Норма оксипролина в крови
Пролин и оксипролин не даром назвали аминокислотами красоты. Прочитайте статью до конца и вы узнаете:
- Что такое пролин и оксипролин
- Функции пролина и оксипролина в организме человека
- Суточная потребность в пролине
- Синтез пролина
- Источники пролина
- Оксипролин, как показатель качества мясных продуктов
- Нормы оксипролина в моче и крови
С вами Галина Батуро, пролин и оксипролин.
Пролин и его производное оксипролин являются заменимыми протеиногенными аминокислотами. Это значит, что оба соединения содержат группу NH и карбоксильный хвост COOH, придающий кислотные свойства. В отличии от других аминокислот, азотная группа включена с гетероцикл, т.е. она соединена с другими атомами углерода, образуя кольцо. Пролин и оксипролин относят к классу иминокислот, ибо азотная группа представлена не амино-радикалом NH2, а имино-радикалом NH. Но оба соединения относят к аминокислотам, потому что 1. в организме пролин и оксипролин превращается в истинные аминокислоты и 2. сами образуются в организме из аминокислот.
Будучи протеиногенными аминокислотами, пролин и оксипролин входят в состав белков живых организмов. Они могут синтезироваться в организме человека из глутаминовой кислоты (глутамата), поэтому являются заменимыми.
Структурные формулы пролина и оксипролина
За счет наличия кольца, вращение вокруг азота оказывается невозможным, ибо он распялен на двух углеродных остатках. Кроме того, при атоме азота в остатке пролина, образующем пептидную связь, нет водорода. Внутрицепочечная водородная связь оказывается при пролиновом остатке невозможной. Поэтому, везде, где в аминокислотной последовательности имеется молекула пролина, белковая цепочка сгибается под углом. Несколько пролинов и оксипролинов, соединенных друг с другом, формируют спираль, которая обеспечивает основные свойства белка коллагена, где пролин и оксипролин – главные компоненты. Оксипролин в отличии от пролина имеет спиртовую ОН группу в гамма – положении. Обе аминокислоты резко отличаются от других тем, что их углеродный скелет образует циклическое соединение, в которое включена аминогруппа NH. Это уникальные аминокислоты в ряду протеиногенных, ибо азот привязан не к одной, а к двум углеродинам.
Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот коллагена: соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.
Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру. Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.
Белок эластин отвечает за упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем кровь по сосудам.
Коллаген и эластин — это белки соединительной ткани, которая образует каркас, несущий высокоспециализированные клетки. Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа – коллаген вездесущ, и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.
Суточная потребность в пролине – 5 г.
Синтез пролина и оксипролина
В организме человека пролин образуется из глутаминовой кислоты (глутамата) при участии ферментов и энергодающих молекул АТФ и НАДФ.
Все пять молекул пролина происходят из глутаминовой кислоты. Пролин представляет собой циклическое производное глутамата.
С синтезом оксипролина не все так просто.
Оксипролин, поступая с пищей, не может напрямую встраиваться в коллаген, ибо для него нет подходящего транспорта. При синтезе коллагена в пептидную цепочку встраиваются пролины, которые, уже в составе белка, превращаются в оксипролины посредством специальных ферментов – ПепсидилГидроксилаз. Эти ферменты могут работать только в присутствии аскорбиновой кислоты – витамина С, а также им требуется молекулярный кислород, ионы железа 2+ и альфакетоглутарат, производное глутаминовой кислоты. С кислородом и глутаминовой кислотой проблем обычно нет, а вот железо и витамин С – продукты дефицитные.
Коллаген – это упругая и подтянутая кожа, здоровые сосуды, крепкие связки. Синтез коллагена идет постоянно, а значит постоянно нужен витамин С и железо. Нет витамина С – и на пороге маячит цинга, первое проявление которой – кровоточивость десен, ибо коллагеновая сеточка не держит кровушку. До тяжелой формы цинги сейчас не доходит. Это раньше она собирала дань среди матросов, полярников и другого люда, вынужденного питаться сухарями и солониной, но гиповитаминоз по витамину С – наш постоянный спутник, увы и ах. А это преждевременное старение, ибо также как обвисает кожа, теряют упругость сосуды, и кровь по ним бежит вовсе не так бойко, как в молодости.
Функции пролина и оксипролина
Основная функция пролина — структурная. Пролин входит в состав белков соединительной ткани. Его содержание в коллагене 10-15%, в эластине — 13%. Пролин входит в состав инсулина — гормона поджелудочной железы, ответственного за усвоение сахара, адрено-кортикотропного гормона.
Оксипролин также входит в состав белков соединительной ткани: в коллагене его 13%. Он содержится в эластине, кератине (белок кожи, волос, ногтей), склеропротеинах, т.е. нерастворимых белках опорных тканей (волосы, ногти человека, рога, копыта животных).
Пролин и оксипролин:
- отвечает за прочность и эластичность связок, хрящей, сухожилий.
- формирует костную ткань, борется с остеопорозом, остеоартритами, остеохондрозом
- способствует заживлению ран, ожогов, язв, активирует восстановительные процессы в поврежденных органах и тканях, в т.ч. при хирургических операциях
- Восстанавливает поврежденные мышцы, ускоряет выздоровление после тяжелых травм, вывихов, переломов
- Укрепляет артерии, предупреждает заболевания сердца и сосудов, снижает артериальное давление
- Устраняет тромбы
- Улучшает состояние кожи. Под воздействием пролина в толще кожи активно образуются кровеносные сосуды, которые активно питают кожу, что предупреждает появление морщин.
- Улучшает иммунитет
- Улучшает общее состояние печени и почек
Пролин – аминокислота красоты и молодости, она предупреждает старение, сохраняя прочность костей, гибкость суставов, эластичность связок, поддерживает упругость сосудистой стенки, придает гладкость коже.
Источники пролина
В процессе приготовления количество пролина (как и других аминокислот) меняется.
- При варке морепродуктов (устрицы, мидии и др) количество пролина уменьшается на 10-12%
- При варке яиц количество пролина остается неизменным, в жареном яйце его больше на 10-12%, а в омлете – меньше на 20%
- При тушении мяса количество пролина становится больше на 35-40% по сравнению с сырым и на 3-5% больше, чем в жареном
- При тушении курицы пролина становится больше на 20-25% по сравнению с сырой, в темном мясе его на 10-12% больше, чем в белом
- В вареной и запеченной рыбе пролина на 20-25% больше, чем в сырой
- В сливочном масле пролина в 4 раза меньше, чем в коровьем молоке.
Пролин содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки — проламины, содержащиеся в семенах злаковых растений. В казеине — молочном белке содержание пролина до 13%.
При обычном питании дефицита пролина в организме не бывает, его достаточно в продуктах питания и в продуктах белкового синтеза, ибо его источник – глутаминовая кислота – не вот какая редкость, а, скорее, наоборот. Больше проблем возникает с витамином С и ионами железа. Гиповитаминозом по витамину С в большей или меньшей степени страдает 90% населения РФ, а недостаток железа испытывают до 25%. При этих состояниях синтез оксипролина из пролина идет через пень колоду, а это преждевременное старение, проявляющееся как внешне, в виде обвислой кожи, так и внутри – в виде дряблых сосудов с нарушением микроциркуляции. Обратить внимание на добавочное потребление пролина, а также витамина С и железа стоит лицам, кожа которых склонна к образованию стрий и растяжек, а также подросткам во время интенсивного роста, когда организму необходимо вырабатывать коллаген для растущих костей, мышц, связок.
Большое количество пролина содержится в естественном коллагене – желатине, поэтому заливные и холодцы – прекрасный выбор для улучшения состояния кожи, костей, связок и суставов.
Оксипролин — показатель качества мясных продуктов
Так как оксипролин в большом количестве содержится в склеропротеинах — белках, содержащихся в коже, сухожилиях, связках, то его повышенное содержание в мясных изделиях указывает на производство из сырья низкого качества. Производители для удешевления затрат используют т.н. «животный белок», который изготавливают из шкурок сельско-хозяйственных животных. Содержание оксипролина в таком продукте около 10%, в то время как в высококачественной говядине для производства элитных сортов колбасы его не более 3%.
В Европе законодатели ограничили содержание оксипролина в колбасе. В России законодатель не устанавливает норму оксипролина в мясных продуктах, хотя исследования по этому показателю проводят, и Роскачество регулярно публикует отчеты, которые не вселяют оптимизма. Чем меньше оксипролина в мясном продукте, тем более полноценен данный продукт. Так же это указывает, что для его производства пошло более качественное сырье.
Еще один показатель качества мясных продуктов — это соотношение ТриптофанОксипролин. Триптофан содержится в белках мышечной ткани. Его высокое содержание говорит о биологической полноценности мясного продукта, в то время как наличие оксипролина говорит о применении в производстве низко-качественных суррогатов из обработанной кожи, связок и сухожилий. Человек не может определить применение заменителей мяса по вкусу и запаху. Можно рекомендовать внимательно читать этикетки, ибо производитель обязан указать применение суррогата, который маскируется под определением «животный белок». Обычно на этикетке ингредиенты перечисляют по мере убывания, т.е. в относительно-качественном продукте «животный белок» будет указан в конце списка, а не в начале.
Оксипролин в моче и крови
Так как оксипролин содержится почти исключительно в коллагене, содержание этой аминокислоты в крови и моче показывает интенсивность распада данного белка и может косвенно свидетельствовать о заболеваниях соединительной ткани.
В норме содержание оксипролина в сыворотке крови – 12,68 мкмольлитр
Содержание в моче — 172,5 мольлитр
Резко увеличивается выделение оксипролина с мочой при ревматизме, ревматоидном артрите, системной склеродермии, дерматомиозите, гиперпаратиреоидизме, болезни Педжета.
Для определения оксипролина необходимо за несколько дней до исследования исключить из питания коллаген-содержащие продукты (мясо, желатина), также для лучшей достоверности результата можно выдержать 12-часовое голодание. Кровь берут из вены. Мочу собирают суточную порцию в специальный контейнер с консервантом. Результат интерпретирует врач.
Понравилась статья? Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии. С вами была я, Галина Батуро.
Белки костной ткани челюстей на 90—96% состоят из коллагена. В патогенезе пародонтоза до сих пор остаются мало изученными нарушения метаболизма его соединительнотканных структур. В то же время функциональная сохранность тканей пародонта, его трофической опорной и защитной функции во многом определяется уровнем и направленностью обменных процессов соединительной ткани.
Из литературных источников в настоящее время можно составить некоторое представление о морфологических сдвигах в основных компонентах соединительной ткани (клетках, межклеточном веществе, волокнистых структурах) пародонта на разных стадиях развития пародонтоза. Имеются некоторые сведения об изменении обмена коллагена в тканях пародонта при пародонтозе. По данным Kamat N. V., содержание коллагена в тканях пародонта увеличивается с возрастом, при гингивитах она снижается в зависимости от тяжести воспалительного процесса. Пародонтоз, по данным Beutner Е. Н. с соавт., сопровождается понижением содержания коллагена в мягких тканях пародонта; обнаружено снижение содержания оксипролина в десне на 58% в начальной стадии и увеличение его содержания на 62% в развившейся стадии пародонтоза.
Наиболее изучены вопросы метаболизма коллагена, эк-скретируемого с мочой, при этом на величину экскреции оксипролина влияют факторы содержания в пище желатина, белка. Больные, не получающие в пишу коллагена, выделяют значительное количество оксипролина, который образуется в результате деградации коллагена тканей пародонта.
Следовательно, увеличение количества оксипролина в моче свидетельствует не только об ускорении катаболиче-ских процессов, но может быть вызвано повышенным синтезом коллагена в более растворимой форме.
Оксипролин оказался более чувствительным тестом поврежденной костной ткани по сравнению со щелочной фосфатазой сыворотки крови.
Повышенное выделение оксипролина с мочой больных обусловлено главным образом деструкцией и усилением метаболизма коллагена, в первую очередь костного, составляющего 57% от общего коллагена, катаболическая активность коллагена кости значительно выше активности коллагена кожи и других тканей. Так, 80% оксипролина мочи образуется из коллагена костной ткани, поэтому определение экскреции оксипролина с мочой мож : явиться чувствительным показателем для выражения как метаболизма коллагена, так и активности распространенности патологического процесса при различных заболеваниях костной ткани.
У здоровых людей содержание общего оксипролина в моче колеблется в зависимости от возраста, по данным разных авторов от 95 до 402 ммоль/сут. В среднем уровень выведения оксипролина с мочой составляет 357±19,1 ммоль/сут. После нагрузки кальцием оксипролинурия снижается и коррелирует со степенью деструкции кости и особенно с интенсивностью ее катаболизма. По данным Kocher Р., у больных с неосложненным остеопорозом выведение оксипролина находится в пределах нормы.
У здоровых людей 95% оксипролина мочи находится в связанной с различными пептидами форме. Для получение полной информации о нарушении метаболизма коллагена необходимо комплексное изучение продуктов его обмена в биологических жидкостях, так как метаболиты коллагена, определяемые в моче и крови, отражают разные стадии его обмена. Таким образом, результаты разрозненных исследований, выполненных только при изучении одного показателя, являются несопоставимыми и не могут указывать на роль, которую играют нарушения метаболизма в патогенезе заболеваний.
Нами была поставлена задача получить представление об обмене коллагена при пародонтозе и сопоставить результаты с рентгенологическими данными для выяснения диагностического значения этих исследований.
Больных пародонтозом госпитализировали в отделение терапевтической стоматологии ЦНИИС, где они получали специальную диету, лишенную мяса, рыбы, желатина, т. е. продуктов, содержащих большое количество гидроксипролина.
Общий оксипролин в моче и оксипролин, связанный с коллагеноподобным белком в плазме крови, определяли по методике, предложенной А. А. Крель, Л. Н. Фурцевой. Особенностью данного исследования следует считать тот факт, что изучение контрольных цифр выведения оксииролина с мочой проводилось у людей при отсутствии у них каких-либо клинических проявлений кариеса, пародонтоза и заболеваний слизистой оболочки полости рта. Это обстоятельство имело для данного исследования особенно важное значение, так как имеющиеся в литературных источниках нормы содержания оксипролина в плазме крови и выведение его с мочой получены без учета состояний полости рта.
Результаты исследования выведения оксипролина с мочой свидетельствуют о том, что у больных с начальной стадией пародонтоза выведение оксипролина с мочой статистически достоверно выше, чем у лиц контрольной группы. У больных с развившейся формой заболевания сохраняется повышенное выведение оксипролина с мочой. У больных пародонтозом, сопровождавшимся абсцедирова-нием, отмечено наиболее высокое выведение оксипролина с мочой (табл.1). У больных пародонтозом оксипролин плазмы крови практически не менялся (табл. 2), независимо от стадии процесса. Достоверного повышения данного показателя не наблюдалось даже при пародонтозе в фазе абсцедирования.
На основании проведенного исследования следует считать, что начальные формы пародонтоза у практически здоровых людей молодого возраста (20—30 лет) протекают с повышенным выведением оксипролина с мочой. Этот факт несомненно свидетельствует об изменении метаболизма костной ткани в соединительнотканных структурах тканей пародонта в самом начале заболевания.
Дальнейшее развитие пародонтоза сопровождается повышенным выведением оксипролина, но количественное выражение этого биохимического теста зависит от клинического , течения заболевания и его патоморфологического выражения. Сопоставление результатов, полученных при изучении уровня выведения оксипролина с мочой у больных с развившейся формой пародонтоза, выявило их неоднородность.
На основании этого сопоставления следует, по-видимому, считать, что метаболические процессы в белковой матрице кости и соединительнотканных структурах тканей пародонта находятся в состоянии глубокого истощения.
С этими предположениями следует считаться при выборе методов лечения, и прежде всего поставить вопрос о целесообразности применения при лечении таких больных стимулирующих препаратов.
При сопоставлении полученных результатов по выведению оксипролина с мочой с данными рентгенологического исследования можно выявить такую стадию в динамике пародонтоза, когда уровень обмена в органических компонентах белковой матрицы кости становится минимальным.
Исходя из этого, можно высказать предположение о нецелесообразности применения стимуляторов реактивности пациентам, у которых определяется низкое выведение оксипролина с мочой, а рентгенологическая картина характеризуется появлением зон пятнистого остеопороза вокруг очагов деструкции, исчезновением кортикальных пластинок вдоль лунок, т. е. признаками, свидетельствующими об активности пародонтоза. В этих случаях, по-видимому, наиболее целесообразным является включение в комплексную терапию препаратов, тормозящих остеопороз и способствующих удержанию кальция в костной ткани: например, тирокальцитонин, препараты фтора, анаболические стероиды, инсадол.
Таким образом, определение уровня выведения окси-пролина с мочой может служить объективным тестом для диагностики ранних (рентгенологически слабоопределяемых) стадий пародонтоза. У больных с развившейся стадией пародонтоза уровень выведения оксипролина с мочой позволяет определить прогноз заболевания и характер патогенетической терапии.
Таким образом, сопоставление уровня выведения оксипролина с мочой с данными рентгенологического обследования больного пародонтозом позволяет судить о метаболической реактивности костных структур тканей пародонта.