Плодный гемоглобин hbf содержит

Фетальный гемоглобин

Фетальный гемоглобин (F) — плодный вид гемоглобина, который в медицинской терминологии обозначается специальной аббревиатурой — h b f. Понятие «плодный» означает, что вещество в норме бывает только в крови у младенцев, а в биожидкости взрослого показатель должен быть не более 1 %.

Фетальный гемоглобин у новорожденных отвечает не только за насыщение организма кислородом, но и за другие важные жизненные процессы.

По мере взросления фетальный гемоглобин заменяется другим веществом — его заменяет гемоглобин А, который выполняет такие же функции. Схема развития вещества hbf характеризуется следующим образом:

• формируется у эмбриона на 9–10 неделе развития;
• к концу первого триместра беременности становится одним из самых главных веществ для развития плода;
• с 25 дня после рождения ребенка его количество резко снижается;
• с 25 по 105 день объем снижается до безопасного для взрослого человека значения — не больше 1 % от общего количества вещества в крови.

Нехватка фетального гемоглобина в крови новорожденного может привести к следующим негативным факторам:

• гипоксемия легочная или сердечная;
• недостаточный синтез эритроцитов, вызывающий развитие физиологической анемии и нарушение костномозгового кроветворения;
• увеличенное количество эритроцитов.

В первом триместре закладываются и начинают развиваться жизненно важные функции организма, поэтому осложнения могут привести к крайне негативным последствиям.

Диагностическая ценность

Фетальный гемоглобин у новорожденных важен, потому что обеспечивает жизненно важные функции и дает возможность диагностировать некоторые патологические процессы.

В диагностике определение уровня гемоглобина hbf используется в следующих случаях:

• для определения степени созревания ребенка при недоношенности;
• для диагностирования гемолитической анемии у грудничка;
• для определения степени эффективности переливания крови;
• при подозрении на лейкоз — при заболевании показатель будет повышен;
• с целью выяснить предрасположенность к гипоксемии или гипоксии.

Контролировать фетальный гемоглобин очень важно в первые месяцы жизни малыша.

Как узнать показатель

Метод определения этого типа гемоглобина заключается в проведении лабораторного анализа по забору крови для дальнейшего исследования.

Алгоритм действий следующий:

1. Осуществляется забор крови из вены у взрослого человека и — из пальца, если анализ берется у ребенка;
2. После пункции вены/пальца кровь набирают в пробирку с ЭДТА.
3. Место прокола прижимают ватным шариком до полной остановки кровотечения.
4. Если образуется гематома, дополнительно назначают согревающий компресс.

Как правило, особенных подготовительных мероприятий для проведения анализа не требуется. За сутки до забора крови взрослым следует исключить алкоголь и некоторые медицинские препараты, если это возможно. Точные рекомендации можно получить у врача, который будет давать направление на анализ.

Погрешности в результатах анализа могут быть обусловлены следующими факторами:

• гемолиз — при неправильном обращении с кровью;
• исследование биологической жидкости через 3 часа после забора — показатели могут быть завышены.

Нормальные показатели

У взрослых будут встречаться только единично окрашенные эритроциты, которые содержат фетальный гемоглобин, увеличенное количество вещества может быть только у детей до 5 месяцев.

Клиническое значение

Увеличенное количество фетального гемоглобина может указывать на такие патологические процессы:

• талассемия;
• гемолитическая анемия;
• железодефицитная анемия;
• лейкоз;
• гипопластическая анемия;
• состояния, которые сопровождаются гипоксией.

Определить точно, что именно послужило увеличению или снижению количества этой составляющей крови, может только врач.

источник

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

HbCO2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

источник

Плодный гемоглобин hbf содержит две

Гемопоэз — процесс, который поддерживает продукцию гемопоэтических клеток крови на протяжении всей жизни. Основным местом гемопоэза у плода является печень, в то время как на протяжении всей постнатальной жизни — костный мозг.

Все гемопоэтические клетки образуются из полипотентных гемопоэтических стволовых клеток, которые являются ключевыми для нормального кровообразования; при их дефиците происходит недостаточность костного мозга, поскольку стволовые клетки требуются для продолжающегося замещения погибающих клеток.

Число полипотентных стволовых клеток остаётся относительно постоянным на протяжении всей жизни, поскольку пул стволовых клеток поддерживается балансом между пролиферацией стволовых клеток и дифференциацией в более зрелые гемопоэтические клетки всех гемопоэтических линий дифференцировки. Гемопоэтические стволовые клетки от здоровых доноров используются для лечения детей с недостаточностью костного мозга (трансплантация стволовых клеток).

Продукция гемоглобина у плода и новорождённого

Наиболее важное различие между гемопоэзом у плода по сравнению с постнатальной жизнью заключается в изменении принципа продукции Hb на каждой стадии развития. Первая формируемая глобиновая цепь — е-глобин, который практически немедленно дополняется а- и у-глобинами, которые экспрессируются с 4-5 нед гестации.

Фетальный Hb (HbF) состоит из 2а- и 2у-цепей (2а2у) и является основным Нb в течение внутриутробной жизни. У него более высокая аффинность к кислороду, чем у Hb взрослого человека (HbA), которая позволяет ему экстрагировать и удерживать кислород, что является преимуществом в относительно гипоксической окружающей среде плода.

Типы Hb у новорождённого, появившегося в срок: HbF, HbA и HbA2. HbF постепенно замещается HbA в течение первого года жизни. HbF и эмбриональный Hb в норме не определяются после периода младенчества, однако они продуцируются при врождённых нарушениях продукции Hb (гемоглобинопатиях) и определение их помогает в диагностике этих заболеваний.

Гематологические показатели при рождении и в первые несколько недель жизни:
• При рождении Hb у младенцев, рождённых в срок, высокий, 14-21,5 г/дл, для того чтобы компенсировать низкую концентрацию кислорода у плода. Hb падает в первые несколько недель в основном за счёт сниженного эритропоэза, уровень которого достигает самого низшего уровня вплоть до 10 г/дл в возрасте 2 мес. Нормальные гематологические показатели при рождении и в детстве представлены в приложении.
• У недоношенных младенцев отмечается более крутое снижение Hb — в среднем до 6,5-9,0 г/дл в первые 4-8 нед календарного возраста.
• Нормальный объём крови при рождении варьирует в зависимости от гестационного возраста. У здоровых младенцев средний объём крови — 80 мл/кг, у недоношенных — 100 мл/кг.

• Запасы железа, фолиевой кислоты и витамина В12 у доношенных и недоношенных младенцев достаточные при рождении. Однако у недоношенных младенцев запасы железа и фолиевой кислоты ниже и снижаются быстрее, что приводит к недостаточности после 2-4 мес, если не осуществляется рекомендованный ежедневный приём.
• Количество лейкоцитов у новорождённых выше, чем у старших детей (10-25х109/л).
• Количество тромбоцитов при рождении находится в пределах нормальных показателей взрослого возраста (150-400х109/л).

Гемоглобин при рождении:
• Концентрация Hb при рождении высокая (>14 г/дл), однако снижается до минимального уровня в возрасте 2 мес.
• HbF постепенно замещается НЬА в младенческом возрасте.

Примечание. Hb — гемоглобин; НbА — гемоглобин взрослого человека; HbF — фетальный гемоглобин.

Схема обмена гемоглобина и билирубина

источник

Плодный гемоглобин hbf содержит две

Гемоглобин представляет собой сложный белок, состоящий из железосодержащих гемовых групп и белкового компонента глобина. Динамическое взаимодействие гема и глобина сообщает гемоглобину уникальное свойство обратимого транспортирования кислорода. Молекула гемоглобина представляет собой тетрамер, состоящий из 4 полипептидных цепей, соединенных с 4 молекулами гема.

Полипептидные цепи разных гемоглобинов отличаются по химическому составу. Основной гемоглобин здорового взрослого человека (НbА) состоит из 2 полипептидных цепей-а и 2 полипептидных цепей-b, обозначаемых a2b2 Основной гемоглобин плода (HbF) представлен цепями а2y2.

Разные гемоглобиновые цепи отличаются количеством и последовательностью аминокислот, синтез которых регулируется отдельными генами. Хромосома 16 содержит два набора генов для a-цепей. Две пары аллелей обеспечивают генетическую информацию для структуры a-цепи. Гены для b-, у-, q-цепей тесно расположены на хромосоме 11.

В эритроцитах эмбриона, плода, ребенка и взрослого в норме присутствуют шесть типов гемоглобина: эмбриональные гемоглобины— Gower-1, Gower-2 и Portland, фетальный гемоглобин (HbF) и гемоглобины взрослого (НbА и НbА2). Электрофоретическая мобильность гемоглобинов варьирует в зависимости от их химической структуры. Время появления и количественные взаимоотношения гемоглобинов определяются комплексом процессов развития.

Эмбриональный гемоглобин. Кровь раннего эмбриона человека содержит два медленно мигрирующих типа гемоглобина— Gower-1 и Gower-2, а также Portland, подвижность которого аналогична таковой HbF. S-цепи гемоглобина Portland и Gower-1 структурно аналогичны а-цепям. Оба вида гемоглобина Gower содержат уникальную полипептидную е-цепь. Гемоглобин Gower-1 имеет структуру ?2е2, Gower-2 — а2е2, a Portland — ?2у У 4-8-недельного эмбриона преобладают гемоглобины Gower, но к 3-му месяцу они исчезают.

Фетальный гемоглобин. HbF содержит у-полипептидные цепи вместо b-цепей НbА. Его устойчивость к денатурации сильными щелочами служит указанием для определения наличия фетальных эритроцитов в кровотоке матери (тест Клейхауэр- Ветке). Начиная с 8-й недели внутриутробного развития HbF является преобладающим видом гемоглобина; на 24-й неделе он составляет 90 % всего гемоглобина. В течение III триместра содержание HbF постепенно снижается, и в момент рождения его уровень составляет 70 % всего гемоглобина.

В постнатальный период синтез HbF быстро снижается и к 6-12-му месяцу жизни он присутствует лишь в следовых количествах. У детей старшего возраста и у взрослых методом денатурации щелочью обнаруживается менее 2% HbF. Он является гетерогенным, поскольку содержит два типа у-цепей, синтез которых контролируется двумя наборами генов. Цепи различаются наличием разного кислотного остатка в позиции 136: глицина (Гу) или аланина (Ау). Отношение цепей Гу к Ау у новорожденных составляет 3:1.

источник

Электрофорез гемоглобина для диагностики гемоглобинопатий

Электрофорез гемоглобина в щелочном геле позволяет определить процентное содержание основных изоформ гемоглобина и провести скрининг гемоглобинопатий. В норме в крови взрослого человека не менее 96,5 % гемоглобина представлено изоформой HbA, которая состоит из двух пар полипептидных цепей (глобинов): 2α и 2β, каждая из которых связана с гемом. Гемоглобинопатии связаны с наличием аномального варианта гемоглобина. Посредством электрофореза гемоглобина можно проводить скрининг состояний, связанных со структурными аномалиями гемоглобина. При этом метод не позволяет установить тип и характер гемоглобинопатии.

Синонимы английские

Serum Hemoglobin Electrophoresis.

Электрофорез и денситометрия.

Мг/дл (миллиграмм на децилитр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Электрофорез гемоглобина в щелочном геле позволяет определить процентное содержание основных изоформ гемоглобина и провести скрининг гемоглобинопатий. В норме в крови взрослого человека не менее 96,5 % гемоглобина представлено изоформой HbA, которая состоит из двух пар полипептидных цепей (глобинов) — 2α и 2β, — каждая из которых связана с гемом. HbA обеспечивает адекватный газообмен и тканевую оксигенацию. Фракция HbA2 — второстепенная форма гемоглобина, имеет формулу 2α2δ. Также у взрослого допустимо наличие следовых количеств фетального гемоглобина HbF (2α2γ), который является преобладающей фракцией в течение внутриутробного периода. В течение первых 6 месяцев жизни HbF замещается HbA.

Нарушения структуры гемоглобина обычно разделяют на две группы: гемоглобинопатии и талассемии, хотя талассемии являются формой гемоглобинопатии. Талассемии представляют собой нарушения синтеза α-, β- или обеих цепей гемоглобина. Также могут отмечаться нарушения синтеза δ-, γ- цепей. Большинство вариантов α- и β-талассемий сопровождается изменением уровня HbF и HbA2, поэтому определение этих изоформ может быть использовано для скрининга этих состояний.

Остальные гемоглобинопатии связаны с наличием аномального варианта гемоглобина. Наиболее распространённые и клинически значимые аномальные варианты гемоглобина: S, D, E, C. Варианты HbS и HbD — патологические формы гемоглобина, которые обладают идентичной миграцией в щелочном геле и являются результатом точечных мутаций гена, кодирующего β-глобин. Варианты Е и С при данном методе мигрируют в составе фракции HbA2, при их наличии фракция HbA2 достигает более 25 %. Наибольшее клиническое значение представляет HbS-вариант, который приводит к серповидноклеточной анемии.

Электрофорез гемоглобина в щелочном геле позволяет проводить скрининг состояний, связанных со структурными аномалиями гемоглобина. При этом метод не позволяет установить тип и характер гемоглобинопатии.

Электрофорез является чувствительным методом, с помощью которого можно исключить гемоглобинопатии либо определить тактику дальнейшего обследования для установления точного диагноза заболевания. Метод характеризуется высокой внутрипостановочной (SD Когда назначается исследование?

• Скрининг гемоглобинопатий;
• наличие семейного анамнеза гемоглобинопатий, планирование семьи;
• микроцитарная анемия, не связанная с дефицитом железа;
• гемолитическая анемия неустановленной этиологии;
• обнаружение изменённых эритроцитов (серповидная деформация) при микроскопическом исследовании крови.

• Тест обладает высокой достоверностью при скрининге β-талассемий, вариантов, приводящих к серповидноклеточной анемии, и синдромов персистенции фетального гемоглобина.
• При использовании данного метода может быть затруднена индентификация α+-талассемии (талассемия с одной мутацией).

источник

Fetal Hemoglobin (HBF) — Фетальный, плодный тип гемоглобина человека

Набор для определения С3 компонента комплемента (С3) методом ИФА (человек)

Набор для определения антител к миелин-ассоциированному гликопротеину

Белок сосудистой адгезии-1

Набор для определения рецептора интерлейкина 2 (IL2R) (человек)

Московский государственный университет

Исследовательский центр им.Алмазова

НЦ вирусологии и биотехнологии «Вектор»

Институт медико-биологических проблем РАН

Институт Цитологии и Генетики СО РАН

Институт физиологии им. Павлова

МНТК Микрохирургии глаза им.Федорова

Институт экспериментальной медицины

Исследовательский центр им. Дмитрия Рогачева

НИЦ Курчатовский институт

Петербургский институт ядерной физики им. Б.П.Константинова

НИИ глазных болезней им. Гельмгольца

НЦ акушерства, гинекологии и перинатологии им.Кулакова

Национальный исследовательский университет Лобачевского

Томский научный исследовательский медицинский центр

Казанский Федеральный Университет

Балтийский федеральный университет

Северо-Кавказский федеральный университет

Дальневосточный федеральный университет

ФНКЦ физико-химической медицины

ФНКЦ реаниматологии и реабилитологии

Сибирский федеральный университет

Институт биологии гена РАН

ФИЦ Питания и биотехнологий

Сибирский медицинский университет

Институт биофизики клетки РАН

Институт Фундаментальных Проблем Биологии РАН

Институт токсикологии ФМБА России

НИИ Акушерства и гинекологии им. Отта

НИИ Психического здоровья

Красноярский медицинский университет им. Войно-Ясенецкого

источник