К липидам относятся гемоглобин
Воски — это сложные эфиры высших жирных кислот и высокомолекулярных спиртов.
У растений они образуют пленку на поверхности органов — листьев, плодов. Эти соединения защищают наземные органы растений от излишней потери влаги, предотвращают проникновение патогенов и т. п. У насекомых они покрывают тело или служат для построения сот.
Гликолипиды также являются компонентами мембран, но их содержание там невелико.Нелипидная часть гликолипидов включает остаток углевода.
Функции липидов.
Запасающая – жиры, откладываются в запас в тканях позвоночных животных.
Энергетическая – половина энергии, потребляемой клетками позвоночных животных в состоянии покоя, образуется в результате окисления жиров. Жиры используются и как источник воды. Энергетический эффект от расщепления 1 г жира – 39 кДж, что в два раза больше энергетического эффекта от расщепления 1 г глюкозы или белка.
Защитная – подкожный жировой слой защищает организм от механических повреждений.
Структурная – фосфолипиды входят в состав клеточных мембран.
Теплоизоляционная – подкожный жир помогает сохранить тепло.
Электроизоляционная – миелин, выделяемый клетками Шванна (образуют оболочки нервных волокон), изолирует некоторые нейроны, что во много раз ускоряет передачу нервных импульсов.
Питательная – некоторые липидоподобные вещества способствуют наращиванию мышечной массы, поддержанию тонуса организма.
Смазывающая – воски покрывают кожу, шерсть, перья и предохраняют их от воды. Восковым налетом покрыты листья многих растений, воск используется в строительстве пчелиных сот.
Гормональная – гормон надпочечников – кортизон и половые гормоны имеют липидную природу.
ТЕМАТИЧЕСКИЕ ЗАДАНИЯ
Часть А
А1. Мономером полисахаридов может быть:
1) аминокислота
2) глюкоза
3) нуклеотид
4) целлюлоза
А2. В клетках животных запасным углеводом является:
1) целлюлоза
2) крахмал
3) хитин
4) гликоген
А3. Больше всего энергии выделится при расщеплении:
1) 10 г белка
2) 10 г глюкозы
3) 10 г жира
4) 10 г аминокислоты
А4. Какую из функций липиды не выполняют?
1) энергетическую
2)каталитическую
3) изоляционную
4) запасающую
А5. Липиды можно растворить в:
1) воде
2) растворе поваренной соли
3) соляной кислоте
4) ацетоне
Часть В
В1. Выберите особенности строения углеводов
1) состоят из остатков аминокислот
2) состоят из остатков глюкозы
3) состоят из атомов водорода, углерода и кислорода
4) некоторые молекулы имеют разветвленную структуру
5) состоят из остатков жирных кислот и глицерина
6) состоят из нуклеотидов
В2. Выберите функции, которые углеводы выполняют в организме
1) каталитическая
2) транспортная
3) сигнальная
4)строительная
5) защитная
6) энергетическая
ВЗ. Выберите функции, которые липиды выполняют в клетке
1) структурная
2) энергетическая
3) запасающая
4) ферментативная
5) сигнальная
6) транспортная
В4. Соотнесите группу химических соединений с их ролью в клетке:
РОЛЬ СОЕДИНЕНИЯ В КЛЕТКЕ | СОЕДИНЕНИЕ |
А) быстро расщепляются с выделением энергии | 1) углеводы |
Часть С
С1. Почему в организме не накапливается глюкоза, а накапливается крахмал и гликоген?
Тест 2
Часть 1 содержит 10 заданий (А1-10). К каждому заданию приводится 4 варианта ответа, один из которых верный.
Часть 1
А 1. Моносахарид, в молекуле которого содержится пять атомов углерода
1. глюкоза
2. фруктоза
3. галактоза
4. дезоксирибоза
А 2. Химическая связь, соединяющая остатки глицерина и высших жирных кислот в молекуле жира
1. ковалентная полярная
2. ковалентная неполярная
3. ионная
4. водородная
А 3. Мономером крахмала и целлюлозы является
1. глюкоза
2. глицерин
3. нуклеотид
4. аминокислота
А 4. В каком из веществ растворятся липиды
1. вода
2. ацетон
3. физиологический раствор
4. соляная кислота
А 5. Зимостойкость растений повышается при накоплении в клетках:
1. крахмала
2. жиров
3. сахаров
4. минеральных солей
А 6. В каких продуктах содержится наибольшее количество углеводов, необходимых человеку?
1. в сыре и твороге
2. хлебе и картофеле
3. мясе и рыбе
4. растительном масле
А 7. Конечными продуктами гликогена в клетке являются
1. АТФ и вода
2. кислород и углекислый газ
3. вода и углекислый газ
4. АТФ и кислород
А 8. Запасным углеводом в животной клетке является
1. крахмал
2. гликоген
3. целлюлоза
4. хитин
А 9. Сок, не содержащий ферментов, но облегчающий всасывание жиров в тонком кишечнике
1. желудочный сок
2. поджелудочный сок
3. кишечный сок
4. желч
А 10. У человека углеводы пищи начинают перевариваться в
1. двенадцатипёрстной кишке
2. ротовой полости
3. желудке
4. толстом кишечнике
Часть 2 содержит 8 заданий (В1-В8): 3 – с выбором трёх верных ответов из шести, 3 – на соответствие, 2 – на установление последовательности биологических процессов, явлений, объектов.
Часть 2
В 1. Липиды, встречающиеся только у животных
1. холестерин
2. липопротеиды
3. триглицериды
4. фосфолипиды
5. желчные кислоты
6. тестостерон
В 2. Моносахаридами являются
1. рибоза
2. сахароза
3. лактоза
4. глюкоза
5. мальтоза
6. галактоза
В3. Сложные органические соединения, в молекулу которых входит углеводный компонент
1. рибонуклеотиды
2. фосфолипиды
3. дезоксирибонуклеотиды
4. аминокислоты
5. аденозинтрифосфат
6. холестерин
В 4. Формы углеводов в растительных и животных клетках
Клетка Углевод
А) растительные клетки 1. гликоген
Б) животные клетки 2. крахмал
3. целлюлоза
4. гепарин
В 5. Установите соответствие между характеристикой и органическим веществом
Характеристика Органическое вещество
1. Состоят из углерода, водорода и кислорода А. Углеводы
2. Низкая теплопроводность Б. Жиры
3. Образуют биополимеры – полисахариды
4. Обеспечивают взаимодействие клеток одного типа
5. Все они не полярны
6. Практически не растворимы в воде
В 6. Установите соответствие между углеводом и группой углеводов, к которой они относятся
Название углевода Группа углеводов
1.Глюкоза А. моносахариды
2. Сахароза Б. Дисахариды
3. Галактоза В. Полисахариды
4. Крахмал
5. Мальтоза
6. Лактоза
В 7. Расположите моносахариды в порядке возрастания числа атомов углерода в их молекуле
1. диоксиацетон (кетоза)
2. глюкоза
3. элитроза треоза
4. рибоза
5. глюкозамин
6. рамно-О
В 8. Расположите жиры в порядке возрастания атомов углерода в их молекуле
1. трипальмитин
2. тристеарин
3. трилаурин
4. трикаприлин
5. тримиристин
Часть 3 содержит 6 заданий. На задание С 1 дайте краткий свободный ответ, а на задания С2-С6 – полный развёрнутый ответ.
Часть 3
С 1. Какую роль для живых организмов играют фосфолипиды и гликолипиды?
С 2. Укажите номера предложений, в которых допущены ошибки. Объясните их.
1. Углеводы представляют собой соединения углерода и водорода.
2. Различают три класса углеводов – моносахариды, дисахариды и полисахариды.
3. Наиболее распространённые моносахариды – сахароза и лактоза.
4. Они растворимы в воде и обладают сладким вкусом.
5. При расщеплении 1 г. глюкозы выделяется 35,2 кДЖ энергии
С 3. Каковы функции углеводов в растительных клетках?
С 4. Объясните, почему запасающую функцию выполняют полисахариды, а не моносахариды?
Ответы:
Часть 1
А1-4 А6-2
А2-1 А7-3
А3-1 А8-2
А4-2 А9-4
А5-3 А10-2
Часть 2
В1-1 3 4
В2-1 4 6
В3-1 3 5
В4 -А 2 3, Б 1 4
В5-А 1 3 4, Б 2 5 6
В6-А1 3, Б 2 5 6, В 4
В7-1 3 4 2 5 6
В8-4 3 5 1 2
Часть 3
С 1. Фосфолипиды и гликолипиды являются компонентами клеточных мембран.
С 2. 1. углерода и воды.
3. дисахариды.
5. 17,6 кДЖ
С 3. 1. Моносахариды и дисахариды выполняют энергетическую функцию.
2. Крахмал – запасное питательное вещество.
3. Целлюлоза входит в состав клеточных стенок.
С 4. 1. Так как полисахариды не растворимы в воде, они не оказывают осмотического и химического действия на клетку.
2. В твёрдом и обезвоженном состоянии имеют меньший объём и большую полезную массу.
3. Менее доступны для болезнетворных бактерий и грибов, так как эти организмы пищу всасывают, а не заглатывают.
4. При необходимости легко превращаются в моносахариды.
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета
Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зелёным. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.
Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2
Гемоглобин появился более чем 400 миллионов лет назад у последнего общего предка человека и акул в результате 2 мутаций, приведших к формированию четырёхкомпонентного комплекса гемоглобина, сродство которого к кислороду достаточно для связывания кислорода в насыщенной им среде, но недостаточно, чтобы удерживать его в других тканях организма.[2][3]
Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[4].
Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[5].
Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[6].
Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.
Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[7]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.
Строение[править | править код]
Гемоглобин является сложным белком класса гемопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[править | править код]
Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[8].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[9]
Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[править | править код]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Примечания[править | править код]
- ↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
- ↑ Ученые выяснили происхождение гемоглобина. РИА Новостей, 20.05.2020, 18:59
- ↑ Michael Berenbrink. Evolution of a molecular machine/Nature, NEWS AND VIEWS, 20 MAY 2020
- ↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
- ↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
- ↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
- ↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
- ↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
- ↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.
Литература[править | править код]
- Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6
- Levitt, M & C Chothia (1976), “Structural patterns in globular proteins”, Nature
Ссылки[править | править код]
- Eshaghian, S; Horwich, TB; Fonarow, GC (2006). “An unexpected inverse relationship between HbA1c levels and mortality in patients with diabetes and advanced systolic heart failure”. Am Heart J. 151 (1): 91.e1—91.e6. DOI:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID 16368297.
- Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). “Dynamics of allostery in hemoglobin: roles of the penultimate tyrosine H bonds”. J Mol Biol. 356 (2): 335—53. DOI:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID 16368110.
- Hardison, Ross C. (2012). “Evolution of Hemoglobin and Its Genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12): a011627. DOI:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN 2157-1422. PMC 3543078. PMID 23209182.