Отличие гемоглобина а от s
Макеты страниц
В 1949 г. Полинг (Pauling) и его сотрудники изучали физико-химические свойства гемоглобина в норме, при носительстве признака серповидноклеточности и при заболевании серповидноклеточной анемией. Использованный ими экспериментальный подход состоял в следующем: они сопоставляли подвижность исследуемых гемоглобинов в электрическом поле. Метод определения подвижности в электрическом поле называется электрофорезом. Скорость миграции белка (или какого-либо другого соединения) в электрическом поле зависит от напряженности электрического поля общего
заряда белка и сопротивления трения Сопротивление трения определяется размером и формой белка. Указанные величины связаны между собой соотношением
Изоэлектрическая точка белка – это значение рН, при котором данный белок не несет электрического заряда. При таком значении рН электрофоретическая подвижность равна нулю, поскольку [уравнение (1)]. При рН ниже изоэлектрической точки молекула белка заряжена положительно; при значениях рН, лежащих выше изоэлектрической точки, белок заряжен отрицательно. Гемоглобин, серповидных клеток отличается от нормального по изоэлектрической точке:
(см. скан)
Как видно из приведенной таблицы, различие между серповидноклеточным и нормальным гемоглобином для окисленной и восстановленной форм одинаково.
Различие в электрофоретической подвижности гемоглобина может объясняться изменением либо общего заряда либо коэффициента трения Сам по себе эффект трения (обусловленный изменением формы) выразился бы в том, что одно вещество двигалось бы медленнее другого во всем диапазоне рН. В рассматриваемом случае этого не происходило, судя по тому, что кривые зависимости электрофоретической подвижности от рН имели одинаковый угол наклона (рис. 5.4). Кроме того, другие физико-химические исследования, а именно определение скорости седиментации и свободной диффузии показали, что коэффициенты трения оксигенированных форм гемоглобина А и гемоглобина были одинаковы.
На основании этих наблюдений был сделан вывод о различии в числе или типе ионизированных групп в сравниваемых гемоглобинах. Сколько таких групп в каждом из гемоглобинов?
Рис. 5,4. Зависимость от рН электрофоретической подвижности нормального гемоглобина и гемоглобина серповидных клеток.
Ответ дает кривая кислотно-основного титрования гемоглобинов. В области эта кривая почти линейна. Изменение рН раствора гемоглобина на единицу создает разницу почти на 13 зарядов. Стало быть, различие в изоэлектрических точках на 0,23 соответствует примерно трем зарядам в молекуле гемоглобина. Отсюда следует, что гемоглобин серповидных клеток отличается от нормального наличием дополнительных 2-4 положительных зарядов.
С чем связано это отличие: с изменением состава полипептидной цепи или с изменением гема? Из серповидноклеточного гемоглобина был выделен порфирин; по данным определения точки плавления и рентгеноструктурного анализа он оказался идентичен порфирину нормального гемоглобина. Это показывает, что различие между двумя гемоглобинами заключается в особенностях состава полипептидных цепей. У больных серповидноклеточной анемией (всегда гомозиготных по дефектному гену) имеется гемоглобин и нет гемоглобина А. В то же время у носителей признака серповидноклеточности (которые гетерозиготны по гену серповидноклеточности) оба гемоглобина содержатся примерно в равных количествах (рис. 5.5). Таким образом, в работе Полинга был выявлен бесспорный случай изменения молекулы белка при изменении аллелей кодирующего его гена. Это был первый пример молекулярной болезни.
Основное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в том, что гемоглобин является железосодержащим металлопротеином в эритроцитах почти всех позвоночных, тогда как гемоглобин A1c представляет собой гликированный гемоглобин А, который представляет собой форму гемоглобина, который ковалентно связан с глюкозой.
Кроме того, гемоглобин и гемоглобин A1c являются двумя типами глобулярных белков, которые циркулируют через кровь. При этом гемоглобин отвечает за перемещение кислорода, в то время как основное использование гемоглобина A1c используется в диагностическом тесте на диабет и в качестве теста на гликемический контроль у людей с диабетом.
Содержание
- Что такое гемоглобин — Определение, структура, значение
- Что такое гемоглобин A1c — Определение, структура, значение
- Каковы сходства между гемоглобином и гемоглобином A1c — Краткое описание общих черт
- В чем разница между гемоглобином и гемоглобином A1c — Сравнение и основные различия
Ключевые термины
Гликированный гемоглобин, гемоглобин, гемоглобин A, гемоглобин A1c, транспорт кислорода
Что такое гемоглобин
Гемоглобин — это глобулярный гемопротеин, содержащий плотно связанную протезную группу, известную как гем. Здесь гем представляет собой комплекс протопорфирина IX и двухвалентного железа (Fe2+), где двухвалентное железо присоединено к центру молекулы гема через четыре связи с азотами порфиринового кольца. Кроме того, этот ион двухвалентного железа может образовывать две дополнительные связи на каждой стороне порфиринового кольца. Одно из этих положений может быть достигнуто кислородом, координированным с боковой цепью остатка гистидина. Помимо гемовой группы, молекула гемоглобина имеет тетрамерную структуру, так как состоит из четырех полипептидных цепей; две альфа и две бета цепи.
Структура гемоглобинаКроме того, гемоглобин встречается исключительно в эритроцитах. В связи с этим основная функция гемоглобина заключается в транспортировке кислорода из легких в ткани организма через кровь. Кроме того, он отвечает за транспортировку углекислого газа и протонов из тканей в легкие. Следовательно, гемоглобин играет роль в контроле pH крови. Кроме того, каждый день организм вырабатывает 6-7 г гемоглобина, чтобы заменить потерянный гемоглобин путем его нормального переворачивания. Анемия является основным заболеванием, связанным с гемоглобином. В котором уменьшенные количества гемоглобина приводят к уменьшенной способности транспортировать кислород. Кроме того, гемоглобинопатии — это генетическое заболевание, связанное с аномальной структурой молекулы гемоглобина. Некоторые мутации гемоглобинопатий также могут привести к серповидноклеточной анемии или талассемии.
Что такое гемоглобин A1c
Гемоглобин А1с является гликированной формой гемоглобина А. Здесь; гемоглобин А является основной формой гемоглобина у людей, синтезируемой после рождения. Около 95% гемоглобина взрослого человека составляет гемоглобин А. Однако часть гемоглобина в крови может подвергаться гликированию , образуя гемоглобин A1c. Здесь степень гликирования зависит от концентрации гексозных сахаров; другими словами, глюкоза в плазме.
Гликирование белкаКроме того, гемоглобин A1c является наиболее распространенной формой гликированного гемоглобина в крови. Он образуется в результате присоединения остатков глюкозы к цепям бета-глобина гемоглобина А. Важно, что у пациентов с сахарным диабетом повышенное количество гемоглобина A1c в крови. Поэтому измерение гликированного гемоглобина помогает контролировать уровень глюкозы в крови в течение последних двух месяцев. Здесь гликирование вносит постоянные изменения в молекулу гемоглобина, и это позволяет измерять воздействие гемоглобина на глюкозу в течение длительного периода времени. Тем не менее, он ограничен тремя месяцами, так как продолжительность жизни эритроцитов составляет около 120 дней.
Сходство между гемоглобином и гемоглобином A1c
- Гемоглобин и гемоглобин A1c представляют собой два типа глобулярных гемопротеинов.
- Оба содержат тесно связанные простетические группы, известные как гем.
- Оба происходят в красных кровяных клетках.
- Они способны связывать различные типы молекул, такие как кислород, диоксид углерода или глюкоза.
- Основной функцией обоих типов гемоглобина является транспортировка молекул через кровь.
Разница между гемоглобином и гемоглобином A1c
Определение
Гемоглобин относится к красному белку, ответственному за транспортировку кислорода в крови позвоночных, в то время как гемоглобин A1c относится к второстепенному компоненту гемоглобина, с которым связана глюкоза. Таким образом, в этом заключается основное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c.
Значимость
Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух идентичных димеров, (αβ)1 и (αβ)2, в то время как гемоглобин A1c представляет собой гликированный гемоглобин A. Следовательно, это является дополнительным отличием между гемоглобином и гемоглобином A1c.
Связывание
Кроме того, другое различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в том, что гемоглобин может связываться с кислородом, диоксидом углерода или монооксидом углерода, в то время как гемоглобин A1c образуется путем связывания глюкозы с β-глобиновыми цепями гемоглобина А.
Роль
Важно отметить, что основной функцией гемоглобина является транспортировка кислорода из легких в ткани организма, в то время как повышенное количество гемоглобина A1c происходит при сахарном диабете.
Значение
Еще одно важное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в том, что дефектный гемоглобин может вызывать различные заболевания, включая анемию, гемоглобинопатии и т.д., в то время как гемоглобин A1c можно использовать для мониторинга уровня глюкозы в крови в течение последних двух месяцев.
Заключение
Гемоглобин является глобулярным белком, ответственным за транспортировку кислорода по всему организму. Это тетрамер, состоящий из двух альфа- и бета-цепей. Он содержит простетическую гемовую группу, которая содержит ион железа. Принимая во внимание, что гемоглобин A1c представляет собой гликированный гемоглобин А. Он содержит связанные молекулы глюкозы с бета-цепями, и он увеличивается в условиях диабета. Следовательно, основное различие между гемоглобином и гемоглобином A1c заключается в их структуре и функции.
Разбираем гемоглобин, гематокрит и эритроцитарные индексы.
Данной статьей я открываю давно запланированный мною цикл публикаций о том, как можно наладить своё здоровье собственными силами, используя самые простые анализы, доступные каждому по омс.
Для начала рассмотрим общий анализ крови, а именно всё, что связано с эритроцитами. Большинству людей знакомо лишь понятие “гемоглобин” и многие именно его считают основным показателем благополучия в здоровье человека. Но не всё так просто. Итак, начнем.
HGB Гемоглобин – сложный белок в составе эритроцитов, состоящий из 2х частей: белка (глобин) и соединения железа (гем). Именно атомы железа (Fe) делают кровь красной. Гемоглобин участвует в процессе транспорта кислорода и углекислого газа между лёгкими и клетками других органов, поддерживает рН крови. При недостатке гемоглобина в крови затрудняется перенос кислорода. В результате клетки не получают достаточно кислорода, нарушается обмен веществ и функции различных клеток. Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л, у женщин — 125—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям.
Причины понижения HGB: дефицит белка/меди/витаминов С/B1/B9/B12, недостаточное поступление железа и/или его плохое усвоение, скрытые/явные кровопотери, инфекция Helicobacter pylori, беременность, эрозии и язвы в желудке.
Причины повышения HGB: гипоксия, обезвоживание, переутомление, курение, синдром раздражённого кишечника, сахарный диабет.
Следовательно, нельзя только по уровню гемоглобина судить о наличии или отсутствии железодефицитной анемии!!!
Железо (Fe) и белок гемоглобин влияют друга на друга прямо и опосредованно. Прямое влияние заключено в том факте, что Fe – один из составных элементов HGB. Опосредованная взаимосвязь объясняется лишь частичным воздействием железа на уровень гемоглобина в крови. Его скачки происходят под воздействием самых разных внутренних и внешних факторов.
RBC Эритроциты — красные клетки крови, которые синтезируются красным костным мозгом и выполняют транспортную функцию. Большое значение имеет баланс Fe в составе эритроцитов. Если его меньше нормы, то кровь не переносит достаточный объем кислорода. Каждый атом Fe в молекуле гемоглобина захватывает молекулу O². На обратном пути они забирают накопившийся углекислый газ и выводят его из организма. Помимо дыхательной функции эритроциты принимают участие в водном, солевом обмене, регулируют кислотность крови.
Оптимум эритроцитов для женщин составляет 4,3-4,9 тера/л, для мужчин 4,5-5,5 тера/л.
Причины понижения RBC: скрытое воспаление, дефицит витаминов B6, B12 и/или B9 (при этом будет повышение MCV), заболевания почек (при этом будут отклонения в креатинине), беременность, токсичные металлы, катаболизм.
Причины повышения RBC: дефицит железа, истинная полицитемия, обезвоживание, курение.
HTC гематокрит – соотношение эритроцитарного объема к жидкому количеству крови (т.е. отношение объема красных кровяных телец к плазме). По значениям гематокритной величины судят о густоте крови и способности транспортировать кислород. Оптимум для женщин – 40%, для мужчин – 45%.
Причины понижения HTC: анемии любого рода, кровопотери явные и скрытые, беременность, гипергидратация.
Причины повышения HTC: гиперпротеинемия, отеки из-за нарушения функции почек, обезвоживание организма, гематологические заболевания.
MCV Средний объем эритроцитов. В кровяном русле присутствуют красные кровяные клетки различных объёмов, но большинство из них должно быть нормального, правильного размера. Это говорит о том, что клетки способны оптимально выполнять свои функции. Под давлением различных факторов процент аномально больших либо малых объёмов может значительно возрасти.
Оптимум 88-93 фл для женщин и 88-95 фл для мужчин.
MCH Среднее содержание гемоглобина в эритроците. В зависимости от того, сколько в крови эритроцитов и какова масса гемоглобина в них, будет установлена скорость поставки кислорода во все органы и системы организма. Вычисляется путём деления общего гемоглобина на число эритроцитов в объёме крови: МСН = HGB/RBC. Оптимум – 30 пг.
Причины понижения MCV и MCH: дефицит железа, меди, B6, недостаток витамина C, гемолитическая анемия, гипохлоргидрия (пониженное содержание соляной кислоты в желудке).
Причины повышения MCV и MCH: дефицит B12/B9/B2
MCHC Средняя концентрация HGB в эритроцитах. Это один из показателей функциональной состоятельности эритроцитов, того, сколько гемоглобина они могут перенести и насколько насыщены им, а расшифровать аббревиатуру можно как mean corpuscular hemoglobin concentration или концентрация гемокритического гемоглобина. В отличие от МСН определяет не количество, а плотность заполнения гемоглобином эритроцитов. Вычисляется при помощи деления общего гемоглобина на гематокрит: МСНС = HBG/HCT * 100. Высокий MCV и пониженный МСНС укажут на непропорциональное насыщение эритроцитов гемоглобином из-за их аномально большого объёма. Оптимум для всех: 320 г/л.
Причины понижения MCHC: железодефицитная анемия, гипохлоргидрия, дефицит B6/меди, недостаток витамина С, гемолитическая анемия, ревматоидный артрит.
Причины повышения MCHC: дефицит B9/B12/B2, гиперхромная анемия, микросфероцитоз, сахарный диабет, гипотиреоз, гипергликемия.
Основную часть крови составляют эритроциты. Если человек здоров, они не будут отличаться по размеру и форме. При наличии патологии в крови могут находиться эритроциты, разные по размеру.
Количество эритроцитов неправильного размера отражается в анализах значениями RDW_CV и RDW_SD.
RDW_CV (процент распределения эритроцитов по величине). Оптимум RDW_CV составляет 13%.
RDW_SD (стандартное отклонение, диапазон между большим и меньшим эритроцитом), оптимум для всех составляет 42 фл.
Причины понижения RDW_CV и RDW_SD: железодефицитная анемия, дефицит B6, ревматоидный артрит.
Причины повышения: дефицит B12, B9, начальная стадия железодефицита, гемолитическая анемия, первые 1,5-2 месяца терапии препаратами железа.
Таким образом, уже из простого общего анализа крови можно многое узнать о функционирования многих систем нашего организма. Понятное дело, нормы для людей разных возрастов, для мужчин и женщин, различны. Но разобравшись и взяв ответственность за своё здоровье на себя, устранив дефициты жизненно важных веществ, мы можем вовремя предотвратить серьезные заболевания.
Если данная тема интересна, пожалуйста, ставьте лайки, подписывайтесь на канал, будем дальше вместе разбираться, как улучшить своё здоровье и свою жизнь собственными силами без особых финансовых затрат!
Получить выполненную работу или консультацию специалиста по вашему
учебному проекту
Узнать стоимость
Хромопротеины
Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д. Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.
Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц.
a цепи построены из 141 АК-остатка.
b цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в каждой нарисована точка – гем].
Каждая из субъединиц связана с гемом:
[гем]
Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).
Различают:
– HbO2
– оксигемоглобин (связан с молекулой O2);
– HbCO – карбоксигемоглобин;
– HbCO2
– карбгемоглобин;
– HbOH – метгемоглобин (образуется при соединении с нитросоединениями, не способен связывать кислород).
Типы гемоглобина. Всего известно более 100 типов, но их все делят на 2 группы:
1) Физиологические гемоглобины;
2) Патологические (аномальные).
К физиологическим гемоглобинам относятся:
– Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место быть у 1-2 недельного эмбриона;
– Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к моменту рождения составляет около 70% всего гемоглобина в крови;
– Hb A, Hb A2, Hb A3 – это гемоглобины взрослого организма. На Hb A приходится около 90-96%.
Физиологические типы гемоглобинов отличаются глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A содержит 2a и 2b субъединицы, а Hb F – 2a и 2g субъединицы.
К аномальным (возникающих при наследственных заболеваниях) гемоглобинам относятся:
– HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно-клеточной анемии. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении b–цепи глутамин заменен на валин.
Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).
Гемоглобин – основной дыхательный белок крови, относящийся к хромопротеидам. Он состоит из белковой (глобин) и небелковой (гем) части, является белком четвертичной структуры и состоит из четырех субъединиц, каждая из которых включает в себя полипептидную цепь, соединенную с гемом, полипептидные цепи попарно одинаковы. Так, гемоглобин взрослого типа (НЬ А) имеет 2а- и 2y-полипептидные цепи. Фетальный гемоглобин, преобладающий в крови новорожденного (Hb F), имеет в своем составе 2а- и 2у-полипептидные цепи. У взрослого человека в крови 95-98% приходится на долю гемоглобина А, 1-1,5% составляет Hb F, 2-2,5% – на гемоглобин А2 (а2б2). Гемоглобин находится в эритроцитах в виде нескольких производных. Присоединение кислорода (к железу тема) приводит к образованию оксигемоглобина (НbО2). Отдав кислород тканям, оксигемоглобин превращается в восстановленную форму (НbО2 <-> ННb). Удаление диоксида углерода (углекислого газа) из тканей происходит путем его присоединения к свободным аминным группам глобина и при этом образуется карбаминогемоглобин (карбгемоглобин). Оксид углерода (СО) при соединении с железом гема образует стойкое соединение карбоксигемоглобин. Оксид углерода является продуктом обмена и образуется эндогенно при распаде гема (в норме – при старении эритроцитов). Содержание карбоксигемоглобина, в первую очередь, является показателем гемолиза эритроцитов. Железо гема находится в двухвалентной форме. При окислении его (Fe2+<-> Fe3+) образуется метгемоглобин. Окислителями железа гема могут быть различные продукты метаболизма-активные формы кислорода (АФК), ферменты, альдегиды и др. В норме за сутки образуется 2,5% метгемоглобина, а обнаруживается в крови 1,5%. Метгемоглобинредуктазная система восстанавливает метгемоглобин, переводя его в восстановленную форму, возвращая тем самым способность транспортировать кислород. К экзогенным метгемоглобинообразователям относятся нитриты, нитраты, присутствующие в избыточном количестве в воде, в пище, ряд лекарственных препаратов. Гемоглобин, образуя комплексные соединения с различными сульфопроизводными, образует сульфметгемоглобин. У здоровых людей это производное гемоглобина в крови не содержится. Обнаружение его свидетельствует о повышенном содержании сульфопроизводных в воде, пище, воздухе. В связи с этим сульфгемоглобин является своеобразным маркером экологической обстановки.
Диагностическое значение имеет определение содержания гликозилированных (гликированных) гемоглобинов, образующихся в результате комплексирования гемоглобина с различными углеводородами. 95% от общего количества гликозилированных гемоглобинов приходится на долю гемоглобина A1c, образующегося в результате комплексирования гемоглобина и глюкозы.
Повышение содержания гликозилированных гемоглобинов наблюдается при сахарном диабете.
Определение гликозилированных гемоглобинов производится как для диагностики при массовых обследованиях населения, так и для контроля за соблюдением диеты у больных с сахарным диабетом, при подборе дозы инсулина и контроле за эффективностью лечения.
Содержание гликозилированного гемоглобина (Hb A1c) у здоровых находится в пределах 3-6% от общего гемоглобина или (0,55±0,09) мг фруктозы на 1 мг гемоглобина.
Аномальные гемоглобины
Наличие в эритроцитах людей аномальных или патологических гемоглобинов определяет состояния, обозначаемые как гемоглобинозы, или гемоглобинопатии. Это наследственные аномалии кроветворения, при которых молекулы патологических гемоглобинов имеют измененную структуру, поэтому подобные заболевания относятся к группе так называемых молекулярных болезней.
В настоящее время установлено более 200 аномальных гемоглобинов: B (S), С, D, Е, G, J, I, К, L, M, N, О, Р, Q и других, а также возможные их комбинации (SC, SD и др.).
Гемоглобин S
Отличается от гемоглобина А строением четвертого пептида, в котором на шестом месте вместо глутаминовой кислоты находится электрически нейтральный валин. Гемоглобин S мало растворим, нейтрален по заряду, электрофоретически менее подвижен. В капиллярах при отдаче кислорода гемоглобин S выпадает в осадок в форме веретенообразных кристаллоидов (тактоидов), которые растягивают оболочку и ведут к распаду эритроцитов. У гетерозиготов содержание гемоглобина S равняется 20 – 45 %, у гомозиготов – 60 – 90 %. Гетерозиготная форма аномалии протекает бессимптомно или сопровождается легкой гемолитической анемией. У гомозиготных особей уже с первых месяцев жизни развивается тяжелая форма серповидноклеточной анемии.
Гемоглобин F
Характерный для крови плода фетальный гемоглобин может быть обнаружен в повышенных количествах в эритроцитах крови недоношенных детей, при коклюше, серповидноклеточной анемии, талассемии, врожденной микроцитарной анемии, пернициозной анемии, острых и хронических лейкозах, миеломной болезни. Наибольшее содержание (до 97 %) наблюдается при большой талассемии.
Гемоглобин С
Отличается строением четвертого пептида молекулы гемоглобина, в котором на шестом месте вместо глутаминовой кислоты находится лизин. Центр распространения гена С – северная часть Ганы. Частота гетерозиготности по данным одних авторов, до 15 %, по данным других, – 16,5 – 28 %, среди негров США – 1,8 – 3% на Ямайке – 2,7 % (В. П. Эфроимсон). Наличие гена С в гомозиготном состоянии ведет к развитию выраженной спленомегалии, умеренной микроцитарной анемии с наличием эритроцитов мишеневидной формы. При наличии комбинации гемоглобинов С и S анемия оказывается более тяжелой.
Гемоглобин D
Обнаружен у 2 % берберов Марокко и у 0,4 % негров США. У гомозиготов наблюдается микроцитоз, слабый анизо- и пойкилоцитоз и мишеневидность эритроцитов. Описано несколько гемоглобинов D (в северо-западной Индии, среди сикхов в Индии, на острове Кипр, в Турции).
Гемоглобин Е
Обнаружен у жителей Юго-Восточной Азии: в Кампучии, Таиланде, Бирме, Бенгалии, у веддов Шри-Ланки, в северо-восточной Малайе, у населения Калимантана и Сулавеси. Частота распространения гена С в разных местностях колеблется от 1 – 3 до 13 (Таиланд) – 20 (Бирма) – 28 – 37 % (Кампучия). У гомозиготов ЕЕ наблюдается микроцитоз, компенсированный развитием эритроцитоза (до 7 – 8 x 1012 /л). Отмечены комбинации генов ES и ЕТ, дающие сублетальный эффект. Клинические проявления при других гемоглобинозах выражены слабо, а распространение более ограниченное (гены G, I, J, К, L, M, N, О, Р, Q).
Серповидно-клеточная анемия – это наследственная гемоглобинопатия, связанная с таким нарушением строения белка гемоглобина, при котором он приобретает особое кристаллическое строение – так называемый гемоглобин S. Эритроциты, несущие гемоглобин S вместо нормального гемоглобина А, под микроскопом имеют характерную серпообразную форму (форму серпа), за что эта форма гемоглобинопатии и получила название серповидно-клеточной анемии.
Серповидно-клеточная анемия весьма распространена в регионах мира, эндемичных по малярии, причем больные серповидно-клеточной анемией обладают повышенной (хотя и не абсолютной) врожденной устойчивостью к заражению различными штаммами малярийного плазмодия. Серповидные эритроциты этих больных также не поддаются заражению малярийным плазмодием в пробирке.
Внимание!
Если вам нужна помощь в написании работы, то рекомендуем обратиться к
профессионалам. Более 70 000 авторов готовы помочь вам прямо сейчас. Бесплатные
корректировки и доработки. Узнайте стоимость своей работы.