Различия гемоглобина и миоглобина

Основное отличие – гемоглобин против миоглобина

Гемоглобин и миоглобин являются двумя типами глобиновых белков, которые служат в качестве связывающих кислород белков. Оба белка способны увеличивать количество растворенного кислорода в биологических жидкостях позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных. Органические простетические группы со сходными характеристиками участвуют в связывании кислорода в обоих белках. Но трехмерная ориентация в пространстве или стереоизомерия гемоглобина и миоглобина различны. Из-за этой разницы количество кислорода, которое может связываться с каждой из молекул белка, также различно. Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом в то время как миоглобин неспособен к прочному связыванию с кислородом. Это различие между гемоглобином и миоглобином приводит к их различным функциям; гемоглобин находится в кровотоке, транспортируя кислород от легких к остальной части тела в то время как миоглобин находится в мышцах, выделяя необходимый кислород.

Ключевые области покрыты

1. Что такое гемоглобин
      – определение, структура и состав, функция
2. Что такое миоглобин
      – определение, структура и состав, функция
3. Сходство между гемоглобином и миоглобином
      – очертить сходство
4. В чем разница между гемоглобином и миоглобином
– Сравнение основных различий

Ключевые термины: гемоглобин, миоглобин, кислород, гем, белки, глобиновый белок, кровь

Что такое гемоглобин

Гемоглобин – это многочастичный глобулярный белок с четвертичной структурой. Он состоит из двух α и двух β субъединиц, расположенных в тетраэдрической структуре. Гемоглобин является железосодержащим металлопротеином. Каждая из четырех глобулярных белковых субъединиц связана с небелковой протезной гемовой группой, которая связывается с одной молекулой кислорода. Производство гемоглобина происходит в костном мозге. Глобиновые белки синтезируются рибозомами в цитозоле. Гемовая часть синтезируется в митохондриях. Заряженный атом железа удерживается в порфириновом кольце путем ковалентного связывания железа с четырьмя атомами азота в одной плоскости. Эти атомы N принадлежат имидазольному кольцу остатка гистидина F8 каждой из четырех субъединиц глобина. В гемоглобине железо существует как Fe2+, придавая красный цвет эритроцитам.

У людей есть три типа гемоглобина: гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин Ф. Гемоглобин А это распространенный тип гемоглобина, который кодируется HBA1, HBA2, а также ГБД Гены. Четыре субъединицы гемоглобина А состоят из двух α и двух субъединиц β (α2β2). Гемоглобин А2 и гемоглобин F редки и состоят из двух α и двух субъединиц δ и двух α и двух субъединиц γ соответственно. У младенцев тип гемоглобина Hb F (α2γ2).

Поскольку молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, она может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Таким образом, гемоглобин обнаружен в эритроцитах, как переносчик кислорода в крови. Из-за присутствия в структуре четырех субъединиц связывание кислорода увеличивается, когда первая молекула кислорода связывается с первой гем-группой. Этот процесс определяется как кооперативное связывание кислорода. Гемоглобин составляет 96% сухого веса эритроцитов. Некоторая часть углекислого газа также связана с гемоглобином для транспортировки из тканей в легкие. 80% углекислого газа транспортируется через плазму. Структура гемоглобина показана на Рисунок 1.

Рисунок 1: Структура гемоглобина

Функция гемоглобина

Что такое миоглобин

Миоглобин является кислородсвязывающим белком в мышечных клетках позвоночных, придающим мышцам отчетливый красный или темно-серый цвет. Это исключительно выражено в скелетных мышцах и сердечных мышцах. Миоглобин составляет 5-10% цитоплазматических белков в мышечных клетках. Поскольку аминокислотные изменения в полинуклеотидных цепях гемоглобина и миоглобина являются консервативными, как гемоглобин, так и миоглобин имеют сходную структуру. Кроме того, миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной полинуклеотидной цепи, состоящей из одной гем-группы. Следовательно, он способен связываться с одной молекулой кислорода. Таким образом, в миоглобине не происходит кооперативного связывания кислорода. Но аффинность связывания миоглобина является высокой по сравнению с таковой гемоглобина. В результате миоглобин служит белком, запасающим кислород в мышцах. Миоглобин выделяет кислород, когда мышцы функционируют. 3-D структура гемоглобина показана на фигура 2.

Рисунок 2: Миоглобин

Сходства между гемоглобином и миоглобином

И гемоглобин, и миоглобин являются связывающими кислород глобулярными белками.
Оба они содержат кислородсвязывающий гем в качестве протезной группы.
И гемоглобин, и миоглобин дают красный цвет крови и мышцам соответственно.

Разница между гемоглобином и миоглобином

Определение

Гемоглобин: Гемоглобин – это красный белок, который отвечает за транспортировку кислорода в крови позвоночных.

Миоглобин: Миоглобин – это красный белок с гемом, который переносит и запасает кислород в мышечных клетках.

Молекулярный вес

Гемоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 64 кДа.

Миоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 16,7 кДа.

Состав

Гемоглобин: Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей.

Миоглобин: Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.

Четвертичная структура

Гемоглобин: Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух α и двух β субъединиц.

Миоглобин: Миоглобин является мономером. Следовательно, ему не хватает четвертичной структуры.

Количество молекул кислорода

Гемоглобин: Гемоглобин связывается с четырьмя молекулами кислорода.

Миоглобин: Миоглобин связывается только с одной молекулой кислорода.

Кооперативное связывание

Гемоглобин: Поскольку гемоглобин является тетрамером, он проявляет кооперативное связывание с кислородом.

Миоглобин: Поскольку миоглобин является мономером, он не проявляет кооперативного связывания.

Сродство к кислороду

Гемоглобин: Гемоглобин обладает низким сродством к связыванию с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин обладает высоким сродством связываться с кислородом, что не зависит от концентрации кислорода.

Связь с кислородом

Гемоглобин: Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин не способен тесно связываться с кислородом.

Вхождение

Гемоглобин: Гемоглобин находится в кровотоке.

Миоглобин: Миоглобин находится внутри мышц.

Типы

Гемоглобин: Гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин F являются типами гемоглобина у людей.

Миоглобин: Единственный тип миоглобина обнаружен во всех клетках.

функция

Гемоглобин: Гемоглобин берет кислород из легких и транспортирует к остальной части тела.

Миоглобин: Миоглобин накапливает кислород в мышечных клетках и выделяет при необходимости.

Заключение

Гемоглобин и миоглобин являются двумя связывающими кислород глобулярными белками у позвоночных. Гемоглобин представляет собой тетрамер, который совместно связывается с четырьмя молекулами кислорода. Миоглобин – это мономер, состоящий из одной группы гемов. Поскольку связывающая способность гемоглобина выше, чем у миоглобина, гемоглобин используется в качестве транспортирующего кислород белка в крови. Миоглобин используется в качестве запасающего кислород белка в мышечных клетках. Сродство связывания кислорода с миоглобином выше, чем у гемоглобина. Основное различие гемоглобина и миоглобина заключается в их функции. Функциональное различие гемоглобина и миоглобина возникает из-за разницы их трехмерной структуры.

Ссылка:

1. «Миоглобин». Гемоглобин и миоглобин. Н.п., н.д. Web.

Источник

Основное различие между гемоглобином и миоглобином заключается в том, что гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород ко всем частям организма, а миоглобин является глобиновым бе

Содержание:

Главное отличие
Гемоглобин против Миоглобина
Сравнительная таблица
Что такое гемоглобин?
Типы
Что такое миоглобин?
Ключевые отличия
Заключение

Главное отличие

Гемоглобин против Миоглобина

Дыхание – это фундаментальный процесс жизни. Почти каждый организм нуждается в транспортировке кислорода ко всем клеткам своего тела для своего выживания. Гемоглобин и миоглобин – два основных глобиновых белка в живых организмах, которые связывают кислород и переносят их в клетки. Но между ними существует ряд различий. Гемоглобин переносит кислород из легких во все части или клетки организма позвоночных, а также некоторых беспозвоночных, в то время как миоглобин переносит кислород только в мышечные клетки. Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, в то время как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи. Гемоглобин находится в кровотоке, а миоглобин – в мышечных клетках.

Сравнительная таблица

Гемоглобин	Миоглобин
Гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород из легких во все части тела.	Миоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород к мышечным клеткам.
Структура
Имеет тетрамерную структуру.	Имеет мономерную структуру.
цепь
Он состоит из 4 цепочек двух разных типов, то есть альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (на основе типов различных типов гемоглобина).	Он состоит из одной полипептидной цепи.
Место нахождения
Он расположен по всему телу.	Он расположен в мышечных клетках.
Способность связывать
Обладает способностью связываться с CO2, NO, CO, O2 и H +	Имеет способность связываться с O2
Количество гемов
У него четыре гема, по одному в каждой из субъединиц	В миоглобине есть один гем
Количество молекул кислорода
Четыре молекулы кислорода могут связываться с гемоглобином	Одна молекула кислорода связывается с миоглобином
Молекулярный вес
Его молекулярный вес составляет 64 кДа.	Его молекулярная масса составляет 16,7 кДа.
Сродство связывать с кислородом
Обладает низким сродством связываться с кислородом	Миоглобин обладает высокой способностью связываться с кислородом
Концентрация в крови
Он имеет высокую концентрацию в эритроцитах	Имеет низкую концентрацию в крови
кривая
Он показывает сигмовидную кривую связывания	Это показывает гиперболическую кривую
Также известен как
Он также известен как Hb	Он также известен как Мб
функция
Гемоглобин связывает кислород и транспортируется во все части тела через кровь.	Миоглобин передает кислород только мышечным клеткам, что обеспечивает помощь во время голодания кислорода.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин является многосубъединичным глобиновым белком с четвертичной структурой и состоит из четырех полипептидных цепей, двух α и двух β субъединиц. Каждая альфа-цепь состоит из 144 остатков, а каждая бета-цепь состоит из 146 остатков. Противоположные субъединицы, такие как альфа и бета, ассоциируются сильнее, чем аналогичные субъединицы альфа-альфа или бета-бета. Это железосодержащий металлопротеин. В гемоглобине каждая из четырех субъединиц присоединена к небелковой протезной гем-группе, где молекула кислорода связывается. Таким образом, это означает, что гемоглобин может связывать четыре молекулы кислорода с четырьмя гем-группами в каждой цепи. Он имеет низкое сродство к кислороду в своем дезоксигенированном состоянии, но когда первая молекула кислорода связывается с гемоглобином, это приводит к изменению его структуры, что облегчает связывание других молекул кислорода. Этот процесс называется аллостерическим (через пространство) взаимодействием / кооперативностью. Гемоглобин обнаружен в избытке в эритроцитах и дает им красный цвет. Это вовлекает в транспортировку кислорода и углекислого газа к или от всех частей тела. Это также вовлекает метаболизм эритроцитов и также поддерживает pH крови.

Типы

Гемоглобин А1 (Hb-А1).
Гемоглобин А2 (Hb-A2).
Гемоглобин А3 (Hb-A3).
Эмбриональный гемоглобин.
Гликозилированный гемоглобин.
Гетоглобин плода (Hb-A1).

Что такое миоглобин?

Миоглобин представляет собой белок мономера глобина, который проявляет вторичную структуру. Он состоит из одной полинуклеотидной цепи, которая состоит из 153 остатков. Он имеет единственную группу heam, присоединенную к своей единственной полипептидной цепи. Таким образом, одна молекула кислорода может связываться с ним. Но его связывающая способность выше, чем у гемоглобина, поэтому он служит в качестве запасающего кислород белка, который высвобождается во время функционирования мышц. Он содержится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по требованию. Помогает организму в голодных условиях кислорода, особенно в анаэробных условиях. Он также регулирует температуру тела. Миоглобин не имеет никакого типа.

Ключевые отличия

Гемоглобин – это белок глобина, который переносит кислород из легких во все части тела, а миоглобин – это белок глобина, который переносит кислород только в мышечные клетки.
Гемоглобин имеет тетрамерную структуру, в то время как миоглобин является мономером по структуре.
Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, тогда как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.
Гемоглобин присутствует в эритроцитах, а миоглобин – в мышцах
Гемоглобин имеет четыре группы гемов, поэтому он может связывать четыре молекулы кислорода, но миоглобин имеет одну группу гемов, поэтому он может связывать одну молекулу кислорода, потому что гем-группа является местом связывания кислорода
Гемоглобинм может связываться с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин может связываться только с O2.
Гемоглобин имеет молекулярную массу 64 кДа, тогда как миоглобин имеет молекулярную массу 16,7 кДа.
Гемоглобин имеет низкое сродство связываться с кислородом, в то время как миоглобин имеет высокое сродство связываться с кислородом.
Гемоглобин участвует в транспортировке кислорода и углекислого газа ко всем частям тела, в метаболизме эритроцитов, а также поддерживает рН крови, в то время как миоглобин находится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по мере необходимости, а также регулирует температура тела.

Заключение

Из вышеприведенного обсуждения делается вывод, что гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из четырех полинуклеотидных цепей, и транспортирует кислород и диоксид углерода во все части тела, тогда как миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной нуклеотидной цепи, и транспортирует кислород к мышечным клеткам только по требованию. ,

Источник

2020

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.

Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.

Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Сравнительная таблица

Основа для сравнения	Гемоглобин	Миоглобин
Количество цепей	Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов – альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина).	Он содержит отдельные полипептидные цепи.
Тип конструкции	Тетрамер	Мономер.
Персональный	Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +.	Связывается с O2, плотно и крепко.
Их присутствие	Системно по всему телу.	В мышечных клетках.
Типы кривой	Сигмовидная кривая связывания.	Гиперболическая кривая.
Также известен как	Hb.	Миллибар
Роль	Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород.	Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что полезно во время голодания кислорода.
Концентрация в крови	Высоко в РБК.	Низкий.

Определение гемоглобина

Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.

Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.

Важность гемоглобина

Придает цвет крови.
Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
Они действуют как физиологически активные катаболиты.
Помогает в поддержании pH.

Типы гемоглобина

Гемоглобин А1 (Hb-А1).
Гемоглобин А2 (Hb-A2).
Гемоглобин А3 (Hb-A3).
Эмбриональный гемоглобин.
Гликозилированный гемоглобин.
Гетоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.

Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
Носите кислород к клеткам мышц.
Также помогу в регулировании температуры тела.

Основные различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.

Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.

сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Вывод

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь

Нет похожих сообщений.

Источник