин), (дистальный гистидин).

· Гем располагается в гидрофобном «кармане» между спиралями F и Е. Четыре связи атома железа с атомами пиррольных колец, пятое координа ционное положение атома железа занято атомом азота проксимального гистидина (Гис ) в полипептидной цепи. Шестое координационное положение атома железа связано с молекулой кислорода, вблизи располагается дистальный гистидин (Гис ), который не имеет связи с гемом, но обеспечивает угловой присоединение кислорода (121˚).

· Пространственная структура белковой глобулы вокруг гема обеспечивает прочное, но обратимое связывание с кислородом и устойчивость железа к окислению ( в ).

· Биологическая функция миоглобина: он не способен транспортировать кислород, но зато эффективно его запасает в красных мышцах. В условиях кислородного голодания, например, при сильной физической нагрузке кислород высвобождается из оксигенированного миоглобина и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТФ (окислительное фосфорилирование).

Для миоглобина кривая адсорбции кислорода имеет форму гиперболы. Даже при низком парциальном давлении кислород в работающей мышце (20 мм рт. ст.) степень насыщения миоглобина кислородом составляет ~ 80%. Только при снижении рО2 до 5 мм рт. ст. (при кислородном голодании и тяжелой физической нагрузке) миоглобин легко отдает связанный кислород в митохондрии.

Гемоглобин

Отличие в структурах миоглобина и гемоглобина связано с тем, что гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая наделяет его дополнительными свойствами, отсутствующими у миоглобина. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами (от греческого «аллос» – другой), его функционирование регулируется компонентами внутренней среды (кислород; ; ; 2,3-ДФГ), что способствует выполнению гемоглобином его важнейших биологических функций.

Дезоксигемоглобин имеет жесткую, напряженную структуру, стабилизированную солевыми связями между субъединицами, т. е. Т-состояние (от англ. tense – напряжённый); центры связывания О2 малодоступны, сродство к О2 низкое.

В отличие от миоглобина, который имеет трехмерную структуру, гемоглобины, находящиеся в эритроцитах, представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых содержат различные типы субъединиц (α, β, γ).

НbА – основной гемоглобин взрослого человека, олигомер, содержащий 2α цепи (по 141 аминокислотному остатку в каждой цепи) и 2β цепи (по 146 остатков, составляет ~ 98% от общего количества гемоглобина. Молекула гемоглобина имеет четыре гема, т. е. 4 центра связывания О2.

Функции гемоглобина:

· Транспорт О2 из легких к периферическим тканям;

· Участие в транспорте СО2 и протонов от периферических тканей в легкие для последуюшего выведения из организма;

· Буферное действие. Гемоглобиновая буферная система наиболее мощная из буферных систем крови, препятствует закислению среды в тканевых капиллярах и подщелачиванию в легких.

Сходство и отличие структур миоглобина и гемоглобина А (НbА)

Пространственные структуры (вторичная и третичная) отдельных цепей гемоглобина и миоглобина имеют поразительное сходство, несмотря на различия в аминокислотной последовательности в полипептидных цепях.

Сходным является и расположение гема в гидрофобном «кармане» внутри белковой глобулы, его соединение с белком, а также расположение атома относительно плоскости гема.

Итак, важнейшие акцепторы О2 в организме человека – миоглобин и гемоглобин имеют сходную конформацию, которая, по-видимому, обеспечивает им возможность обратимо связывать О2 и устойчивость к окислению.

Связывание О2 сопровождается разрывом солевых связей между протомерами гемоглобина, что облегчает присоединение последующих молекул О2, т. к. центры связывания О2 открываются. Т-форма гемоглобина переходит в R-форму (relaxed – релаксированная), т. е. структура оксигемоглобина становится мягкой, сродство к О2 возрастает в 300 раз.

Сродство гемоглобинов к О2 характеризуется величиной – значением парциального давления О2, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Чем ниже Р50, тем выше сродство к О2. Благодаря уникальной структуре гемоглобин присоединяет О2 в легких при его высоком насыщении кислородом (около 100%) и легко отдает О2 в капиллярах тканей при более низком давлении О2.