В легких гемоглобин эритроцитов присоединяет к себе молекулы

В легких гемоглобин эритроцитов присоединяет к себе молекулы thumbnail

8.  Сравните скорость движения крови в артериях и венах. _________________

________________________________________________________________________________________________________________________________________

9.  Первая помощь при носовом кровотечении. ___________________________

________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

II.  Дополните утверждения

1. Для нашего организма микробы являются _____________________________.

2. Введение вакцины вырабатывает ___________________________ иммунитет.

3. Захват микробов лейкоцитами и их уничтожение назвал ___________________________________________________________________.

III.  Отметьте верные высказывания

1. В легких гемоглобин эритроцитов присоединяет к себе молекулы кислорода, в тканях отдает их клеткам.

2. Блуждающий нерв замедляет работу сердца, действуя на него гуморально, а не рефлекторно.

IV.  Выберите правильный ответ

1. К клеточному иммунитету относится:

а) образование антител;

б) фагоцитоз.

2. Газообмен между легочным воздухом и кровью происходит:

а) в капиллярах;

б) в артериях;

в) в венах.

3. Правая половина сердца заполнена кровью:

а) артериальной;

б) венозной;

в) смешанной.

V.  Назовите органы системы кровообращения, обозначенные на рисунке четными цифрами, определите, к какому кругу кровообращения они относятся.

В легких гемоглобин эритроцитов присоединяет к себе молекулы

2. _______________________________

________________________________

4. _______________________________

________________________________

6. _______________________________

________________________________

8. _______________________________

________________________________

10. ______________________________

________________________________

12. ______________________________

________________________________

14. ______________________________

________________________________

Дата____________ Фамилия, имя________________________ Класс________

Вариант 2

I.  Ответьте на вопросы

1.  Какую роль выполняют лимфатические узлы? _________________________

___________________________________________________________________

2.  Какие особенности эритроцитов отличают млекопитающих от остальных классов беспозвоночных животных? _________________________________

3.  Какую функцию выполняют плазма крови и лейкоциты? ________________

______________________________________________________________________________________________________________________________________

4.  В каких случаях нужно учитывать резус-фактор? _______________________

____________________________________________________________________

5.  В чем заслуга Ильи Ильича Мечникова? ______________________________

___________________________________________________________________

6.  Каково значение вакцин? ___________________________________________

________________________________________________________________________________________________________________________________________

7.  Укажите роль клапанов сердца в обеспечении движения крови из предсердий в желудочки. ___________________________________________

________________________________________________________________________________________________________________________________________

8.  Измерение артериального давления. __________________________________

________________________________________________________________________________________________________________________________________

9.  Первая помощь при артериальном кровотечении. _______________________

________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

II.  Дополните утверждения

1. Для нашего организма защитные вещества, выделяемые лимфоцитами, являются ___________________________________________________________.

2. Введение лечебной сыворотки создает ______________________ иммунитет.

3. Иммунитет, полученный в результате применения медицинских препаратов, называют __________________________________________________________.

III.  Отметьте верные высказывания

1. Во всех без исключения артериях течет артериальная кровь, во всех венах – венозная.

2. Питательные вещества в тканях из плазмы крови переходят в тканевую жидкость, а из нее попадают в клетки.

IV.  Выберите правильный ответ

1. Специфический иммунитет связан:

а) с фагоцитозом;

б) с образованием антител.

2. В артериях малого круга кровь:

а) артериальная;

б) смешанная;

в) венозная.

3. Левая половина сердца заполнена кровью:

а) артериальной;

б) венозной;

в) смешанной.

V.  Назовите органы системы кровообращения, обозначенные на рисунке нечетными цифрами, определите, к какому кругу кровообращения они относятся.

В легких гемоглобин эритроцитов присоединяет к себе молекулы

1. _______________________________

________________________________

3. _______________________________

________________________________

5. _______________________________

________________________________

7. _______________________________

________________________________

9. ______________________________

________________________________

11. ______________________________

________________________________

13. ______________________________

________________________________

Ответы.

№ задания

I вариант

II вариант

I

1. соединительной.

2. эритроциты – транспорт кислорода и углекислого газа, тромбоциты – участвуют в свертывании крови.

3. донор дает свою кровь, реципиент – принимает.

4. Доказал причастность микробов к заразным заболеваниям.

5. Человеку вводят готовые антитела, создается пассивный иммунитет.

6. Препятствуют обратному кровотоку.

7. Обеспечивают ток крови в одном направлении.

8. В артериях кровь движется под большим давлением, кровь по венам течет медленнее.

9. Человека посадить (запрокидывать голову нельзя!), на переносицу – холодный компресс, в носовую полость – смоченный перекисью кусочек ваты.

1. Фильтрация, обеззараживание лимфы.

2. Нет ядра.

3. Плазма – питательную, лейкоциты – защитную. 4. Резус фактор учитывают при переливании крови и при беременности.

5.Открыл фагоцитоз.

6. Вырабатывают активный иммунитет.

7.Препятствуют обратному кровотоку.

8. Измеряют в плечевой артерии специальным прибором – тонометром.

9. Наложить жгут выше места ранения (оставить записку с временем!).

II

1. антигенами.

2. активный.

3. фагоцитозом.

1. антителами.

2. пассивный.

3. искусственным.

III

1

2

IV

1б, 2а, 3б.

1б, 2в, 3а.

V

2. аорта (БКК).

4. капилляры (БКК).

6. воротная вена (БКК).

8. верхняя полая вена (БКК).

10. правый желудочек (МКК).

12. легочные капилляры (МКК).

14. левое предсердие (МКК).

1. левый желудочек (БКК).

3. артерии (БКК).

5. вены (БКК).

7. нижняя полая вена (БКК).

9. правое предсердие (БКК).

11. легочная артерия (МКК).

13. легочные вены (МКК).

Источник

Что такое кровь.

Кровь – это жидкая соединительная ткань красного цвета, которая все время находится в движении и выполняет много сложных и важных для организма функций. Она постоянно циркулирует в системе кровообращения и переносит необходимые для обменных процессов газы и растворенные в ней вещества.

Что такое кровь? Это ткань, которая состоит из плазмы и находящихся в ней в виде взвеси особых кровяных клеток. Плазма – это прозрачная жидкость желтоватого цвета, составляющая более половины всего объема крови. В ней находится три основных вида форменных элементов:

  • эритроциты – красные клетки, которые придают крови красный цвет за счет находящегося в них гемоглобина.

Самые многочисленные клетки крови. Они имеют вид дисков, двояковогнутых в центре. Форма клеток обеспечивает эффективность физиологических процессов. За счет вогнутости увеличивается площадь поверхности сторон эритроцита, что важно для обмена газами. Зрелые клетки не содержат ядер. Главная функция эритроцитов – доставка кислорода из легких в ткани организма.Название их переводится с греческого как «красный». Своим цветом эритроциты обязаны очень сложному по строению белку гемоглобину, который способен связываться с кислородом. Именно благодаря железу гемоглобин может присоединять молекулы кислорода. Эритроциты образуются в красном костном мозге. Срок их полного созревания составляет примерно пять дней. Продолжительность жизни красных клеток – около 120 дней. Разрушение эритроцитов происходит в селезенке и печени. Из гема высвобождаются ионы железа, возвращаются в костный мозг и идут на производство новых эритроцитов.

Читайте также:  Опасен повышенный гемоглобин крови

Кстати, кислород может переносить не только гемоглобин, но и:

  • лейкоциты – белые клетки;

Бесцветные клетки периферической крови, защищающие организм от внешних инфекций и патологически измененных собственных клеток.

  • тромбоциты – кровяные пластинки.

Небольшие безъядерные бесцветные пластинки, которые представляют собой фрагменты клеток мегакариоцитов, находящихся в костном мозге. Тромбоциты выделяют вещества, принимающие участие в цепи реакций, которые запускаются при повреждении кровяного сосуда.

В результате белок фибриноген превращается в нерастворимые нити фибрина, в которых запутываются элементы крови и образуется тромб.

Артериальная кровь, которая поступает из легких в сердце и затем разносится ко всем органам, обогащена кислородом и имеет ярко-алый цвет. После того как кровь отдаст кислород тканям, она по венам возвращается к сердцу. Лишенная кислорода, она становится более темной.

В кровеносной системе взрослого человека циркулирует примерно от 4 до 5 литров крови. Примерно 55% объема занимает плазма, остальное приходится на форменные элементы, при этом большую часть составляют эритроциты – более 90%.

Состав крови.

Плазма – жидкая составляющая светло-желтого цвета, который обусловлен незначительным количеством желчного пигмента и других окрашенных частиц. Примерно на 90 % она состоит из воды и приблизительно на 10% из органических веществ и минералов, растворенных в ней. Ее состав не отличается постоянством и меняется в зависимости от принятой пищи, количества воды и солей. Состав растворенных в плазме веществ следующий:
Белки плазмы принимают участие в обмене воды, распределяют ее между тканевой жидкостью и кровью, придают крови вязкость. Некоторые из белков являются антителами и обезвреживают чужеродных агентов. Важная роль отводится растворимому белку фибриногену. Он принимает участие в процессе свёртывания крови, превращаясь под действием свертывающих факторов в нерастворимый фибрин.
Кроме этого, в плазме есть гормоны, которые вырабатываются железами внутренней секреции, и другие необходимые для деятельности систем организма биоактивные элементы.

Плазма, лишенная фибриногена, называется сывороткой крови.

Функции крови.

В том, что кровь необходима организму, вряд ли кто сомневается, а вот зачем она нужна, ответить, возможно, смогут не все. Эта жидкая ткань выполняет несколько функций, среди которых:

Защитная.

Главную роль в защите организма от инфекций и повреждений играют лейкоциты. Они устремляются и скапливаются в месте повреждения. Главная их назначение фагоцитоз, то есть поглощение микроорганизмов. Кроме этого, лейкоциты участвуют в удалении из организма поврежденных и мертвых тканей.

Транспортная.

Кровоснабжение оказывает влияние практически на все процессы, происходящие в организме, в том числе наиболее важные – дыхание, пищеварение, транспортировка гормонов и других биоактивных веществ.

Регуляция температуры.

Кровь нужна человеку для поддержания постоянной температуры тела, норма которой находится в очень узком диапазоне – около 37°C.

Заключение.

Кровь – это одна из тканей организма, имеющая определенный состав и выполняющая целый ряд важнейших функций. Для нормальной жизнедеятельности необходимо, чтобы все компоненты находились в крови в оптимальном соотношении. Изменения в составе крови, обнаруженные во время анализа, дают возможность выявить патологию на раннем этапе.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].

Читайте также:  Высокий гемоглобин в крови у кошки

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].

Читайте также:  Механизма связывание кислорода гемоглобина

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

  • Гемоглобин А
  • Гемоглобин С (мутантная форма)
  • Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
  • Гемоглобин S (мутантная форма)
  • Гемоглобин F (фетальный)
  • Кобоглобин
  • Нейроглобин
  • Анемия
  • Порфирия
  • Талассемия
  • Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
  3. ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
  4. ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
  5. Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  6. ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
  7. Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
  8. Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
  9. Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

  • Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
  • Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature

Ссылки[править | править код]

  • Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
  • Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.

Источник