Молекулярная масса гена гемоглобина

Молекулярная масса гена гемоглобина thumbnail

Гены гемоглобина человека

Кроме НbА, у человека есть еще пять других нормальных гемоглобинов, которые имеют тетрамерные структуры, сравнимые с НbА и состоящие из двух а- или а-подобных цепей и двух не-b-цепей. Гены а- и а-подобных цепей расположены тандемно в хромосоме 16, а для b- и b-подобных — в хромосоме 11. В каждой копии хромосомы 16 есть два идентичных гена а-глобина, названные а1 и а2. В пределах комплекса генов b-глобина существует тесная гомология между разными генами. Например, b- и q-глобины отличаются только 10 из 146 аминокислот. Все гены глобина, несомненно, возникли из общего гена-предшественнника.

Изменение экспрессии различных генов глобина в ходе развития иногда называют переключением глобинов. Это классический пример упорядоченного регулирования экспрессии генов в ходе развития. Гены в а- и b-группах размещаются в одной и той же транскрипционной ориентации и, что замечательно, гены внутри каждой группы расположены в той же последовательности, в которой они экспрессируются в процессе развития. Существует эквимолярное соответствие синтеза а- и b-подобных цепей глобина.

Интересно, что переключение синтеза глобинов по времени сопровождается изменениями в основном месте эритропоэза. Эмбриональный синтез глобина происходит в желточном мешке с 3 по 8 нед гестации, но приблизительно около 5 нед гестации основное место кроветворения начинает перемещаться из желточного мешка в печень плода. HbF (а2у2) — преобладающий гемоглобин в внутриутробном периоде — составляет приблизительно 70% общего гемоглобина при рождении, но во взрослой жизни HbF составляет менее 1% общего гемоглобина.

Хотя b-цепи могут обнаруживаться на ранних сроках гестации, их синтез становится значимым только ближе к сроку родов; к 3-месячному возрасту почти весь гемоглобин становится гемоглобином взрослого типа — HbА. Синтез 8-цепи также продолжается после рождения, но НbА2 (а2q2) никогда не составляет более примерно 2% гемоглобина взрослых. К несчастью, небольших количеств q-глобина (и, следовательно, HbA2) и у-глобина (и, следовательно, HbF), обнаруживаемых в норме в крови взрослого человека, недостаточно для компенсации сниженного количества b-глобина (и, следовательно, НbА), образующегося при болезнях типа b-талассемии. Следовательно, знание механизмов, регулирующих производство цепей глобина, потенциально имеет терапевтическое значение. Обнаружено множество факторов транскрипции, управляющих экспрессией генов глобина, что дает надежду на разработку лечения, направленного на увеличение синтеза q- и у-глобинов.

гены гемоглобина

Регулирование экспрессии генов b-глобина: управляющий регион локуса

Как и во многих других областях медицинской генетики, изучение механизмов, регулирующих экспрессию генов глобина, дало понимание как нормальных, так и патологических биологических процессов. Экспрессия гена b-глобина, как оказалось, только частично контролируется промотором и двумя энхансерами в фланговой ДНК, расположенной непосредственно рядом с геном. Необходимость дополнительных регулятор-ных элементов была заподозрена после идентификации уникальной группы пациентов, не имевших экспрессии ни одного гена в группе b-глобина, даже если сами гены (включая их индивидуальные регуляторные элементы) были неповрежденными. Оказалось, что такие пациенты имеют большие делеции выше комплекса b-глобина, удаляющие область приблизительно в 20 килобаз, названную локус-контролирующей областью (LCR, от англ. locus control region), которая начинается приблизительно в 6 килобазах выше гена е-глобина.

Развивающаяся при этом болезнь, еу5р-талассемия, описана ниже. Данные пациенты показали, что LCR необходим для экспрессии всех генов в группе b-глобина в хромосоме 11.

LCR определяется пятью сверхчувствительными к ДНКазе 1 участками, необходимыми для поддержки открытой конфигурации хроматина в данном локусе, что обеспечивает доступ факторам транскрипции к элементам, регулирующим экспрессию каждого гена в комплексе b-глобина. LCR вместе с ассоциированными связанными с ДНК белками, взаимодействует с генами локуса, формируя часть ядра, названную «транскрипционным узлом» (англ. active chromatin hub), в котором происходит экспрессия генов b-глобина.

Последовательное переключение экспрессии генов, происходящее между пятью участниками комплекса гена b-глобина в ходе развития, вызвано последовательной ассоциацией транскрипционного узла с разными генами в группе, так как узел перемещается от 5′-конца комплекса (от экспрессирующегося в эмбриональном периоде гена e-глобина) через ген q до гена b-глобина у взрослых.

Клиническое значение LCR разнообразно. Во-первых, пациенты с делециями LCR не экспрессируют гены группы b-глобина. Во-вторых, компоненты LCR, вероятно, окажутся существенными для генотерапии болезней группы b-глобина. В-третьих, знание молекулярных механизмов, лежащих в основе переключения глобинов, может сделать выполнимой, например, регуляцию экспрессии гена у-глобина у пациентов с b-талассемией (с мутациями в гене р-глобина), для стимуляции синтеза HbF (a2y2), — эффективного переносчика кислорода у взрослых с дефицитом НbА (а2b2).

Для понимания патогенеза большинства гемоглобинопатий важны различия в дозе генов (четыре гена а-глобина и два гена b-глобина на диплоидный геном) и онтогенез а- и b-глобинов. Мутации в генах b-глобина более вероятно вызывают болезнь, чем мутации а-цепи, поскольку мутация единственного гена b-глобина влияет на 50% р-цепей, тогда как мутация одного гена а-цепи влияет только на 25% a-цепей. С другой стороны, мутации в гене b-глобина не имеют последствий во внутриутробном периоде, поскольку у-глобин является основным глобином до рождения, и к моменту родов HbF составляет три четверти общего гемоглобина. Поскольку а-цепи — единственный а-подобный компонент всех гемоглобинов, начиная с 6 нед после зачатия, мутации а-глобина вызывают тяжелую патологию как плода, так и послеродовой жизни.

– Вернуться в содержание раздела “генетика” на нашем сайте

Оглавление темы “Выявление генов болезни”:

  1. Непараметрический анализ связи признаков (болезней) в генетике
  2. Оценка ассоциации гена с болезнью
  3. Геномные ассоциации и карта гаплотипов. Tag SNP
  4. Позиционное клонирование аутосомно-рецессивного заболевания. Гены муковисцидоза
  5. Позиционное клонирование многофакторного заболевания. Гены болезни Крона
  6. Гены возрастной дегенерации макулы. Особенности картирования
  7. Молекулярные болезни (патология). Биохимическая генетика
  8. Влияние мутации на функции белка. Примеры
  9. Структура и функция гемоглобина
  10. Гены гемоглобина человека

Источник

Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.

Что такое гемоглобин и каковы его функции

Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.

Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз[1].

Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма[2].

Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.

Как должно быть в норме

Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту[3].

Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка[4].

На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин)[5].

Согласно рекомендациям ВОЗ[6], нормой гемоглобина считается:

  • для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
  • для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
  • для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
  • для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.

Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете[7]. Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.

Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации[8]. На восстановление запасов требуется не менее трех лет.

Виды анализов на гемоглобин

Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.

Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.

Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л[9].

Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.

Чем опасен повышенный гемоглобин в крови

Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).

Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.

К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника[10].

Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры»[11].

Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина[12].

Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз[13].

Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит

Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья[14]. В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».

Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться[15].

Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения[16].

Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.

Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.

На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.

Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.

Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.

Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.

Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.

Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии[17].

Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.

Источник

274-275

Òêàíè è îðãàíû. Êðîâü

Ãåìîãëîáèí

275Ãëàâíàÿ ôóíêöèÿ ýðèòðîöèòîâ
(ñì. ñ. 268)
— òðàíñïîðò êèñëîðîäà îò ëåãêèõ â òêàíè è ÑÎ2 îò òêàíåé
îáðàòíî â ëåãêèå. Âûñøèå îðãàíèçìû íóæäàþòñÿ äëÿ ýòîãî â ñïåöèàëüíîé
òðàíñïîðòíîé ñèñòåìå, òàê êàê ìîëåêóëÿðíûé êèñëîðîä ïëîõî ðàñòâîðèì â âîäå:
â 1 ë ïëàçìû êðîâè ðàñòâîðèìî òîëüêî îêîëî 3,2 ìë Î2.
Ñîäåðæàùèéñÿ â ýðèòðîöèòàõ áåëîê ãåìîãëîáèí (Hb) ñïîñîáåí ñâÿçàòü
â 70 ðàç áîëüøå — 220 ìë Î2/ë. Ñîäåðæàíèå Hb â êðîâè ñîñòàâëÿåò
140-180 ã/ë ó ìóæ÷èí è 120-160 ã/ë ó æåíùèí, ò. å. âäâîå âûøå ïî ñðàâíåíèþ ñ
áåëêàìè ïëàçìû (50-80 ã/ë). Ïîýòîìó Hb âíîñèò íàèáîëüøèé âêëàä â îáðàçîâàíèå
ðÍ-áóôåðíîé åìêîñòè êðîâè (ñì. ñ. 280).

À. Ñòðóêòóðà
ãåìîãëîáèíà

Ãåìîãëîáèí âçðîñëîãî îðãàíèçìà
(HbA, ñì. íèæå) ÿâëÿåòñÿ òåòðàìåðîì, ñîñòîÿùèì èç äâóõ α- è äâóõ
β-ñóáüåäèíèö ñ ìîëåêóëÿðíûìè ìàññàìè ïðèìåðíî 16 êÄà. α- è β-öåïè îòëè÷àþòñÿ
àìèíîêèñëîòíîé ïîñëåäîâàòåëüíîñòüþ, íî èìåþò ñõîäíóþ êîíôîðìàöèþ. Ïðèìåðíî 80%
àìèíîêèñëîòíûõ îñòàòêîâ ãëîáèíà îáðàçóþò α-ñïèðàëè, îáîçíà÷åííûå áóêâàìè
À-Í (ñì. ñõåìó). Êàæäàÿ ñóáúåäèíèöà íåñåò ãðóïïó ãåìà (ôîðìóëó ñì. íà ðèñ.
197) ñ èîíîì äâóõâàëåíòíîãî æåëåçà â öåíòðå. Ïðè ñâÿçûâàíèè
O2ñ àòîìîì æåëåçà â ãåìå (îêñèãåíàöèÿ Hb) è îòùåïëåíèè
O2 (äåçîêñèãåíàöèÿ) ñòåïåíü îêèñëåíèÿ àòîìà æåëåçà íå
ìåíÿåòñÿ. Îêèñëåíèå Fe2+ äî Fe3+ â ãåìå íîñèò ñëó÷àéíûé
õàðàêòåð. Îêèñëåííàÿ ôîðìà ãåìîãëîáèíà, ìåòãåìîãëîáèí, íå ñïîñîáíà
ïåðåíîñèòü O2. Äîëÿ ìåòãåìîãëîáèíà ïîääåðæèâàåòñÿ ôåðìåíòàìè íà
íèçêîì óðîâíå è ñîñòàâëÿåò ïîýòîìó îáû÷íî òîëüêî 1-2%.

×åòûðå èç øåñòè êîîðäèíàöèîííûõ ñâÿçåé
àòîìà æåëåçà â ãåìîãëîáèíå çàíÿòû àòîìàìè àçîòà ïèððîëüíûõ êîëåö, ïÿòàÿ —
îñòàòêîì ãèñòèäèíà ãëîáèíà (ïðîêñèìàëüíûé îñòàòîê ãèñòèäèíà), à øåñòàÿ —
ìîëåêóëîé êèñëîðîäà â îêñèãåìîãëîáèíå è, ñîîòâåòñòâåííî, Í2Î â
äåçîêñèãåìîãëîáèíå.

Á. Àëëîñòåðè÷åñêèå ýôôåêòû â
ãåìîãëîáèíå

Àíàëîãè÷íî àñïàðòàò-êàðáàìîèëòðàíñôåðàçå
(ñì. ñ. 118) Hb ìîæåò íàõîäèòüñÿ â äâóõ ñîñòîÿíèÿõ (êîíôîðìàöèÿõ):
îáîçíà÷àåìûõ êàê Ò- è R-ôîðìû ñîîòâåòñòâåííî. Ò-Ôîðìà (íàïðÿæåííàÿ îò
àíãë. tense) îáëàäàåò ñóùåñòâåííî áîëåå íèçêèì ñðîäñòâîì ê O2
ïî ñðàâíåíèþ ñ R-ôîðìîé (íà ñõåìå ñïðàâà). Ñâÿçûâàíèå O2 ñ îäíîé èç
ñóáúåäèíèö Ò-ôîðìû ïðèâîäèò ê ëîêàëüíûì êîíôîðìàöèîííûì èçìåíåíèÿì, êîòîðûå
îñëàáëÿþò ñâÿçü ìåæäó ñóáúåäèíèöàìè. Ñ âîçðàñòàíèåì ïàðöèàëüíîãî äàâëåíèÿ
O2 óâåëè÷èâàåòñÿ äîëÿ ìîëåêóë Hb â âûñîêîàôôèííîé R-ôîðìå (îò àíãë.
relaxed). Áëàãîäàðÿ êîîïåðàòèâíûì âçàèìîäåéñòâèÿì ìåæäó ñóáúåäèíèöàìè ñ
ðîñòîì êîíöåíòðàöèè êèñëîðîäà ïîâûøàåòñÿ ñðîäñòâî Hb ê O2, â
ðåçóëüòàòå ÷åãî êðèâàÿ íàñûùåíèÿ èìååò ñèãìîèäàëüíûé âèä (ñì. ñ
276).

Íà ðàâíîâåñèå ìåæäó Ò- è R-ôîðìàìè
âëèÿþò ðàçëè÷íûå àëëîñòåðè÷åñêèå ýôôåêòîðû, ðåãóëèðóþùèå ñâÿçûâàíèå
O2 ãåìîãëîáèíîì (æåëòûå ñòðåëêè). Ê íàèáîëåå âàæíûì ýôôåêòîðàì
îòíîñÿòñÿ CO2, Í+ è 2,3-äèôîñôîãëèöåðàò [ÄÔÃ (BPG)]
(ñì. ñ. 276).

Äîïîëíèòåëüíàÿ
èíôîðìàöèÿ

Hb âçðîñëîãî îðãàíèçìà ñîñòîèò, êàê
óïîìÿíóòî âûøå, èç äâóõ α- è äâóõ β-öåïåé (α2β2). Íàðÿäó ñ
ýòîé îñíîâíîé ôîðìîé (HbA1) â êðîâè ïðèñóòñòâóþò
íåçíà÷èòåëüíûå êîëè÷åñòâà âòîðîé ôîðìû ñ áîëåå âûñîêèì ñðîäñòâîì ê
O2, ó âòîðîé β-öåïè çàìåíåíû δ-öåïÿ-ìè (HbA2,
α2δ2). Äâå äðóãèå ôîðìû Hb âñòðå÷àþòñÿ òîëüêî â
ýìáðèîíàëüíîì ïåðèîäå ðàçâèòèÿ. Â ïåðâûå òðè ìåñÿöà îáðàçóþòñÿ ýìáðèîíàëüíûå
ãåìîãëîáèíû
ñîñòàâà ξ2ε2 è α2γ2.
Çàòåì âïëîòü äî ðîæäåíèÿ äîìèíèðóåò ôåòàëüíûé ãåìîãëîáèí (HbF,
α2δ2), êîòîðûé ïîñòåïåííî çàìåíÿåòñÿ íà ïåðâîì ìåñÿöå
æèçíè íà HbÀ. Ýìáðèîíàëüíûé è ôåòàëüíûé ãåìîãëîáèíû îáëàäàþò áîëåå âûñîêèì
ñðîäñòâîì ê Î2 ïî ñðàâíåíèþ ñ HbÀ, òàê êàê îíè äîëæíû ïåðåíîñèòü
êèñëîðîä èç ñèñòåìû ìàòåðèíñêîãî êðîâîîáðàùåíèÿ.

Источник