Таблица миоглобин и гемоглобин

2020

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.

Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.

Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Сравнительная таблица

Основа для сравнения	Гемоглобин	Миоглобин
Количество цепей	Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов – альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина).	Он содержит отдельные полипептидные цепи.
Тип конструкции	Тетрамер	Мономер.
Персональный	Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +.	Связывается с O2, плотно и крепко.
Их присутствие	Системно по всему телу.	В мышечных клетках.
Типы кривой	Сигмовидная кривая связывания.	Гиперболическая кривая.
Также известен как	Hb.	Миллибар
Роль	Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород.	Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что полезно во время голодания кислорода.
Концентрация в крови	Высоко в РБК.	Низкий.

Определение гемоглобина

Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.

Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.

Важность гемоглобина

Придает цвет крови.
Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
Они действуют как физиологически активные катаболиты.
Помогает в поддержании pH.

Типы гемоглобина

Гемоглобин А1 (Hb-А1).
Гемоглобин А2 (Hb-A2).
Гемоглобин А3 (Hb-A3).
Эмбриональный гемоглобин.
Гликозилированный гемоглобин.
Гетоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.

Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
Носите кислород к клеткам мышц.
Также помогу в регулировании температуры тела.

Основные различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.

Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.

сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярным белком.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Вывод

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь

Нет похожих сообщений.

Источник

Основное различие между гемоглобином и миоглобином заключается в том, что гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород ко всем частям организма, а миоглобин является глобиновым бе

Содержание:

Главное отличие
Гемоглобин против Миоглобина
Сравнительная таблица
Что такое гемоглобин?
Типы
Что такое миоглобин?
Ключевые отличия
Заключение

Главное отличие

Гемоглобин против Миоглобина

Дыхание – это фундаментальный процесс жизни. Почти каждый организм нуждается в транспортировке кислорода ко всем клеткам своего тела для своего выживания. Гемоглобин и миоглобин – два основных глобиновых белка в живых организмах, которые связывают кислород и переносят их в клетки. Но между ними существует ряд различий. Гемоглобин переносит кислород из легких во все части или клетки организма позвоночных, а также некоторых беспозвоночных, в то время как миоглобин переносит кислород только в мышечные клетки. Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, в то время как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи. Гемоглобин находится в кровотоке, а миоглобин – в мышечных клетках.

Сравнительная таблица

Гемоглобин	Миоглобин
Гемоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород из легких во все части тела.	Миоглобин является глобиновым белком, который переносит кислород к мышечным клеткам.
Структура
Имеет тетрамерную структуру.	Имеет мономерную структуру.
цепь
Он состоит из 4 цепочек двух разных типов, то есть альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (на основе типов различных типов гемоглобина).	Он состоит из одной полипептидной цепи.
Место нахождения
Он расположен по всему телу.	Он расположен в мышечных клетках.
Способность связывать
Обладает способностью связываться с CO2, NO, CO, O2 и H +	Имеет способность связываться с O2
Количество гемов
У него четыре гема, по одному в каждой из субъединиц	В миоглобине есть один гем
Количество молекул кислорода
Четыре молекулы кислорода могут связываться с гемоглобином	Одна молекула кислорода связывается с миоглобином
Молекулярный вес
Его молекулярный вес составляет 64 кДа.	Его молекулярная масса составляет 16,7 кДа.
Сродство связывать с кислородом
Обладает низким сродством связываться с кислородом	Миоглобин обладает высокой способностью связываться с кислородом
Концентрация в крови
Он имеет высокую концентрацию в эритроцитах	Имеет низкую концентрацию в крови
кривая
Он показывает сигмовидную кривую связывания	Это показывает гиперболическую кривую
Также известен как
Он также известен как Hb	Он также известен как Мб
функция
Гемоглобин связывает кислород и транспортируется во все части тела через кровь.	Миоглобин передает кислород только мышечным клеткам, что обеспечивает помощь во время голодания кислорода.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин является многосубъединичным глобиновым белком с четвертичной структурой и состоит из четырех полипептидных цепей, двух α и двух β субъединиц. Каждая альфа-цепь состоит из 144 остатков, а каждая бета-цепь состоит из 146 остатков. Противоположные субъединицы, такие как альфа и бета, ассоциируются сильнее, чем аналогичные субъединицы альфа-альфа или бета-бета. Это железосодержащий металлопротеин. В гемоглобине каждая из четырех субъединиц присоединена к небелковой протезной гем-группе, где молекула кислорода связывается. Таким образом, это означает, что гемоглобин может связывать четыре молекулы кислорода с четырьмя гем-группами в каждой цепи. Он имеет низкое сродство к кислороду в своем дезоксигенированном состоянии, но когда первая молекула кислорода связывается с гемоглобином, это приводит к изменению его структуры, что облегчает связывание других молекул кислорода. Этот процесс называется аллостерическим (через пространство) взаимодействием / кооперативностью. Гемоглобин обнаружен в избытке в эритроцитах и дает им красный цвет. Это вовлекает в транспортировку кислорода и углекислого газа к или от всех частей тела. Это также вовлекает метаболизм эритроцитов и также поддерживает pH крови.

Типы

Гемоглобин А1 (Hb-А1).
Гемоглобин А2 (Hb-A2).
Гемоглобин А3 (Hb-A3).
Эмбриональный гемоглобин.
Гликозилированный гемоглобин.
Гетоглобин плода (Hb-A1).

Что такое миоглобин?

Миоглобин представляет собой белок мономера глобина, который проявляет вторичную структуру. Он состоит из одной полинуклеотидной цепи, которая состоит из 153 остатков. Он имеет единственную группу heam, присоединенную к своей единственной полипептидной цепи. Таким образом, одна молекула кислорода может связываться с ним. Но его связывающая способность выше, чем у гемоглобина, поэтому он служит в качестве запасающего кислород белка, который высвобождается во время функционирования мышц. Он содержится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по требованию. Помогает организму в голодных условиях кислорода, особенно в анаэробных условиях. Он также регулирует температуру тела. Миоглобин не имеет никакого типа.

Ключевые отличия

Гемоглобин – это белок глобина, который переносит кислород из легких во все части тела, а миоглобин – это белок глобина, который переносит кислород только в мышечные клетки.
Гемоглобин имеет тетрамерную структуру, в то время как миоглобин является мономером по структуре.
Гемоглобин состоит из 4 полипептидных цепей, тогда как миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.
Гемоглобин присутствует в эритроцитах, а миоглобин – в мышцах
Гемоглобин имеет четыре группы гемов, поэтому он может связывать четыре молекулы кислорода, но миоглобин имеет одну группу гемов, поэтому он может связывать одну молекулу кислорода, потому что гем-группа является местом связывания кислорода
Гемоглобинм может связываться с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин может связываться только с O2.
Гемоглобин имеет молекулярную массу 64 кДа, тогда как миоглобин имеет молекулярную массу 16,7 кДа.
Гемоглобин имеет низкое сродство связываться с кислородом, в то время как миоглобин имеет высокое сродство связываться с кислородом.
Гемоглобин участвует в транспортировке кислорода и углекислого газа ко всем частям тела, в метаболизме эритроцитов, а также поддерживает рН крови, в то время как миоглобин находится в мышечных клетках и обеспечивает их кислородом по мере необходимости, а также регулирует температура тела.

Заключение

Из вышеприведенного обсуждения делается вывод, что гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из четырех полинуклеотидных цепей, и транспортирует кислород и диоксид углерода во все части тела, тогда как миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной нуклеотидной цепи, и транспортирует кислород к мышечным клеткам только по требованию. ,

Источник

Гемоглобин – состоит из белка глобина и небелковой части гема, в составе которого имеется атом Fе(II). Молекула Нb содержит 4 гема и является белком с четвертичной структурой (4 субъединицы – 2 α-цепи и 2 β-цепи, каждая из которых имеет свою третичную структуру и особым образом уложена вокруг кольца гема). Каждая из субъединиц похожа на молекулу миоглобина. Молекула гемоглобина способна присоединять 4 молекулы О2. Гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, а углекислый газ в обратном направлении. Нb + О2 → НbО2 – оксигемоглобин – в капиллярах легких Нb насыщается кислородом при высоком парциальном давлении (100 мм рт. ст.).

В капиллярах тканей, где парциальное давление кислорода низкое (5 мм рт. ст.) НbО2 → на Нb и О2. Кислород переходит в ткани, а освободившийся Нb соединяется с поступившим из тканей СО2 и превращается в НbСО2 – карбгемоглобин, который переносится с кровью к легким. В легочных капиллярах НbСО2 → Нb + СО2. СО2 выводится из организма при выдыхании, а Нb вновь насыщается кислородом.

Сравнение зависимости насыщения от парциального давления кислорода показывает, что при парциальных давлениях кислорода, характерных для тканей, гемоглобин отдает значительные количества кислорода. В гемоглобине происходит перемещение атома железа в плоскость гема с одновременным изменением конформации полипептидной цепи, но так как молекула Нb имеет четвертичную структуру и отдельные цепи связаны между собой, то это позволяет передать изменения конформации на область связи между полипептидными цепями. Это изменяет положение в пространстве всей молекулы и облегчает доступ О2 к остальным гемам молекулы Нb. Одновременно это изменение конформации сопровождается появлением на поверхности групп, которые, диссоциируя, отдают протоны (Н+) в окружающую среду. При понижении парциального давления кислорода события повторяются в обратном направлении: отдача кислорода идет по мере снижения парциального давления, гемоглобин переходит в другое конформационное состояние, при этом из окружающей среды (ткань), где высока концентрация протонов, протоны присоединяются к гемоглобину. Такие изменения конформации позволяют гемоглобину не только регулировать обеспечение кислородом тканей, но и участвовать в поддержании кислотно-основного равновесия в организме.

При отравлении угарным газом в крови образовывается карбоксигемоглобин Нb + СО → НbСО – прочное соединение, препятствует образованию НbО2 и транспорту кислорода. Возникает кислородное голодание.

Различные формы Нb определяются методом спектрального анализа. У взрослого человека молекула НbА (2 α-цепи и 2 β-цепи). Но от целого ряда условий состав цепей гемоглобина может меняться. У плода НbF (фетальный – 2 α-цепи, 2 γ-цепи) – он лучше связывает кислород при его относительной недостаточности в период внутриутробного развития.

В результате определенных нарушений генетического аппарата клетки Нb патологический, а заболевания – гемоглобинопатии наследственного происхождения.

Классическим примером является серповидно-клеточная анемия(аномальный гемоглобин – причина). Синтезируется β-цепь необычного состава, в которой валин занимает место глутаминовой кислоты, присутствующей в нормальном НbА. Изменение такое вызывает нарушение структуры и свойств Нb, который обозначается НbS – он легко выпадает в осадок, обладает сниженной способностью переносить кислород. В результате эритроциты, содержащие НbS приобретают форму серпа. Клинически: нарушается кровообращение и дыхание, иногда летальный исход.

Миоглобин – хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он обладает простетической группой – гемом, циклическим тетрапирролом, придающим ему красный цвет. Тетрапиррол состоит из 4 пиррольных колец, соединенных в плоскую молекулу метиленовыми мостиками. Атом железа занимает центральное положение в этой плоской молекуле. Железо в составе гема цитохромов способно менять свою валентность, в гемоглобине и миоглобине изменение валентности железа нарушает их функцию. Главная функция и гемоглобина и миоглобина – связывание кислорода.

Миоглобин – сферическая молекула, состоит из 153 аминокислот с общей молекулярной массой 17000. он состоит из одной цепи, аналогичной субъединице Нb. На уровне вторичной структуры он образует 8 α-спиральных участков, захватывающих почти 75% всех аминокислот молекулы. Атом железа в геме миоглобина, не связанный с кислородом, выступает из плоскости молекулы на 0,03 нм. В оксигенированной форме атом железа как бы погружается в плоскость молекулы гема. Образуя связь с одной из молекул гистидина глобиновой части, железо при соединении с кислородом изменяет и конформацию белка. Миоглобин удобен для хранения кислорода, но не удобен для транспорта его по крови. Это объясняется процессом насыщения миоглобина в зависимости от парциального давления кислорода. Так как в легких парциальное давление кислорода 13,3 кПа, миоглобин хорошо бы насыщался кислородом, но в венозной крови это давление составляет 5,3 кПа, а в мышцах ещё меньше – 2,6 кПа. Миоглобин в таких условиях сможет отдавать мало кислорода и будет недостаточно эффективен в транспорте кислорода от легких к тканям.

Гем –простетическая группа многих важных с точки зрения функций белков.

Гем – небелковая часть, в составе находится Fе (ΙΙ), гем входит в состав флавопротеинов, гемопротеидов, гемоглобина, миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов.

Знание вопросов биосинтеза и распада гема призвано помочь в понимании роли гемопротеинов в организме. Нарушение этих процессов связано с развитием заболеваний. Так, с нарушением биосинтеза гема связана группа заболеваний – порфирии.

Порфирии – группа заболеваний с нарушением биосинтеза гемма. группа заболеваний с нарушением биосинтеза гемма. Наблюдается накопление побочных промежуточных продуктов, которые откладываются в различных органах или выделяются в повышенных количествах с калом или мочой. Появление в моче в значительных количествах веществ незавершенного синтеза гемма либо продуктов его распада (копропорфирин и уропорфирин) вызывает порфиринурию. Моча пурпурно-красного цвета. Это бывает при некоторых поражениях печени, кишечных кровотечениях, интоксикациях. Порфиринурия является одним из признаков отравления свинцом, когда нарушается транспорт Fe, необходимого для синтеза гемоглобина.

Гораздо чаще встречаются патологические состояния, связанные с распадом гема и нарушением выведения из организма продуктов его катаболического превращения. Наиболее распространенной является желтуха.

Схема синтеза гема

глицин + сукцинил – КоА
синтаза 5-аминолевулиновой кислоты
5 – аминолевулиновая кислота

Уропорфириноген ΙΙΙ В цитоплазме клеток

Копропорфириноген ΙΙΙ

Протопорфирин ΙΧ

В митохондриях + Fe2+

клетки

Гем

Из многих представителей хромопротеидов для человека наибольшее значение имеет гемоглобин. Хромопротеиды растительного и животного происхождения, находящиеся в пищевых продуктах, подвергаются действию ферментов пищеварительного тракта.

Гемоглобин пищи, находящийся в ней в денатурированном состоянии, легко гидролизуется, распадаясь на простетическую группу и белок. Белок расщепляется пепсином и трипсином с образованием пептидов и аминокислот. Следовательно, глобиновая часть гемоглобина подвергается обычным превращениям в ЖКТ, которые свойственны простым белкам. Простетическая группа – гемм – окисляется в гематин. Гематин всасывается в кишечнике очень плохо. Эти пигменты выделяются с калом частью в неизмененном виде, частью в виде различных продуктов, образующихся под влиянием бактерий кишечника. Обычные химические способы обнаружения крови в кале, имеющие большое значение для клиники, основаны на реакциях гематина, и могут дать достоверные результаты только в том случае, если диета не содержит мяса, в котором присутствует миоглобин.

Время жизни эритроцитов у взрослого организма составляет около 4 месяцев. Спустя этот период времени эритроциты разрушаются в основном в печени, селезенке и костном мозге. В ходе разрушения из эритроцитов высвобождается гемоглобин (8 – 9 г в сутки).

Источник