Количество оксигемоглобина в крови (выра­женное в процентах) определяется двумя факторами: степенью сродства гемоглобина к кислороду и величиной Р02. Зависимость между Р02 и процентом насыщения гемогло­бина кислородом выражается кривой диссоциации (КДО), имеющей S-образную форму. Крутой участок кривой располагается между точками 30 и 60 мм рт. ст. по шкале Р02. В этом диапазоне изменения напряжения кислорода на 30 мм рт. ст. приводят к сдвигу насыщения гемо­глобина на 60 — 65 %. Изменения в интервале от 60 до 700 мм рт. ст. вызывают повышение или понижение содержания оксигемоглобина на 9-12%.

Насыщение гемоглобина кислородом изме­ряют при помощи оксигемометров и оксигемографов. Последние снаб­жены ушными датчиками, точность которых сильно зависит от кровотока в мочке уха.  Принцип работы этих приборов основан на том, что оксигемоглобин практически не поглощает свет длиной волны около 600 мкм (т. е. красный). Чем больше в крови окси­гемоглобина, тем выше показания прибора. В современных оксигемометрах используют свет двух длин волн — красный (600 мкм) и зеленый (500 мкм). Поток зеленого света одинаково поглощается и окисленным, и восстановленным гемоглобином, и его поглоще­ние зависит только от концентрации гемоглобина и толщины слоя крови в кювете. Это помогает избежать ошибок, связанных с изменениями концентрации гемоглобина. Так действуют геморефлектор МО-1 («Kippund Zonen», Голландия) и оксиметр OSM-1 («Radiometr», Дания); последний рассчитан на работу микрометодом (проба составляет около 100 мкл). В отечественных кюветных оксигемометрах использован отраженный луч красного цвета (600 мкм). Его интенсивность зависит только от содержания в пробе окси­гемоглобина, поскольку изменения концентрации гемоглобина в пределах от 6 до 15 г % (60—150 г/л) не влияют на интенсивность потока отраженного света.

В ряде случаев для измерения процента насыщения гемоглобина кислородом приме­няют номограмму Северингхауза, отражаю­щую кривую диссоциации оксигемоглобина. Номограмма предусматривает коррекцию по­казателей по рН и температуре исследуемой крови. Этим же целям служит и калькулятор Северингхауза.

Особенности диссоциации оксигемоглобина при высоких и низких значениях Р02 имеют очень большое значение в системе транспорта кислорода: пологий участок КДО обеспечивает относительно нормальное насыщение гемоглобина артериальной крови (около 90 — 94%) даже при уменьшении Ра02 до 70 — 75 мм рт. ст. На крутом участке кривой гемоглобин быстро отдает тканям много кислорода при умеренном снижении Р02.

Читайте также:  Показатели анализа крови в норме а соэ повышена

Способность гемоглобина связывать кис­лород численно отражает Р50 — парциальное давление кислорода, при котором кровь со­держит 50 % оксигемоглобина (условия стандартные  рН 7,4; Т = 37 °С). Нормальная величина Р50 — около 26 мм рт. ст. Смещение КДО влево означает увеличение способности гемоглобина связывать кислород (Р50 снижается), и, наоборот, сдвиг кривой вправо говорит об уменьшении сродства гемоглобина к кислороду (Р50 повышается).

Форма и положение КДО по отношению к оси Р02 (а следовательно, и величина Р50) зависят от нескольких факторов, влияющих на степень сродства гемоглобина к кислоро­ду — температуры, концентрации водородных ионов (рН крови) и 2,3-дифосфоглицерата, ионного состава среды, возраста эритроцитов и уровня некоторых гормонов, например, кортизона, альдостерона.

Нормы оксигемоглобина в крови

Между рН, температурой и степенью срод­ства  гемоглобина  к   кислороду  существует вполне определенная зависимость,  носящая логарифмический характер: увеличение температуры на 10 °С повышает Р50 на 1,7 мм рт. ст.

Парциальное давление углекислого газа влияет на КДО прямо (вследствие, взаимодействия С02 и карбаминовых групп глобина) и опосредовано (путем изменения концентра­ции водородных ионов в крови). Любое вещество, обладающее таким свойством, сме­щает кривую диссоциации оксигемоглобина вправо, и Р50 возрастает (эффект Бора). Сродство гемоглобина к кислороду снижается при повышении ионной силы раствора, кон­центрации гемоглобина, кортизона, альдостерона. Убедительных данных о специфическом воздействии общих анестетиков на положение кривой   диссоциации   оксигемоглобина   нет.

Содержание 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) в эритроцитах — очень важный фактор, регулирующий степень сродства гемоглобина к кислороду. 2,3-ДФГ представляет собой один из продуктов гликолиза. Его синтез и распад осуществляются благодаря наличию дифосфоглицератного цикла. Около 20 % 1,3-дифосфоглицерата, образующегося в процессе гликолиза, превращается в этом цикле в 2,3-ДФГ. В физиологических условиях концентрацию 2,3-ДФГ контролируют:

—содержание 2,3-ДФГ как таковое — уве­личение его снижает активность 2,3-ДФГ-мутазы, фермента, катализирующего синтез 2,3-ДФГ;

—концентрация водородных ионов — в ус­ловиях алкалоза, например, интенсивность гликолиза возрастает, а активность фермента, катализирующего распад 2,3-ДФГ (2,3-ДФГ-фосфатазы), падает;

—концентрация неорганических фосфа­тов — гипофосфатемия ведет к снижению содержания 2,3-ДФГ в эритроцитах.

Накопление 2,3-ДФГ в эритроцитах про­исходит и в том случае, если усиление гликолиза вызвано патологическими измене­ниями (гипоксия, гипертиреоидизм). Блок гликолиза выше фосфоглицератного шунта снижает концентрацию 2,3-ДФГ, а блок на уровне пируваткиназы ведет к значительному накоплению 2,3-ДФГ в эритроцитах.

2,3-ДФГ не диффундирует через мембрану эритроцитов. Увеличение концентрации его вызывает снижение внутриэритроцитарного рН и развитие метаболического ацидоза, поэтому 2,3-ДФГ влияет на положение КДО не только благодаря непосредственному взаимодействию с активными участками цепей гемоглобина, но и путем изменения реакции внутриклеточной среды.

Методы исследования формы и положения кривой диссоциации оксигемоглобина сложны, требуют специаль­ной аппаратуры и определенных навыков; даже незначительные колебания Р50 могут быть весьма показательными. Ниже приводится один из вариантов определения Р50. Пробу крови (10 мл) разделяют на две равные части, одну из которых уравно­вешивают со смесью газов 02 — 3 %, С02-5,6% N – до 100%, а другую – со смесью газов 02 — 4,5 %, С02 — 5,6 %, N — до 100 %. В каждой пробе измеряют рН, Р02 и Hb02 %. Полученные данные можно нанести на график (по оси абсцисс — Р02, по оси ординат — Нb02 %) для построения пря­мой или ввести в уравнение Хилла:

Нормы оксигемоглобина в крови

где Y — насыщение гемоглобина кислородом в процентах; К — константа (для ее определения и необходимы экспериментально полу­ченные р02 и Нb02%); « = 2,6-2,7; Р-парциальное давление кислорода.

Вычислив величину К исследуемой пробы крови, уравнение решают при Y= 50.

Графическое построение прямой линии в системе координат Нb02% — Р02 по 3—4 (а тем более 2) точкам не отражает зависи­мости насыщения гемоглобина кислородом на всем протяжении от 0 до 100 %. В по­следние годы создан прибор ДСА-1 («Radio-metr», Дания), позволяющий регистрировать КДО в интервале от 0 до  500 мм  рт.  ст.