Наибольшее сродство к гемоглобину

    Органические фосфаты, особенно 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ), также оказывают влияние на сродство гемоглобина к кислороду. [c.171]

    Численно сродство гемоглобина к кислороду принято выражать величиной Р д-парциальное напряжение кислорода, при котором 50% гемоглобина связано с кислородом (pH 7,4 температура 37°С). Нормальная величина Рз около 34,67 гПа (см. рис. 17.6). Смещение кривой насыщения гемоглобина кислородом вправо означает уменьшение способности гемоглобина связывать кислород и, следовательно, сопровождается повышением Рз . Напротив, смещение кривой влево свидетельствует о повышенном сродстве гемоглобина к кислороду, величина Рз снижена. [c.594]

    РЕГУЛЯЦИЯ СРОДСТВА ГЕМОГЛОБИНА К КИСЛОРОДУ [c.364]

    Возрастание интенсивности окислительных процессов в тканях, например при усиленной мышечной работе всегда связано с более полным извлечением кислорода из крови. Кроме того, при физической работе резко увеличивается скорость кровотока. Зависимость между степенью насыщения гемоглобина кислородом и Р ,, можно выразить в виде кривой насыщения гемоглобина кислородом, или кривой диссоциации оксигемоглобина, которая имеет 8-образную форму и характеризует сродство гемоглобина к кислороду (рис. 17.6). [c.593]

    Ход кривой насыщения гемоглобина кислородом или диссоциации оксигемоглобина зависит от ряда факторов. Сродство гемоглобина к кислороду в первую очередь связано с pH. Чем ниже pH, тем меньше способность гемоглобина связывать кислород и тем выше Рз . В тканевых капиллярах pH ниже (поступает большое количество СО,), в связи с чем гемоглобин [c.594]

    Способность гемоглобина связывать кислород зависит также от температуры. Чем выше температура (в тканях температура выше, чем в легких), тем меньше сродство гемоглобина к кислороду. Напротив, снижение температуры вызывает обратные явления. [c.595]

    Сродство гемоглобина к кислороду зависит от величины pH и содержания СОг. [c.171]

    Влияние СОг, Н+ и ДФГ на сродство гемоглобина к кислороду и на кооперативность функционирования ассоциированных гемоглобиновых субъединиц описаны в гл. 5 (разд. 5.5.2). [c.406]

    TOB промежуточного обмена, зависимых от АТФ. Они также угнетают активность некоторых ферментов, участвующих в гликолизе эритроцитов, и снижают содержание 2,3 – дифосфоглицерата красных кровяных клеток. В результате увеличивается сродство гемоглобина и кислорода, что может уменьшить поступление кислорода к тканям. [c.521]

    Способность гемоглобина связывать кислород зависит от ряда факторов. Было обнаружено, в частности, что на связывание гемоглобином кислорода большое влияние оказывает pH среды и содержание СО . В тканях, где значение pH несколько меньшее по сравнению с легкими, а концентрация Oj достаточно высока, сродство гемоглобина к кислороду снижается, кислород отделяется, а Oj и протон водорода присоединяются к гемоглобину. Напротив, в альвеолах легких при освобождении Oj происходит повышение pH и сродство гемоглобина к кислороду увеличивается (рис. 3.18). Этот феномен называется эффектом Бора в честь ученого, впервые открывшего это явление. В реализации данного эффекта кроме гемоглобина и кислорода участвуют СО2 и протон водорода. Дезоксигемоглобин представляет собой прото-нированную форму пигмента. Реакцию оксигенации можно записать следующим образом  [c.51]

    Окись углерода является одним из самых опасных ядов. Она имеет в 300 раз большее сродство с гемоглобином, чем кислород. Попав через легкие в кровь, она очень легко соединяется с гемоглобином крови, вытесняя кислород. Кровь теряет способность доставлять тканям необ одимый для жизни кислород, вследствие чего наступает кислородное голодание. Кроме того, окись углерода оказывает непосредственное отравляющее действие на центральную нервную систему. [c.729]

    Уже давно известно, что 2,3-дифосфоглицерат (рис. 1) присутствует в эритроцитах в довольно высоких концентрациях, однако функция этого соединения оставалась загадкой до тех пор, пока не было обнаружено, что он оказывает сильное влияние на сродство гемоглобина к кислороду. При добавлении 2,3-дифосфоглицерата (ДФГ) к раствору [c.211]

    Другим физиологически важным свойством гемоглобина является увеличение его кислотности при насыщении кислородом. Обратный процесс — уменьшение сродства гемоглобина к кислороду при его окислении в среде с физиологическим pH — [c.422]

    Например, из данных рис. 156 ясно видно, что в реакции гемоглобина с кислородом принимают участие четыре участка. Их легко идентифицировать как четыре атома железа в этой макромолекуле, так как известно много металлосодержащих комплексных соединений, способных связывать молекулярный кислород. Большинство из них—комплексы Со ” , однако известен также ряд комплексов Ре ” , обладающих этим же свойством. Вместе с тем неизвестен ни один комплекс Ре-” , сродство которого к О2 было бы равно сродству Ре , содержащегося в гемоглобине. [c.617]

    Водородные ионы могут вызывать еще один отрицательный эффект, опять-таки сходный с механизмом воздействия некоторых отрицательных модуляторов на ферментативный катализ. Снижение pH может уменьшать и максимальную способность гемоглобина связывать кислород, т. е, ион водорода понижает не только сродство гемоглобина к О2, но и характеристику, аналогичную l max- для ферментов (рис. 115,5). Это влияние pH на кислородную емкость гемоглобина называют эффектом Рута. Сильно выраженный эффект Рута часто сопутствует большому эффекту Бора. [c.364]

    В регуляции сродства гемоглобина к кислороду могут также участвовать низкомолскулярные вещества, образующиеся внутри эритроцитов. Например, в эритроцитах млекопитающих сродство НЬ к О2 уменьшается с увеличением концентрации [c.364]

    Это наблюдается в подвергнутых электродиализу бессолевых растворах белка [20, 53]. Соединение двуокиси углерода с гемоглобином имеет большое значение в физико-химическом равновесии крови, поскольку в присутствии углекислоты сродство гемоглобина к кислороду снижается — явление, хорошо известное в физиологии. Влияние углекислоты на сродство гемоглобина к кислороду обусловлено тем, что двуокись углерода соединяется с основными аминогруппами или имидазольными группами, расположенными в непосредственной близости к атому железа, к которому присоединяется кислород [52, 54]. [c.88]

    Синтезированная недавно модель кобальтзамещенного гемоглобина приведена на схеме 6.1 [245]. Длинная боковая цепь обеспечивает координацию пиридинового кольца с центральным атомом кобальта. Комплекс Со(П) и этого так называемого петлеобразного порфирина обратимо реагирует с молекулярны.м кислородом при низких температурах (от —30 до — G0° ), но боковая цепь лишь в незначительной степени увеличивает сродство кислорода к таким модельным соединениям по сравнению с жслсзопорфириновыми системами. [c.371]

    НОМ очень сильное влияние оказывает pH и концентрация СО2 связывание СО2 и ионов Н снижает способность гемоглобина связывать О2. В периферических тканях с относительно низким значением pH и высокой концентрацией СО2 сродство гемоглобина к кислороду падает по мере связывания СО2 и ионов Н . И наоборот, в легочных капиллярах выделение СО2 и сопутствующее ему повышение pH крови приводит к увеличению сродства гемоглобина к кислороду. Это влияние величины pH и концентрации СО2 на связывание и освобождение кислорода гемоглобином назьшают эффектом Бора в честь датского физиолога Христиана Бора, впервые открьшшего этот эффект. [c.209]

    В тетрамерном гемоглобине сродство гема к Оа контролируется концентрациями О2, СО2, и 2,3-дифосфоглицерата. Что же было достигнуто в результате эволюции мономерного гемоглобина типа миоглобина в сложный гемоглобин млекопитающих Основное преимущество заключается в возросшей физиологической приспособляемости тетрамерного белка, которая достигнута за счет постепенного перевода сродства к кислороду, свойственного центру связывания, под контроль внеии1их влияний [276, 549, 667] (рис. 10.4). [c.257]

    Дана зависимость насыщения гемоглобина (НЬ) кислородом при pH 7,2 от концентрации свободного кислорода. Концентрации 0 в капиллярах легких (125 мкМ) н в капиллярах тканей, потребляющих (50 мкМ), зафиксированы в узких пределах. Кривая а в отсутствие дифосфоглицерата (ДФГ) гемоглобин насыщается О в легких, но не может доставлять его к тканям. Кривая б прн физиологическом уровне ДФГ (4.5 мМ. приблизительно 30% Оа. поглощенного легкими, высвобождается в тканях (стрелка 1). Кривые бив поскольку гемоглобин плода (кривая в) имеет более низкое сродство к ДФГ. чем материнский гемоглобин, освобожденный из материнской крови молекулярный кислород может захватываться гемоглобином плода (стрелка [[I). Кривая г высокая концентрация ДФГ (8 мМ) приводит к повышенному снабжению тканей кислородом (стре.жи I и [[). Кривая д при отсутствии кооператнвиостн между субъединицами гемоглобина от легких к тканям транспортировалось бы меньше Оз. При построении гипотетической кривой связывания (5) для комплекса НЬОз принята константа диссоциации 38 мкМ. [c.258]

    Физиологический смысл S-образности кривой У(р) для НЬ состоит в падении сродства гемоглобина к кислороду по мере отщепления его молекул. Изменения парциального давления О2 в тканях должны быть невелики. Если бы для гемоглобина была характерна гиперболическая кривая Y(p), подобная кривой Y(р) для миоглобина, то лищь малая доля переносимого О2 отщеплялась бы в тканях. [c.425]

    Важной особенностью гемоглобина, которая обусловлена наличием нескольких гем-групп, является форма кривой связывания кислорода не простая гиперболическая кривая насыщения, как для миоглобина, а S-образная. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает с давлением. Поэтому при умеренных давлениях гемоглобин эффективно связывает кислород в легких, но отдает его миоглобину при низких давлениях в тканях. При потере кислорода образуется дезоксигемоглобин, субъединицы молекулы слегка смещаются относительно друг друга и поворачиваются так, что два р-гема удаляются друг от друга на расстояние около 6,5 А. Эта конформационная перестройка, несомненно, тесно связана с кооперативным взаимодействием гемов, которое позволяет им более прочно связывать кислород, когда молекула уже частично окислена. Однако детали этого взаимодействия еще не ясны. В концентрированных солевых растворах (например, в 4 М Na l) молекула [c.375]

    Рассмотренным выще сезонным изменениям сродства гемоглобина к кислороду на эволюционном уровне соответствует генетическая адаптация эктотермных организмов к различным температурным режимам. Гемоглобины эктотермных видов способны присоединять и отдавать кислород именно при тех условиях температуры и содержания Ог в среде, которые типичны для местообитания данного вида. Это обусловлено сильным давлением отбора в пользу таких величин Р о, которые достаточно низки для того, чтобы кислород мог эффективно связываться у дыхательных поверхностей, но еще достаточно высоки, чтобы он мог легко освобождаться в более глубоких тканях. Эту эволюционную адаптацию иллюстрируют графики на рис. 118. Так же как и в случае эволюционной адаптации ферментов к температуре, где отбор благоприятствует ферментам с подходящими величинами Км. или 5о,5, выработка хорощо адаптированных гемоглобинов, по-видимому, требует изменений в первичной структуре их полипептидных цепей. Попутно следует заметить, что гем оказался одним и тем же во всех исследованных гемоглобинах. Таким образом, гем, который мы могли бы назвать почетным коферментом гемоглобина, аналогичен настоящим коферментам вроде, например, НАД или НАДФ, которые тоже обнаруживают одни и те же химические и функциональные свойства независимо от того, какие изменения происходят в связанной с ними белковой цепи (или цепях). [c.374]

    Но теперь снова возникает ряд вопросов. В чем состоит особенность структуры гемоглобина, обеспечивающая эти выгодные для организма изменения сродства гемоглобина к кислороду, находящиеся в обратной зависимости от его сродства к СО2 и ионам Н Как информация о связывании лиганда передается от одной полипептвдной субъединицы гемоглобина к другой Почему гемоглобин обладает такими свойствами, а миоглобин нет  [c.210]

    ЧИСТОГО гемоглобша сродство гемоглобина к кислороду значительно снижается. Этот эффект обусловлен тем, что ДФГ сам связывается с дезоксигемоглобином. Следовательно, можно написать уравнение еще одной (четвертой по счету) реакции связьшания гемоглобина с лигандом  [c.212]

    Регулирующее влияние ДФГ на сродство гемоглобина к кислороду в эритроцитах зависит от величины парциального давления кислорода в легких. После того как здоровый человек поднимется, скажем, на высоту 4000 м над уровнем моря, в течение первых нескольких часов концентрация ДФГ в его эритроцитах будет возрастать при этом число молекул ДФГ, связанных с >гемоглобином, увеличится, а сродство гемоглобина к кислороду снизится. На большой высоте парциальное давление кислорода значительно ниже, чем на уровне моря. Поэтому и в тканях парциальное давление кислорода снижается. Увеличение содержания ДФГ в эритроцитах при восхождении на большую высоту облегчает освобождение кислорода из гемоглобина в тканях. Изменения противоположного характера наблюдаются у людей, акклиматизировавшихся к условиям высокогорья, например у жителей Гималаев или Андов, когда они спускаются в долины. Повьш1ение концентрации [c.212]

    При обычном вьзделении гемоглобина из крови он содержит довольно большое количество ДФГ, от которого трудно освободиться полностью. При полном удалении ДФГ из гемоглобина кривая связывания его с кислородом в значительной степени утрачивает свою сигмоидную форму и гемоглобин приобретает намного более высокое сродство к кислороду. После добавления избытка ДФГ к гемоглобину способность последнего к связыванию кислорода понижается (рис. 2). Таким образом, присутствие ДФГ весьма существенно для нормального освобождения кислорода из гемоглобина в тканях. В эритроцитах некоторых птиц содержится не ДФГ, а другое фосфатсодержащее со-единенш-инозитолгексафосфат, который даже еще более эффективно, чем ДФГ, снижает сродство гемоглобина к кислороду. [c.213]

    Р тщательно удалить весь 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ), кривые их насыщения кислородом сместятся влево (т.е. сродство гемоглобинов к кислороду повысится). Однако у гемоглобина А сродство к кислороду при этом становится выше, чем у гемоглобина Р. Если в препараты гемоглобина вновь добавить ДФГ, то кривые насьпцения кислородом примут прежний вид, показанный на рисунке. Какое влияние оказывает ДФГ на сродство гемоглобина к кислороду Как на основе приведенной вьппе информации можно объяснить различие в сродстве к кислороду у гемоглобинов матери и плода  [c.225]

    Важным регулятором степени оксигенирования гемоглобина служит 2,3-бис-фосфоглицерат (БФГ). Чем выше концентрация БФГ в клетке, тем ниже сродство гемоглобина к кислороду. В случаях когда доставка кислорода в ткани оказывается хронически недостаточной, как это бывает у людей с пониженным содержанием эритроцитов в крови или у обитателей высокогорья, концентрация БФГ в эритроцитах оказывается выше, чем у здоровых людей, живуцщх на уровне моря. Этот биохимический сдвиг способствует тому, что гемоглобин легче отдает тканям связанный кислород, и тем самым компенсируется снижение количества кислорода, связываемого гемоглобином в легких. [c.769]

    Физиологический смысл 5-сбразной формы кривой на рис. 31 состоит в том, чтобы помочь гемоглобину освободиться от кислорода в процессе переноса его в клетки ткани там и тогда, где и когда кислород более необходим, а именно там, где парциальное давление кислорода минимально. Большинство типичных гемоглобйнов обнаруживает и другие необычные вариации Р1/2, которые также выполняют определенную физиологическую функцию. На рис. 32 показано, как меняется lg l/2 в зависимости от pH. Это так называемый эффект Бора. Выше pH