В гемоглобине комплексообразователем является

Комплексные соединения

Гемоглобин: Hb + 4 O 2 Hb (O 2)4

Молекула гемоглобина Активный центр миоглобина – макроциклическое соединение – гем:

Зеленый пигмент растений – хлорофилл: Синтезирует реакцию фотосинтеза

Витамин В 12

Комплексные соединения (КС) — класс сложных (координационных) соединений, образующихся за счет донорно – акцепторного

Комплексные соединения (КС) — класс сложных (координационных) соединений, образующихся за счет донорно – акцепторного взаимодействия в избытке одного из электролитов без возникновения новых электронных пар. Центральный ион Лиганды 2 Внутренняя сфера Внешняя сфера « » – донорно-акцепторная связь. « » – ионная связь.

Составные части комплексных соединений Cu. Cl 2 + 4 NH 4 OH → [Cu(NH

Составные части комплексных соединений Cu. Cl 2 + 4 NH 4 OH → [Cu(NH 3)4] Cl 2 + 4 H 2 O избыток комплексное соединение Центральный атом Ионы внешней сферы Лиганды Внутреняя сфера Внешняя сфера Координационное число

Характеристики комплексов Заряд комплексного иона равен алгебраической сумме зарядов (или степеней окисления) комплексообразователя и

Характеристики комплексов Заряд комплексного иона равен алгебраической сумме зарядов (или степеней окисления) комплексообразователя и лигандов. Z = Zко +∑Zлиг Важнейшей характеристикой комплексообразователя является количество химических связей, которые он образует с донорными атомами лигандов, т. е. координационное число (КЧ). Прочность комплексного иона характеризуется его константой диссоциации, называемой константой нестойкости (Kн).

Ковалентная (диссоциация по типу слабого электролита) Ионная связь (диссоциация по типу сильного электролита) [Cu(NH

Ковалентная (диссоциация по типу слабого электролита) Ионная связь (диссоциация по типу сильного электролита) [Cu(NH 3)4] Cl 2 → [Cu(NH 3)4]2+ + 2 Cl–

Внешняя сфера комплексного соединения – ионы и (или) молекулы, не находящиеся в непосредственной химической

Внешняя сфера комплексного соединения – ионы и (или) молекулы, не находящиеся в непосредственной химической связи с комплексообразователем, но нейтрализующие заряд комплексного иона (внутренней сферы) Внутренняя (координационная) сфера комплексного соединения – совокупность комплексообразователя и непосредственно с ним связанных лигандов Лиганды – нейтральные молекулы, ионы или радикалы, связанные с центральным атомом комплексного соединения донорно–акцепторной связью. Центральный атом (комплексообразователь) – выполняет роль акцептора электронных пар и поэтому комплексообразователем могут быть любые частицы, имеющие вакантные орбитали.

комплексообразователи Типичными комплексообразователями являются катионы d- и f- элементов, имеющие вакантные орбитали, например Ag+,

комплексообразователи Типичными комплексообразователями являются катионы d- и f- элементов, имеющие вакантные орбитали, например Ag+, Au+, Cu 2+, Zn 2+, Cd 2+, Hg 2+, Fe 3+, Co 2+, Ni 2+, Pt 4+, La 3+, Eu 2+, Th 4+, U 4+ и нейтральные атомы металлов того же типа, например Co, Ni, Fe.

Лиганды (от лат. ligo - связываю) - нейтральные молекулы, ионы или радикалы, связанные с

Лиганды (от лат. ligo – связываю) – нейтральные молекулы, ионы или радикалы, связанные с центральным атомом комплексного соединения донорно – акцепторной связью и имеющие одну или несколько неподелённых электронных пар. В качестве лигандов могут выступать Молекулы : NH 3 , H 2 O, CO , NO, N 2, O 2 Анионы кислот бескислородных: Cl- , Br-, CN-, или кислородосодержащих: SO 42 -, CO 32 –

Дентатность лигандов (D) – число донорноакцепторных связей, образуемых лигандом с комплексообразователем. КЧ = D∙L,

Дентатность лигандов (D) – число донорноакцепторных связей, образуемых лигандом с комплексообразователем. КЧ = D∙L, где L – количество лигандов По числу донорных атомов различают Монодентатные лиганды (NH 3, H 2 O, Cl-) Полидентатные лиганды (CO 32 -, C 2 O 42 -, ТБФ)

Классификация комплексных соединений По заряду внутренней сферы Комплексные соединения Катионные Нейтральные Анионные

Классификация комплексных соединений по заряду комплексного иона Катионный комплекс (заряд внутренней сферы положительный) [Cu(NH

Классификация комплексных соединений по заряду комплексного иона Катионный комплекс (заряд внутренней сферы положительный) [Cu(NH 3)4]SO 4 , [Ni(NH 3)6]Cl 2 , [Co(H 2 O)6]Cl 2 , [Ag(NH 3)2]OH Молекулярный комплекс (заряд внутренней сферы равен нулю) [Pt(NH 3)2 Cl 4]0, [Co (CO)5]0 , [Ni (CO)4]0 , [Fe (CO)5]0 Анионный комплекс (заряд внутренней сферы отрицательный) K 4[Fe(CN)6], K 2[Pt. Cl 4], K 2[Fe(CO)4], K 2[Fe(CN)4]

2+ 3 - [Cu(NH 3)4] SO 4 Na 3[Co(NO 2)6] + 0 [Co(NH 3)4

2+ 3 – [Cu(NH 3)4] SO 4 Na 3[Co(NO 2)6] + 0 [Co(NH 3)4 Cl 2] Cl [Pt(NH 3)2 Cl 2] 0 3 – [Fe(CO)5] K 3 [Fe(CN) 6]

[Cu(NH 3)4]SO 4 Сульфат тетраамминмеди (II) Na 3[Co(NO 2)6] Гексанитрокобальтат (III) натрия [Pt(NH 3)2

[Cu(NH 3)4]SO 4 Сульфат тетраамминмеди (II) Na 3[Co(NO 2)6] Гексанитрокобальтат (III) натрия [Pt(NH 3)2 Cl 2] Дихлородиамминплатина [Cr(H 2 O)2(NH 3)3 Cl]Br 2 Бромид хлородиакватриамминхрома (III)

Двойные соли • Двойные соли являются сильными электролитами и в растворах диссоциируют полностью, т.

Двойные соли • Двойные соли являются сильными электролитами и в растворах диссоциируют полностью, т. к. связи между катионами металла и анионами кислотного остатка носят ионный характер: • KAl(SO 4)2 → K+ + Al 3+ + 2 SO 42 –

Образование комплексных соединений Реакции комплексообразования: 1. Hg(NO 3)2 + 2 KI (р-р. ) →

Образование комплексных соединений Реакции комплексообразования: 1. Hg(NO 3)2 + 2 KI (р-р. ) → Hg. I 2 ↓ +2 KNO 3 Hg(NO 3)2 + 4 KI (изб. ) → K 2[Hg. I 4] + 2 KNO 3 2. Ni. Cl 2 + 4 NH 4 OH → [(Ni(NH 3 )4]Cl 2 + 4 H 2 O 3. UO² 2 – катион, который способен образовывать комплексы анионного типа (КЧ=8) Na 2 U 2 O 7↓ + 6 Na 2 CO 3 + 3 H 2 O → 2 Na 4[UO 2(CO 3)3] 2 UO 2 SO 4 + K 4[Fe(CN)6] → (UO 2)2[Fe(CN)6] ↓ + 2 K 2 SO 4 Cu. SO 4 + K 4[Fe(CN)6] → Cu 2[Fe(CN)6]↓ + 2 H 2 SO 4

Процесс диссоциации внутренней сферы 1 ст. [Cu(NH 3)4]2+ = [Cu(NH 3)3]2+ + NH 30

Процесс диссоциации внутренней сферы 1 ст. [Cu(NH 3)4]2+ = [Cu(NH 3)3]2+ + NH 30 2 ст. [Cu(NH 3)3]2+ = [Cu(NH 3)2]2+ + NH 30 3 ст. [Cu(NH 3)2]2+ = [Cu(NH 3)]2+ + NH 30 4 ст. [Cu(NH 3)]2+ = Cu 2+ + NH 30 Общий процесс диссоциации комплекса: ∑ [Cu(NH 3)4]2+ = Cu 2+ + 4 NH 30

Константа нестойкости Кн Произведение ступенчатых констант нестойкости равно общей константе нестойкости: [Cu(NH 3)4]2+ =

Константа нестойкости Кн Произведение ступенчатых констант нестойкости равно общей константе нестойкости: [Cu(NH 3)4]2+ = Cu 2+ + 4 NH 30

Свойства константы нестойкости 1. Константы нестойкости характеризуют относительную устойчивость внутренней координационной сферы комплексов 2.

Свойства константы нестойкости 1. Константы нестойкости характеризуют относительную устойчивость внутренней координационной сферы комплексов 2. Чем меньше КН , тем прочнее комплекс. 3. По КН, можно рассчитать концентрацию свободных ионов комплексообразователя в растворе комплексного соединения. 4. Комплексное соединение может быть разрушено под действием электролита при условии образования более прочного соединения. Таким более прочным соединением могут быть трудно растворимое соединение или более устойчивый комплекс.

сравнить прочность однотипных комплексов по константе нестойкости: [Ag(NH 3)2]Cl , Kн = 5, 7

сравнить прочность однотипных комплексов по константе нестойкости: [Ag(NH 3)2]Cl , Kн = 5, 7 ∙ 10 -8 K[Ag(CN)2] , Kн = 1, 0 ∙ 10 -21 Допустим, что исходная концентрация этих комплексов равна 1 моль/л. Тогда: C(NH 3) = 2 x, C(CN-) = 2 x, C[Ag(NH 3)2]+ = 1 -x, C[Ag(CN)2]- = 1 -x. Так как x

По константе нестойкости и заданной начальной концентрации комплекса можно рассчитать концентрацию комплексообразователя и лигандов.

По константе нестойкости и заданной начальной концентрации комплекса можно рассчитать концентрацию комплексообразователя и лигандов. Для корректности расчетов возьмем раствор с избытком лигандов. K 4[Fe(CN)6] → 4 K ++ [Fe(CN)6]4 – ; C = 0, 1 M; Kн = 1, 0 ∙ 10 -37 ; избыток KCN →K+ + CN 0, 1 M 0, 1 M 1 M 1 M Fe [(CN)6]4 – Fe 2+ + 6 CN 0, 1 – x x 6 x+1 исходя из значений константы нестойкости x

Пространственное строение комплексов Геометрическая форма комплексов – это координационный многогранник, образованный в результате

Пространственное строение комплексов Геометрическая форма комплексов – это координационный многогранник, образованный в результате определенного расположения лигандов относительно комплексообразователя. Тип гибридизации определяется числом гибридных орбиталей, их формой, направлением в пространстве, взаимным влиянием друг на друга и определенную форму комплекса. Между координационным числом, типом гибридизации и формой есть взаимосвязь:

Пространственное строение комплексов Связь между координационным числом, типом гибридизации и формой:

Координационное число = 2 ( строение комплекса [Ag(NH 3)2]+ ) Ag 0 [ ]4

Координационное число = 2 ( строение комплекса [Ag(NH 3)2]+ ) Ag 0 [ ]4 d 10 5 s 1 – электронная конфигурация атома серебра Ag+ [ ]4 d 10 5 s 0 – электронная конфигурация иона серебра Вакантные 5 s- и 5 p- орбитали иона серебра являются акцепторами электронных пар атомов азота молекул аммиака (доноров) .

Координационное число = 4 (строение комплекса [BF 4]– тетраэдрическое) - электронная конфигурация атома бора

Координационное число = 4 (строение комплекса [BF 4]– тетраэдрическое) – электронная конфигурация атома бора – электронная конфигурация катиона бора

Координационное число = 4 (строения комплекса [Co(NH 3)4]2+ - плоскоквадратная)

Координационное число = 4 (строения комплекса [Co(NH 3)4]2+ – плоскоквадратная)

Координационное число = 6 (строение внешнеорбитального комплекса [Fe. F 6]4– - октаэдрическое)

Координационное число = 6 (строение внешнеорбитального комплекса [Fe. F 6]4– – октаэдрическое)

Координационное число = 6 (строение внутриорбитального комплекса [Fe(CN)6]4– - октаэдрическое)

Координационное число = 6 (строение внутриорбитального комплекса [Fe(CN)6]4– – октаэдрическое)

Внутрикомплексные соединения ( хелаты ) Хелатные (клешневидные) комплексные соединения – это циклические соединения, в

Внутрикомплексные соединения ( хелаты ) Хелатные (клешневидные) комплексные соединения – это циклические соединения, в которых центральный атом входит в состав одного или нескольких циклов из ковалентных связей по донорно – акцепторному или обменному механизму. Диметилглиоксимат никеля Глицинат меди

В гемоглобине комплексообразователем является

H 2 C – H 2 N O = C – O- «Хелатный

H 2 C – H 2 N O = C – O- «Хелатный Cu 2+ NH 2 –CH 2 -O – C = O эффект» – увеличение устойчивости комплексов с полидентатными лигандами по сравнению с комплексами с монодентатными лигандами

В гемоглобине комплексообразователем является

Разрушение комплексных соединений Разрушить комплекс Связать один из ионов Труднорастворимый осадок Слабый электролит Окислить

Разрушение комплексных соединений Разрушить комплекс Связать один из ионов Труднорастворимый осадок Слабый электролит Окислить или восстановить Выделить в виде газа Связать в более прочный комплекс

[Ag (NH 3)2]+ Ag+ + 2 NH 3 + KI Образование труднорастворимого осадка +

[Ag (NH 3)2]+ Ag+ + 2 NH 3 + KI Образование труднорастворимого осадка + HNO 3 + KCN NH 4 NO 3 Образование более прочного комплекса Комплексное соединение может быть разрушено под действием электролита при условии образования более прочного соединения. Таким более прочным соединением могут быть: трудно растворимое соединение или более устойчивый комплекс.

[Ag (NH 3)2]++ KI =Ag. I + 2 NH 3 +K+ Кн = 9,

[Ag (NH 3)2]++ KI =Ag. I + 2 NH 3 +K+ Кн = 9, 3 ·10 -8 ПРAg. I = 1, 5·10 -16 [Ag (NH 3)2]++2 CN- = [Ag(CN)2]- +2 NH 3 Кн = 8·10 -22

Химические свойства комплексных соединений. Реакции комплексообразования: Ni. Cl 2 + 4 NH 4 OH

Химические свойства комплексных соединений. Реакции комплексообразования: Ni. Cl 2 + 4 NH 4 OH → [Ni(NH 3 )4]Cl 2 + 4 H 2 O Реакции обмена с сохранением внутренней сферы комплекса: 4 Fe. Сl 3 + 3 K 4[Fe(CN)6] → Fe 4[Fe(CN)6]3↓ + 12 K Cl

Реакция разрушения внутренней сферы комплекса: [Cu(NH 3)4 ]SO 4 + Na 2 S +H

Реакция разрушения внутренней сферы комплекса: [Cu(NH 3)4 ]SO 4 + Na 2 S +H 2 O → Cu. S↓ + Na 2 SO 4 + 4 NH 3 Реакция замещения лигандов во внутренней сфере: K 3[Fe. F 6] + 6 KSCNизб → K 3[Fe(SCN)6] +6 KF

Окислительно – восстановительные реакции с участием комплексных соединений сопровождаются изменением степени окисления комплексообразователя :

Краун-эфиры КРАУН-ЭФИРЫ (от англ. crown – корона) – крупные циклические молекулы (макроциклы), состоящие из

Краун-эфиры КРАУН-ЭФИРЫ (от англ. crown – корона) – крупные циклические молекулы (макроциклы), состоящие из чередующихся этиленовых мостиков –СН 2– и атомов кислорода. Характерное свойство этих соединений – способность образовывать комплексы за счет неподеленных электронных пар кислорода, азота и серы неподеленные электронные пары ориентированы внутрь цикла , если катион по размеру много больше внутренней полости, то он может окружить себя двумя молекулами краунэфира, образуя подобие бутерброда (рис. А) если же ситуация обратная, то внутрь молекулы краун-эфира может поместиться два катиона (рис. Б)

Соединения включения. КРАУН-ЭФИРЫ (от англ. crown – корона) – крупные циклические молекулы (макроциклы), которые

Соединения включения. КРАУН-ЭФИРЫ (от англ. crown – корона) – крупные циклические молекулы (макроциклы), которые состоят из чередующихся этиленовых мостиков –СН 2– и атомов кислорода. В некоторых случаях часть атомов О заменена атомами N или S. Форма таких молекул напоминает корону, что и определило их название.

Реакции комплексообразования. Hg(NO 3)2 + 2 KI (р-р. ) → Hg. I 2 ↓

Реакции комплексообразования. Hg(NO 3)2 + 2 KI (р-р. ) → Hg. I 2 ↓ +2 KNO 3 оранж. Hg. I 2 ↓ + 2 KI (р-р. ) → K 2[Hg. I 4] + 2 KNO 3 • желто-зеленый Суммарная реакция: Hg(NO 3)2 + 4 KI (изб. ) → K 2[Hg. I 4] + 2 KNO 3 • желто-зеленый

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; van Holde, KE & Ahern, KG (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
Levitt, M & Chothia, C (1976), Structural patterns in globular proteins, Nature

Ссылки[править | править код]

Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник